oxigenasa de leucocianidina

En enzimología , una leucocianidina oxigenasa ( EC 1.14.20.4 ) es una enzima que cataliza la reacción química

leucocianidina + 2-oxoglutarato + O ₂${\displaystyle \rightleftharpoons }$cis- y trans-dihidroquercetinas + succinato + CO ₂ + 2 H ₂ O

Los 3 sustratos de esta enzima son leucocianidina , 2-oxoglutarato y O ₂ , mientras que sus 5 productos son cis-dihidroquercetina , trans-dihidroquercetina , succinato , CO ₂ y H ₂ O .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre donantes apareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. El oxígeno incorporado no tiene por qué derivarse de O2, con 2-oxoglutarato como uno de los donantes, e incorporación de un átomo de oxígeno en cada donante. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es leucocianidina,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa . Esta enzima también se denomina leucoantocianidina dioxigenasa (LDOX) o antocianidina sintasa (ANS). Esta enzima participa en la biosíntesis de flavonoides .

En términos más generales, la leucocianidina oxigenasa utiliza flavan-3,4-dioles (leucoantocianidinas) para producir 3-hidroxiantocianidinas . ^{[ 1 ]} El gen que codifica la enzima (PpLDOX) se ha identificado en el melocotón ^{[ 2 ]} y su expresión se ha estudiado en Vitis vinifera . ^{[ 3 ]}

Hasta finales de 2007, solo se había resuelto una estructura , en Arabidopsis thaliana, para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB : 2BRT .