Articulo de referencia

Subunidad alfa de la proteína quinasa tipo II dependiente de calcio/calmodulina

La subunidad alfa de la proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina tipo II ( CAMKIIα ), también conocida como proteína quinasa II alfa dependiente de Ca 2+ /calmodulina ...

La subunidad alfa de la proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina tipo II ( CAMKIIα ), también conocida como proteína quinasa II alfa dependiente de Ca 2+ /calmodulina , es una subunidad de CamKII , una proteína quinasa (es decir, una enzima que fosforila proteínas ) que en los humanos está codificada por el gen CAMK2A . [5] [6]

Función

El producto del gen CAMK2A es una enzima que pertenece a la familia de las proteínas quinasas específicas de serina/treonina , así como a la subfamilia de las proteínas quinasas II dependientes de Ca 2+ /calmodulina . La señalización de Ca 2+ es crucial para varios aspectos de la plasticidad sináptica en las sinapsis glutamatérgicas . Esta enzima está compuesta por cuatro cadenas diferentes: alfa, beta, gamma y delta. La cadena alfa codificada por este gen es necesaria para la potenciación a largo plazo (LTP) del hipocampo y el aprendizaje espacial. [ cita requerida ] Además de su actividad dependiente de calcio-calmodulina (CaM), esta proteína puede sufrir autofosforilación, lo que resulta en una actividad independiente de CaM. Se han identificado dos variantes de transcripción que codifican isoformas distintas para este gen. [7] Según un estudio de 2018 de Bruno Reversade , la mutación recesiva de CAMK2A en humanos causa un síndrome de discapacidad intelectual grave con retraso del crecimiento . [8]

Interacciones

Se ha demostrado que CAMK2A interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000070808 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024617 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Hirosawa M, Miyajima N, et al. (febrero de 1999). "Predicción de las secuencias codificantes de genes humanos no identificados. XIII. Las secuencias completas de 100 nuevos clones de ADNc del cerebro que codifican proteínas grandes in vitro". DNA Research . 6 (1): 63– 70. doi : 10.1093/dnares/6.1.63 . PMID  10231032.
  6. ^ Lin CR, Kapiloff MS, Durgerian S, Tatemoto K, Russo AF, Hanson P, et al. (agosto de 1987). "Clonación molecular de una proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina específica del cerebro". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (16): 5962– 6. Bibcode :1987PNAS...84.5962L. doi : 10.1073/pnas.84.16.5962 . PMC 298983 . PMID  3475713. 
  7. ^ "Gen Entrez: proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina (CaM quinasa) II alfa CAMK2A".
  8. ^ Chia PH, Zhong FL, Niwa S, Bonnard C, Utami KH, Zeng R, et al. (mayo de 2018). "Una mutación homocigótica con pérdida de función en CAMK2A causa retraso en el crecimiento, convulsiones frecuentes y discapacidad intelectual grave". eLife . 7 . doi : 10.7554/eLife.32451 . PMC 5963920 . PMID  29784083. 
  9. ^ Walikonis RS, Oguni A, Khorosheva EM, Jeng CJ, Asuncion FJ, Kennedy MB (enero de 2001). "Densin-180 forma un complejo ternario con la subunidad (alfa) de Ca2 + / proteína quinasa II dependiente de calmodulina y (alfa) -actinina". La Revista de Neurociencia . 21 (2): 423– 33. doi :10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001. PMC 6763799 . PMID  11160423. 
  10. ^ Dhavan R, Greer PL, Morabito MA, Orlando LR, Tsai LH (septiembre de 2002). "Los activadores de la quinasa 5 dependiente de ciclina p35 y p39 interactúan con la subunidad alfa de la proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina y la alfa-actinina-1 de una manera dependiente del calcio". The Journal of Neuroscience . 22 (18): 7879– 91. doi :10.1523/JNEUROSCI.22-18-07879.2002. PMC 6758084 . PMID  12223541. 
  11. ^ Gardoni F, Mauceri D, Fiorentini C, Bellone C, Missale C, Cattabeni F, Di Luca M (noviembre de 2003). "La fosforilación dependiente de CaMKII regula la interacción SAP97/NR2A". The Journal of Biological Chemistry . 278 (45): 44745– 52. doi : 10.1074/jbc.M303576200 . PMID  12933808. S2CID  19885326.

Lectura adicional

  • Soderling TR (junio de 2000). "CaM-quinasas: moduladores de la plasticidad sináptica". Current Opinion in Neurobiology . 10 (3): 375– 80. doi :10.1016/S0959-4388(00)00090-8. PMID  10851169. S2CID  31122499.
  • Hook SS, Means AR (2001). "Quinasas dependientes de Ca(2+)/CaM: de la activación a la función". Revisión anual de farmacología y toxicología . 41 (1): 471– 505. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471. PMID  11264466.
  • Yamamoto H (marzo de 2002). "[Mecanismos moleculares de las localizaciones intracelulares de las isoformas de la proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina y sus funciones fisiológicas]". Tanpakushitsu Kakusan Koso. Proteína, ácido nucleico, enzima . 47 (3): 241– 7. PMID  11889801.
  • Countaway JL, Nairn AC, Davis RJ (enero de 1992). "Mecanismo de desensibilización de la proteína tirosina quinasa del receptor del factor de crecimiento epidérmico". The Journal of Biological Chemistry . 267 (2): 1129– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . PMID  1309762.
  • Wegner M, Cao Z, Rosenfeld MG (abril de 1992). "Fosforilación regulada por calcio dentro de la cremallera de leucina de C/EBP beta". Science . 256 (5055): 370– 3. Bibcode :1992Sci...256..370W. doi :10.1126/science.256.5055.370. PMID  1314426. S2CID  34818876.
  • Omary MB, Baxter GT, Chou CF, Riopel CL, Lin WY, Strulovici B (mayo de 1992). "La quinasa relacionada con PKC épsilon se asocia con la citoqueratina 8 y 18 y la fosforila". The Journal of Cell Biology . 117 (3): 583– 93. doi :10.1083/jcb.117.3.583. PMC  2289443 . PMID  1374067.
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  • Paudel HK (enero de 1997). "La Ser262 reguladora de la proteína tau asociada a microtúbulos es fosforilada por la fosforilasa quinasa". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(3): 1777– 85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67481-8 . PMID  8999860.


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