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Microcompartimento bacteriano

La primera estructura de una envoltura de microcompartimento bacteriano, determinada por cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica [ 1 ] contiene representantes de...

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La primera estructura de una envoltura de microcompartimento bacteriano, determinada por cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica [ 1 ] contiene representantes de cada uno de los tipos de proteínas de la envoltura: BMC-P, BMC-H y BMC-T, tanto en su forma de trímero (arriba a la derecha) como de dímero de trímero (abajo a la derecha).

Los microcompartimentos bacterianos ( BMC ) son estructuras similares a orgánulos que se encuentran en las bacterias . Consisten en una cubierta proteica que encierra enzimas y otras proteínas . Los BMC suelen tener un diámetro de entre 40 y 200 nanómetros y están compuestos enteramente de proteínas. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] La cubierta funciona como una membrana, ya que es selectivamente permeable. [ 3 ] [ 5 ] [ 7 ] [ 13 ] [ 14 ] Otros compartimentos basados ​​en proteínas que se encuentran en bacterias y arqueas incluyen nanocompartimentos de encapsulina [ 15 ] [ 16 ] y vesículas de gas . [ 17 ]

Descubrimiento

Los primeros BMC se observaron en la década de 1950 en micrografías electrónicas de cianobacterias [ 18 ] y posteriormente se denominaron carboxisomas tras establecerse su función en la fijación de carbono [ 19 ] . Hasta la década de 1990, se creía que los carboxisomas eran una rareza confinada a ciertas bacterias autótrofas . Sin embargo, se identificaron genes que codificaban proteínas homólogas a las de la envoltura del carboxisoma en los operones pdu ( utilización de propanodiol ) [ 20 ] y eut ( utilización de etanolamina ) [ 21 ] . Posteriormente, las micrografías electrónicas de transmisión de células de Salmonella cultivadas en propanodiol [ 22 ] o etanolamina [ 23 ] mostraron la presencia de cuerpos poliédricos similares a los carboxisomas. El término metabolosoma se utiliza para referirse a estos BMC catabólicos (en contraste con el carboxisoma autótrofo).

Aunque el carboxisoma, el propanodiol que utiliza (PDU) y el etanolamina que utiliza (EUT) BMC encapsulan diferentes enzimas y, por lo tanto, tienen diferentes funciones, los genes que codifican las proteínas de la envoltura son muy similares. La mayoría de los genes (que codifican las proteínas de la envoltura y las enzimas encapsuladas) de los BMC caracterizados experimentalmente se encuentran cerca unos de otros en loci genéticos distintos u operones. Actualmente hay más de 20.000 genomas bacterianos secuenciados, y los métodos bioinformáticos se pueden utilizar para encontrar todos los genes de la envoltura de los BMC y para ver qué otros genes están en la proximidad, produciendo una lista de posibles BMC. [ 2 ] [ 24 ] [ 25 ] En 2014, un estudio exhaustivo identificó 23 loci diferentes que codifican hasta 10 BMC funcionalmente distintos en 23 filos bacterianos . [ 25 ] En 2021, en un análisis de más de 40 000 secuencias de proteínas de la concha, se demostró que al menos 45 filos tienen miembros que codifican BMC, [ 2 ] y el número de tipos y subtipos funcionales ha aumentado a 68. [ 2 ] El papel de los BMC en el microbioma humano también se está aclarando. [ 26 ]

conchas

Familias de proteínas que forman la envoltura

La envoltura proteica de BMC parece icosaédrica [ 27 ] o cuasi-icosaédrica, y está formada por subunidades proteicas (pseudo) hexaméricas y pentaméricas. [ 28 ]   Se han determinado estructuras de envolturas intactas para tres tipos de BMC funcionalmente distintos: carboxisomas, [ 29 ] los orgánulos GRM2 involucrados en el catabolismo de la colina , [ 30 ] y un metabolosoma de función desconocida. En conjunto, estas estructuras muestran que los principios básicos del ensamblaje de la envoltura se conservan universalmente en BMC funcionalmente distintos. [ 31 ] [ 28 ]

La familia de proteínas de la envoltura BMC

Los principales componentes de la envoltura de la célula BMC son proteínas que contienen el dominio Pfam00936. Estas proteínas forman oligómeros de forma hexagonal que constituyen las facetas de la envoltura.

Proteínas de dominio único (BMC-H)

Las proteínas BMC-H, que contienen una sola copia del dominio Pfam00936, son el componente más abundante de las facetas de la envoltura. [ 28 ] Se han determinado las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas, mostrando que se ensamblan en hexámeros cíclicos, típicamente con un pequeño poro en el centro. [ 3 ] Se propone que esta abertura participa en el transporte selectivo de los metabolitos pequeños a través de la envoltura. La mayoría de los BMC contienen múltiples tipos distintos de proteínas BMC-H (parálogos) que se unen para formar las facetas , lo que probablemente refleja la variedad de metabolitos que deben entrar y salir de la envoltura. [ 28 ]

Proteínas de dominio en tándem (BMC-T)

Un subconjunto de proteínas de la envoltura está compuesto por copias en tándem (fusionadas) del dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T); este evento evolutivo se ha recreado en el laboratorio mediante la construcción de una proteína BMC-T sintética. [ 32 ] Las proteínas BMC-T caracterizadas estructuralmente forman trímeros que son pseudohexaméricos. [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Algunas estructuras cristalinas de BMC-T muestran que los trímeros pueden apilarse cara a cara. En tales estructuras, un poro de un trímero está en una conformación "abierta", mientras que el otro está cerrado, lo que sugiere que puede haber un mecanismo tipo esclusa que modula la permeabilidad de algunas envolturas BMC. [ 33 ] [ 36 ] Esta compuerta parece estar coordinada a través de la superficie de la envoltura. [ 31 ] Otro subconjunto de proteínas BMC-T contiene un clúster [4Fe-4S] y puede estar involucrado en el transporte de electrones a través de la envoltura BMC. [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] También se han incorporado centros metálicos a las proteínas BMC-T para la conducción de electrones. [ 42 ] [ 43 ]

La familia EutN/CcmL (BMC-P)

Se necesitan doce unidades pentagonales para cubrir los vértices de una envoltura icosaédrica. Se han resuelto las estructuras cristalinas de proteínas de la familia EutN/CcmL (Pfam03319) y estas suelen formar pentámeros (BMC-P). [ 44 ] [ 45 ] [ 46 ] La importancia de las proteínas BMC-P en la formación de la envoltura parece variar entre los diferentes BMC. Se demostró que son necesarias para la formación de la envoltura del BMC PDU, ya que los mutantes en los que se eliminó el gen de la proteína BMC-P no pueden formar envolturas, [ 47 ] pero no para el alfa-carboxisoma: sin proteínas BMC-P, los carboxisomas aún se ensamblan y muchos se alargan; [ 48 ] estos carboxisomas mutantes parecen ser "permeables". [ 49 ]

Evolución de los BMC y su relación con las cápsides virales

Aunque la envoltura de BMC es arquitectónicamente similar a muchas cápsides virales, no se ha encontrado que las proteínas de la envoltura tengan homología estructural o de secuencia con las proteínas de la cápside . En cambio, las comparaciones estructurales y de secuencia sugieren que tanto BMC-H (y BMC-T) como BMC-P, muy probablemente, han evolucionado a partir de proteínas celulares genuinas, a saber, la proteína de señalización PII y la proteína que contiene el dominio OB-fold , respectivamente. [ 50 ]

Permeabilidad de la cáscara

Está bien establecido que las enzimas se empaquetan dentro de la envoltura de la BMC y que debe ocurrir cierto grado de secuestro de metabolitos y cofactores. [ 5 ] Sin embargo, otros metabolitos y cofactores también deben poder atravesar la envoltura para que las BMC funcionen. Por ejemplo, en los carboxisomas, la ribulosa-1,5-bisfosfato, el bicarbonato y el fosfoglicerato deben atravesar la envoltura, mientras que la difusión de dióxido de carbono y oxígeno está aparentemente limitada. [ 51 ] [ 52 ] De manera similar, para la BMC de la PDU, la envoltura debe ser permeable al propanodiol, propanol, propionilfosfato y potencialmente también a la vitamina B12 , pero está claro que el propionaldehído se secuestra de alguna manera para prevenir el daño celular. [ 53 ] Hay cierta evidencia de que el ATP también debe atravesar algunas envolturas de BMC. [ 5 ]

Se ha propuesto que el poro central formado en las teselas proteicas hexagonales de la envoltura son los conductos a través de los cuales los metabolitos se difunden hacia la envoltura. [ 3 ] [ 54 ] Por ejemplo, los poros en la envoltura del carboxisoma tienen una carga positiva general, que se ha propuesto que atrae sustratos con carga negativa como el bicarbonato. [ 3 ] [ 5 ] [ 14 ] [ 54 ] En el microcompartimento PDU, los experimentos de mutagénesis han demostrado que el poro de la proteína de envoltura PduA es la ruta de entrada del sustrato propanodiol. [ 55 ] Para metabolitos más grandes, es evidente un mecanismo de compuerta en algunas proteínas BMC-T. [ 33 ] [ 36 ] [ 56 ] En el microcompartimento EUT, la compuerta del poro grande en la proteína de envoltura EutL está regulada por la presencia del principal sustrato metabólico, la etanolamina. [ 57 ]

La presencia de cúmulos de hierro-azufre en algunas proteínas de la envoltura, presumiblemente en el poro central, ha llevado a sugerir que pueden servir como un conducto a través del cual los electrones pueden ser transportados a través de la envoltura. [ 37 ] [ 40 ] [ 41 ]

Tipos

Estudios exhaustivos de datos de secuencias genómicas microbianas indicaron más de 60 funciones metabólicas diferentes encapsuladas por las envolturas de BMC. [ 25 ] [ 2 ] La mayoría están involucradas en la fijación de carbono (carboxisomas) o la oxidación de aldehídos (metabolosomas). [ 25 ] Un servidor web, BMC Caller, permite la identificación del tipo de BMC basándose en las secuencias de proteínas de los componentes del locus BMC. BMC Caller

Esquema funcional generalizado para BMCs caracterizados experimentalmente. (A) Carboxisoma. (B) Metabolosoma. Las reacciones en gris son reacciones periféricas a la química central del BMC. Los oligómeros de la proteína de la envoltura del BMC se representan a la izquierda: azul, BMC-H; cian, BMC-T; amarillo, BMC-P. 3-PGA, 3-fosfoglicerato, y RuBP, ribulosa 1,5-bisfosfato. [ 25 ]

Carboxisomas: fijación de carbono

Micrografías electrónicas que muestran alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautótrofa Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras su aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm. [ 54 ]

Los carboxisomas encapsulan la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCO) y la anhidrasa carbónica en bacterias fijadoras de CO2 como parte de un mecanismo de concentración de CO2 . [ 58 ] El bicarbonato es bombeado al citosol y se difunde al carboxisoma, donde la anhidrasa carbónica lo convierte en dióxido de carbono, el sustrato de la RuBisCO. Se cree que la envoltura del carboxisoma es poco permeable al dióxido de carbono, lo que resulta en un aumento efectivo en la concentración de dióxido de carbono alrededor de la RuBisCO, mejorando así la fijación de CO2 . [ 52 ] [ 59 ] Los mutantes que carecen de genes que codifican para la envoltura del carboxisoma muestran un fenotipo de alto requerimiento de CO2 debido a la pérdida de la concentración de dióxido de carbono, lo que resulta en una mayor fijación de oxígeno por la RuBisCO. También se ha propuesto que las conchas restrinjan la difusión de oxígeno, [ 14 ] [ 52 ] evitando así la reacción de la oxigenasa, reduciendo la fotorrespiración derrochadora. [ 51 ]

Micrografía electrónica de una célula de Synechococcus elongatus PCC 7942 que muestra los carboxisomas como estructuras poliédricas oscuras. La barra de escala indica 500  nm.

Metabolosomas: oxidación de aldehídos

Además de los carboxisomas anabólicos, se han caracterizado varios BMC catabólicos que participan en el metabolismo heterotrófico a través de aldehídos de cadena corta; se denominan colectivamente metabolosomas. [ 5 ] [ 23 ] [ 11 ]

En 2014 se propuso que, a pesar de su diversidad funcional, la mayoría de los metabolosomas comparten una química encapsulada común impulsada por tres enzimas centrales: aldehído deshidrogenasa , alcohol deshidrogenasa y fosfotransacilasa. [ 5 ] [ 25 ] [ 60 ] [ 61 ] Debido a que los aldehídos pueden ser tóxicos para las células [ 53 ] y/o volátiles, [ 62 ] se cree que están secuestrados dentro del metabolosoma. El aldehído se fija inicialmente a la coenzima A por una aldehído deshidrogenasa dependiente de NAD+, pero estos dos cofactores deben reciclarse, ya que aparentemente no pueden atravesar la envoltura. [ 63 ] [ 64 ] Estas reacciones de reciclaje son catalizadas por una alcohol deshidrogenasa (NAD+), [ 63 ] y una fosfotransacetilasa (coenzima A), [ 64 ] resultando en un compuesto acilo fosforilado que puede ser fácilmente una fuente de fosforilación a nivel de sustrato o entrar en el metabolismo central, dependiendo de si el organismo está creciendo aeróbicamente o anaeróbicamente. [ 53 ] Parece que la mayoría, si no todos, los metabolosomas utilizan estas enzimas centrales. Los metabolosomas también encapsulan otra enzima que es específica del sustrato inicial del BMC, que genera el aldehído; esta es la enzima firma definida del BMC. [ 5 ] [ 25 ]

BMC de PDU

Micrografía electrónica de una célula de Escherichia coli que expresa los genes PDU BMC (izquierda) y de PDU BMC purificados de la misma cepa (derecha).

Algunas bacterias pueden usar 1,2-propanodiol como fuente de carbono. Usan un BMC para encapsular varias enzimas utilizadas en esta vía (Sampson y Bobik, 2008). El PDU BMC está típicamente codificado por un locus de 21 genes. Estos genes son suficientes para el ensamblaje del BMC ya que pueden ser trasplantados de un tipo de bacteria a otro, lo que resulta en un metabolosoma funcional en el receptor. [ 39 ] Este es un ejemplo de bioingeniería que también proporciona evidencia en apoyo de la hipótesis del operón egoísta. [ 65 ] El 1,2-propanodiol es deshidratado a propionaldehído por la propanodiol deshidratasa, que requiere vitamina B12 como cofactor. [ 66 ] El propionaldehído causa mutaciones en el ADN y como resultado es tóxico para las células, lo que posiblemente explique por qué este compuesto es secuestrado dentro de un BMC. [ 53 ] Los productos finales de la PDU BMC son propanol y propionilfosfato, que luego se desfosforila a propionato, generando una molécula de ATP. El propanol y el propionato pueden utilizarse como sustratos para el crecimiento. [ 53 ]

BMCs del EUT

Los BMC de utilización de etanolamina (EUT) están codificados en muchos tipos diversos de bacterias. [ 25 ] La etanolamina se escinde en amoníaco y acetaldehído mediante la acción de la etanolamina-amoniaco liasa, que también requiere vitamina B12 como cofactor. [ 67 ] El acetaldehído es bastante volátil, y se ha observado que los mutantes deficientes en la envoltura del BMC tienen un defecto de crecimiento y liberan cantidades excesivas de acetaldehído. [ 62 ] Se ha propuesto que el secuestro de acetaldehído en el metabolosoma previene su pérdida por volatilidad. [ 62 ] Los productos finales del BMC EUT son etanol y acetilfosfato. El etanol probablemente sea una fuente de carbono perdida, pero el acetilfosfato puede generar ATP o reciclarse a acetil-CoA e ingresar al ciclo de Krebs o a varias vías biosintéticas. [ 23 ]

BMC bifuncionales para PDU/EUT

Algunas bacterias, especialmente las del género Listeria , codifican un único locus en el que están presentes los genes para los BMC de PDU y EUT. [ 25 ] Todavía no está claro si se trata realmente de un BMC quimérico con una mezcla de ambos conjuntos de proteínas, o si se forman dos BMC separados.

BMCs que contienen enzimas radicales de glicil (GRM)

Se han identificado varios loci BMC diferentes que contienen enzimas radicales glicílicos, [ 24 ] [ 25 ] [ 68 ] [ 69 ] que obtienen el radical catalítico de la escisión de S-adenosilmetionina. [ 70 ] Se ha demostrado que un locus GRM en Clostridium phytofermentans está involucrado en la fermentación de fucosa y ramnosa, que inicialmente se degradan a 1,2-propanodiol en condiciones anaeróbicas. Se propone que la enzima radical glicílico deshidrata el propanodiol a propionaldehído, que luego se procesa de manera idéntica al BMC PDU canónico. [ 71 ]

Planctomycetes y Verrucomicrobia BMCs (PVM)

Los distintos linajes de Planctomycetes y Verrucomicrobia codifican un locus BMC. Se ha demostrado que el locus en Planctomyces limnophilus participa en la degradación aeróbica de fucosa y ramnosa. Se cree que una aldolasa genera lactaldehído, que luego se procesa a través del BMC, dando como resultado 1,2-propanodiol y lactilfosfato. [ 60 ]

BMCs de Rhodococcus y Mycobacterium (RMM)

Se han observado dos tipos de loci BMC en miembros de los géneros Rhodococcus y Mycobacterium , aunque su función real no se ha establecido. [ 25 ] Sin embargo, basándose en la función caracterizada de uno de los genes presentes en el locus y las funciones predichas de los otros genes, se propuso que estos loci podrían estar involucrados en la degradación del amino-2-propanol. El aldehído generado en esta vía predicha sería el compuesto extremadamente tóxico metilglioxal; su secuestro dentro del BMC podría proteger a la célula. [ 25 ]

BMC de función desconocida (BUF)

Un tipo de locus BMC no contiene RuBisCO ni ninguna de las enzimas centrales del metabolosoma, y ​​se ha propuesto que facilita una tercera categoría de transformaciones bioquímicas (es decir, ni fijación de carbono ni oxidación de aldehídos). [ 25 ] La presencia de genes que se predice que codifican para amidohidrolasas y deaminasas podría indicar que este BMC está involucrado en el metabolismo de compuestos nitrogenados. [ 25 ]

Asamblea

Carboxisomas

Se ha identificado la vía de ensamblaje de los betacarboxisomas, que comienza con la nucleación de RuBisCO por la proteína CcmM. [ 72 ] CcmM tiene dos dominios: un dominio de anhidrasa carbónica gamma N-terminal seguido de un dominio que consta de tres a cinco repeticiones de secuencias similares a la subunidad pequeña de RuBisCO. [ 73 ] El dominio C-terminal agrega RuBisCO, probablemente sustituyendo a las subunidades pequeñas de RuBisCO reales en la holoenzima L8-S8, lo que efectivamente entrecruza RuBisCO en la célula en un gran agregado, denominado procarboxisoma. [ 72 ] El dominio N-terminal de CcmM interactúa físicamente con el dominio N-terminal de la proteína CcmN, que, a su vez, recluta las subunidades de la proteína de la envoltura hexagonal a través de un péptido de encapsulación en su extremo C. [ 74 ] Los carboxisomas se alinean espacialmente en la célula cianobacteriana mediante la interacción con el citoesqueleto bacteriano, asegurando su distribución equitativa en las células hijas. [ 75 ]

El ensamblaje de los alfa-carboxisomas puede ser diferente al de los beta-carboxisomas, [ 76 ] ya que no poseen proteínas homólogas a CcmN o CcmM ni péptidos de encapsulación. Se han observado carboxisomas vacíos en micrografías electrónicas. [ 77 ] Algunas micrografías indican que su ensamblaje ocurre como una coalescencia simultánea de enzimas y proteínas de la envoltura, a diferencia del modo aparentemente gradual observado para los beta-carboxisomas. Se ha demostrado que la formación de alfa-carboxisomas simples en sistemas heterólogos requiere únicamente las subunidades grande y pequeña de Rubisco, la proteína de anclaje interna CsoS2 y la proteína principal de la envoltura CsoS1A. [ 78 ]

El análisis filogenético de las proteínas de la envoltura de ambos tipos de carboxisomas indica que evolucionaron independientemente, cada uno a partir de ancestros metabolosomas. [ 28 ]

Metabolosomas

El ensamblaje del metabolosoma es probablemente similar al del betacarboxisoma, [ 5 ] [ 72 ] a través de una agregación inicial de las proteínas que se encapsularán. Las proteínas centrales de muchos metabolosomas se agregan cuando se expresan solas. [ 79 ] [ 80 ] [ 81 ] [ 82 ] Además, muchas proteínas encapsuladas contienen extensiones terminales que son sorprendentemente similares al péptido C-terminal de CcmN que recluta proteínas de la envoltura. [ 74 ] [ 83 ] Estos péptidos de encapsulación son cortos (alrededor de 18 residuos) y se predice que forman hélices alfa anfipáticas. [ 74 ] Se ha demostrado que algunas de estas hélices median la encapsulación de enzimas nativas en BMC, así como de proteínas heterólogas (como GFP). [ 74 ] [ 84 ] [ 85 ] [ 86 ] [ 87 ]

Regulación (genética)

Con la excepción de los carboxisomas de cianobacterias, en todos los casos analizados, los BMC están codificados en operones que se expresan únicamente en presencia de su sustrato. Los loci genéticos para la mayoría de los tipos de BMC funcionalmente distintos codifican proteínas reguladoras que pueden proporcionar información sobre la función de los BMC. [ 88 ]

Los BMC de PDU en Salmonella enterica se inducen por la presencia de propanodiol o glicerol en condiciones anaeróbicas, y solo por propanodiol en condiciones aeróbicas. [ 89 ] Esta inducción está mediada por las proteínas reguladoras globales Crp y ArcA (que detectan el AMP cíclico y las condiciones anaeróbicas, respectivamente), [ 90 ] y la proteína reguladora PocR, que es el activador transcripcional tanto para los loci pdu como cob (el operón necesario para la síntesis de vitamina B12, un cofactor requerido para la propanodiol deshidratasa). [ 89 ]

Los BMC de EUT en Salmonella enterica se inducen a través de la proteína reguladora EutR por la presencia simultánea de etanolamina y vitamina B12, lo que puede ocurrir en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. Salmonella enterica solo puede producir vitamina B12 endógena en condiciones anaeróbicas, aunque puede importar cianobalamina y convertirla en vitamina B12 tanto en condiciones aeróbicas como anaeróbicas. [ 91 ]

Los BMC de PVM en Planctomyces limnophilus se inducen por la presencia de fucosa o ramnosa en condiciones aeróbicas, pero no por glucosa. [ 60 ] Se obtuvieron resultados similares para el BMC de GRM de Clostridium phytofermentans , para el cual ambos azúcares inducen los genes que codifican el BMC, así como los que codifican las enzimas disimilatorias de fucosa y ramnosa. [ 71 ]

Además de los sistemas reguladores caracterizados, los estudios bioinformáticos han indicado que existen potencialmente muchos otros mecanismos reguladores, incluso dentro de un tipo funcional de BMC (por ejemplo, PDU), incluidos sistemas reguladores de dos componentes. [ 25 ]

Relevancia para la salud mundial y humana

Los carboxisomas están presentes en todas las cianobacterias y en muchas otras bacterias fotoautótrofas y quimioautótrofas. Las cianobacterias son importantes impulsoras de la fijación de carbono a nivel mundial, y dado que requieren carboxisomas para llevarla a cabo en las condiciones atmosféricas actuales, el carboxisoma es un componente fundamental de la fijación global de dióxido de carbono.

Se han implicado varios tipos de BMC en la virulencia de patógenos como Salmonella enterica y Listeria monocytogenes . Los genes BMC tienden a sobreexpresarse en condiciones de virulencia, y su mutación produce un defecto de virulencia, según se ha observado en experimentos de competencia. [ 92 ] [ 93 ] [ 94 ] [ 95 ] [ 96 ]

Aplicaciones biotecnológicas

Varias características de los BMC los hacen atractivos para aplicaciones biotecnológicas. Debido a que los carboxisomas aumentan la eficiencia de la fijación de carbono, se ha dedicado mucho esfuerzo de investigación a introducir carboxisomas y los transportadores de bicarbonato necesarios en los cloroplastos de las plantas para diseñar un mecanismo de concentración de CO₂ cloroplástico [ 97 ] [ 98 ] con cierto éxito . [ 78 ] Los carboxisomas también proporcionan un ejemplo de cómo el conocimiento de una vía de ensamblaje de BMC permite simplificar y reducir el número de productos genéticos necesarios para la construcción de orgánulos. [ 99 ] Esta es una consideración especialmente importante para introducir compartimentación en organismos difíciles de diseñar como las plantas [ 99 ] [ 100 ] en biología sintética de plantas. [ 100 ] [ 101 ] [ 99 ] De manera más general, debido a que las proteínas de la envoltura de los BMC se autoensamblan, se pueden formar envolturas vacías, [ 47 ] [ 102 ] lo que impulsa esfuerzos para diseñarlas para contener carga personalizada. El descubrimiento del péptido de encapsulación en los extremos de algunas proteínas asociadas a BMC [ 74 ] [ 84 ] proporciona un medio para comenzar a diseñar BMC personalizados mediante la fusión de proteínas extrañas a este péptido y su coexpresión con proteínas de la envoltura. Por ejemplo, al añadir este péptido a la piruvato descarboxilasa y la alcohol deshidrogenasa, los investigadores han diseñado un biorreactor de etanol. [ 103 ] Las estrategias para encapsular proteínas en envolturas sintéticas utilizando varios dominios adaptadores [ 104 ] y fusiones a los extremos de las proteínas de la envoltura [ 105 ] también han tenido éxito. Finalmente, los poros presentes en las proteínas de la envoltura controlan la permeabilidad de la misma: estos pueden ser un objetivo para la bioingeniería, ya que pueden modificarse para permitir el paso de sustratos y productos seleccionados. [ 106 ] La ingeniería de la permeabilidad incluso se ha extendido más allá de los metabolitos; los poros de las proteínas de la envoltura se han modificado para conducir electrones. [ 42 ] [ 43 ]

Además de su potencial para compartimentalizar el metabolismo en bioingeniería, [ 107 ] los BMC sintéticos tienen muchas aplicaciones potenciales como nanoterapéuticos. [ 108 ]   Avances técnicos adicionales, como la capacidad de construir cápsulas in vitro [ 109 ], están permitiendo rápidamente el desarrollo de BMC en biotecnología.

Véase también

Referencias

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