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Articulo de referencia

Autolisina

Las autolisinas son enzimas líticas endógenas que degradan los componentes del peptidoglicano de las células biológicas , lo que permite la separación de las células hijas tras ...

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Las autolisinas son enzimas líticas endógenas que degradan los componentes del peptidoglicano de las células biológicas , lo que permite la separación de las células hijas tras la división celular. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Participan en el crecimiento celular, el metabolismo de la pared celular, la división y separación celular, así como en el recambio del peptidoglicano, y tienen funciones similares a las de las lisozimas. [ 6 ]

La autolisina se forma a partir del gen precursor Atl. Las amidasas (EC 3.5.1.28), la gametolisina (EC 3.4.24.38) y la glucosaminidasa se consideran tipos de autolisinas. [ 4 ] [ 6 ]

Función y mecanismos

Pared celular de peptidoglicano y sus péptidos reticulados

Las autolisinas existen en todas las bacterias que contienen peptidoglicano y se consideran enzimas potencialmente letales cuando no se controlan. [ 7 ] Atacan los enlaces glucosídicos, así como los péptidos entrecruzados de la matriz de peptidoglicano. [ 8 ] La matriz de peptidoglicano funciona para la estabilidad de la pared celular para protegerla de los cambios de turgencia y cumple una función para la defensa inmunológica. [ 9 ] [ 10 ] Estas enzimas descomponen la matriz de peptidoglicano en pequeñas secciones para permitir la biosíntesis de peptidoglicano. [ 4 ] Las autolisinas descomponen el peptidoglicano viejo, lo que permite la formación de peptidoglicano nuevo para el crecimiento y elongación celular. Esto se llama recambio de la pared celular. [ 6 ] Las autolisinas hacen esto hidrolizando el enlace glucosídico β-(1,4) de la pared celular del peptidoglicano y el enlace entre los residuos de N-acetilmuramoilo y los residuos de L-aminoácidos de ciertos glicopéptidos de la pared celular. [ 4 ] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química :

Escisión de las proteínas ricas en prolina e hidroxiprolina de la pared celular de Chlamydomonas ; también escinde la azocaseína , la gelatina y Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala.

Esta glicoproteína está presente en los gametos de Chlamydomonas reinhardtii .

Las bacterias grampositivas regulan las autolisinas mediante moléculas de ácido teicoico unidas al tetrapéptido de la matriz de peptidoglicano.

Los antibióticos complestatina y corbomicina impiden que la autolisina remodele la pared celular al unirse al peptidoglicano, deteniendo así el crecimiento bacteriano. [ 11 ] Los enlaces amida entre el péptido del tallo y la porción lactilo del residuo de muramoilo son escindidos por las N-acetilmuramoil-l-alanina amidasas y participan en la separación celular y la disociación del septo celular. [ 4 ] Hay 5 tipos de autolisinas que contribuyen a la separación celular de las células hijas: LytC, LytD, LytE y LytF. [ 6 ]

En un estudio realizado con ratones, aquellos inmunizados con autolisina lograron sobrevivir más tiempo que los ratones infectados. Este estudio pudo respaldar como evidencia la contribución de la autolisina a la virulencia y su potencial como antígeno vacunal. [ 12 ]

Lisis de la célula madre

LytC y CwlC son dos amidasas de la familia LytC que hidrolizan el peptidoglicano de la pared celular madre para permitir la liberación de la endospora madura. CwlC se encuentra directamente en la pared celular madre. [ 6 ]

Motilidad

La expresión conjunta de los genes lytC, lytD y lytF da lugar a la motilidad flagelar y está controlada por la actividad del factor sigma de quimiotaxis, σ D . La actividad de este factor sigma alcanza su máximo al inicio de la fase estacionaria. [ 6 ]

Letalidad potencial

Las autolisinas son producidas naturalmente por bacterias que contienen peptidoglicano, pero cantidades excesivas degradan la matriz de peptidoglicano y provocan la ruptura celular debido a la presión osmótica . Estudios previos han encontrado que los subproductos de la autolisina durante la degradación de la pared celular son altamente inmunogénicos. [ 12 ] En la bacteria Bacillus subtilis , se encontraron cantidades potencialmente letales de autolisina en las paredes celulares. [ 6 ] En Streptococcus pneumoniae, se descubrió que la N-acetilmuramoil-l-alanina amidasa, una autolisina de la pared celular, podría contribuir a la patogénesis debido a su capacidad para degradar la pared o lisar una porción de los neumococos invasores y liberar toxinas potencialmente letales en la célula. Los investigadores estudiaron la función, la estructura y la capacidad de clonación a través de Escherichia coli y también determinaron su secuencia de nucleótidos. [ 12 ]

Familias

Familia de amidasas LytC

LytC

LytC y LytD se consideran dos autolisinas principales que contribuyen al crecimiento de la pared celular vegetativa y representan el 95 % de la actividad autolítica en B. subtilis. LytC se encuentra en la pared celular. Se descubrió que LytB, una no autolisina, potencia la actividad de LytC. [ 6 ] LytC y LytA interactúan y funcionan conjuntamente para la lisis y la muerte celular. [ 13 ]

CwlC

CwlC se encuentra en la pared celular de la célula madre y funciona para la lisis de la pared celular de la célula madre. [ 6 ] CwlC no tiene una secuencia señal pero participa en la esporulación tardía y está presente en la pared celular. [ 14 ] [ 15 ] Se encontró en B. subtilis que CwlC es capaz de hidrolizar tanto las paredes celulares vegetativas como el peptidoglicano de las esporas. [ 14 ]

Familia de glucosaminidasas LytD

Esta familia de autolisinas consta únicamente de LytD. LytD interviene en el crecimiento vegetativo. La actividad autolítica se localiza en la región C-terminal, con un dominio catalítico homólogo al dominio de la glucosaminidasa. LytD se encuentra en la pared celular. Se estudió la actividad de LytD en B. subtilis y se detectó actividad de glucosaminidasa en cadenas de glicanos maduras debido a la presencia de MurNAc en los extremos no reductores. [ 6 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Jaenicke L, Kuhne W, Spessert R, Wahle U, Waffenschmidt S (diciembre de 1987). "Las enzimas líticas de la pared celular (autolisinas) de Chlamydomonas reinhardtii son proteasas específicas de (hidroxi)prolina" . European Journal of Biochemistry . 170 ( 1–2 ): 485–491 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13725.x . PMID 3319620 . 
  2. ↑ Buchanan MJ, Imam SH, Eskue WA, Snell WJ (enero de 1989). "Activación de la proteasa degradadora de la pared celular, lisina, durante la señalización sexual en Chlamydomonas: la enzima se almacena como un precursor inactivo de mayor masa molecular relativa en el periplasma" . The Journal of Cell Biology . 108 (1): 199–207 . doi : 10.1083/jcb.108.1.199 . PMC 2115355. PMID 2910877 .  
  3. ↑ Matsuda Y (1998). "Gametolisina". En Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF (eds.). Manual de enzimas proteolíticas . Londres: Academic Press. págs. 1140–1143 . 
  4. 1 2 3 4 5 Clarke AJ (septiembre de 2018). "La historia del "agujero" de las vesículas de membrana externa depredadoras" . Revista canadiense de microbiología . 64 (9): 589– 599. doi : 10.1139/cjm-2017-0466 . hdl : 1807/90470 . PMID 30169125 . 
  5. ↑ Porayath C, Suresh MK, Biswas R, Nair BG, Mishra N, Pal S (abril de 2018). "Adherencia mediada por autolisina de Staphylococcus aureus con fibronectina, gelatina y heparina" . International Journal of Biological Macromolecules . 110 : 179–184 . doi : 10.1016/j.ijbiomac.2018.01.047 . PMC 5864509. PMID 29398086 .  
  6. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Smith TJ, Blackman SA, Foster SJ (febrero de 2000). "Autolisinas de Bacillus subtilis: múltiples enzimas con múltiples funciones" . Microbiology . 146 (Pt 2) (2): 249–262 . doi : 10.1099/00221287-146-2-249 . PMID 10708363 . 
  7. ^ Haghighat S, Siadat SD, Sorkhabadi SM, Sepahi AA, Mahdavi M (febrero de 2017). "Clonación, expresión y purificación de autolisina de Staphylococcus aureus resistente a meticilina: estudio de potencia y desafío en ratones Balb / c". Inmunología molecular . 82 : 10– 18. doi : 10.1016/j.molimm.2016.12.013 . PMID 28006655 . S2CID 36593600 .  
  8. ↑ Atilano ML, Pereira PM, Vaz F, Catalão MJ, Reed P, Grilo IR, et al. (abril de 2014). "Las autolisinas bacterianas recortan el peptidoglicano de la superficie celular para evitar su detección por el sistema inmunitario innato de Drosophila" . eLife . 3 e02277. doi : 10.7554/eLife.02277 . PMC 3971415. PMID 24692449 .   
  9. ↑ Zhang Y, Zhong X, Lu P, Zhu Y, Dong W, Roy S, et al. (julio de 2019). "Una nueva autolisina AtlA SS media la separación de células bacterianas durante la división celular y contribuye a la virulencia completa en Streptococcus suis". Veterinary Microbiology . 234 : 92–100 . doi : 10.1016/j.vetmic.2019.05.020 . PMID 31213278. S2CID 182382454 .   
  10. ↑ Pazos M, Peters K (2019). «Peptidoglicano». En Kuhn A (ed.). Paredes y membranas celulares bacterianas . Bioquímica subcelular. Vol. 92. Springer International Publishing. pp. 127–168 . doi : 10.1007/978-3-030-18768-2_5 . ISBN   978-3-030-18767-5. PMID 31214986 . S2CID 239142525 .  
  11. ↑ Culp EJ, Waglechner N, Wang W, Fiebig-Comyn AA, Hsu YP, Koteva K, et al. (febrero de 2020). "Descubrimiento guiado por la evolución de antibióticos que inhiben la remodelación del peptidoglicano". Nature . 578 ( 7796): 582– 587. Bibcode : 2020Natur.578..582C . doi : 10.1038/s41586-020-1990-9 . PMID 32051588. S2CID 211089119 .   
  12. 1 2 3 Berry AM, Lock RA, Hansman D, Paton JC (agosto de 1989). "Contribución de la autolisina a la virulencia de Streptococcus pneumoniae" . Infection and Immunity . 57 (8): 2324– 2330. doi : 10.1128/iai.57.8.2324-2330.1989 . PMC 313450. PMID 2568343 .  
  13. ↑ García P, Paz González M, García E, García JL, López R (julio de 1999). "La caracterización molecular de la primera lisozima autolítica de Streptococcus pneumoniae revela dominios móviles evolutivos" . Molecular Microbiology . 33 (1): 128– 138. doi : 10.1046/j.1365-2958.1999.01455.x . PMID 10411730 . 
  14. 1 2 Kuroda A, Asami Y, Sekiguchi J (octubre de 1993). "Clonación molecular de un gen de hidrolasa de pared celular específico de esporulación de Bacillus subtilis" . Journal of Bacteriology . 175 (19): 6260– 6268. doi : 10.1128/jb.175.19.6260-6268.1993 . PMC 206722. PMID 8407798 .  
  15. ↑ Smith TJ, Foster SJ (julio de 1995). "Caracterización de la participación de dos autolisinas compensatorias en la lisis de la célula madre durante la esporulación de Bacillus subtilis 168" . Journal of Bacteriology . 177 (13): 3855–3862 . doi : 10.1128/jb.177.13.3855-3862.1995 . PMC 177106. PMID 7601853 .