CCDC47

La proteína codificada por CCDC47 tiene una longitud de 483 aminoácidos y contiene tanto un péptido señal como un dominio transmembrana . Es rica en aminoácidos con carga negativa, como el ácido aspártico y el ácido glutámico, lo que le confiere un punto isoeléctrico ácido de 4,56. ^{[ 7 ]} La proteína también es rica en metionina . En total, pesa 55,9 kDa, valor que se conserva en varios ortólogos. CCDC47 también contiene la superfamilia SEEEED y el dominio de función desconocida 1682 (DUF1682). La superfamilia SEEEED es una región corta y de baja complejidad compuesta principalmente de serina . Esta familia se encuentra habitualmente en las proteínas de la subunidad beta-1 del complejo adaptador de clatrina 3. ^{[ 8 ]} La función exacta de DUF1682 no está clara, pero se ha descrito a un miembro de la familia como una proteína específica de adipocitos. ^{[ 9 ]}

Hay dos enlaces disulfuro predichos en la estructura de CCDC47 en las cisteínas 209 a 214 y cisteínas 215 a 283, respectivamente. ^{[ 10 ]} La porción C-terminal de la proteína está altamente cargada y se predice que su estructura secundaria es la de una región de hélice alfa . ^{[ 11 ]} Esta región también contiene dominios de bobina enrollada que son motivos estructurales en los que 2-7 hélices alfa se enrollan juntas y posteriormente participan en la expresión biológica. Estos dominios típicamente siguen el patrón HxxHCxC donde H es un aminoácido hidrofóbico, C es un aminoácido cargado y x es cualquier aminoácido. ^{[ 12 ]} Muchas secuencias de aminoácidos que siguen este patrón se observan en la región C-terminal de CCDC47 donde está representada la mayor conservación a través de ortólogos.

CCDC47 está regulado por el promotor GXP43413. ^{[ 13 ]} El promotor tiene una longitud de 819 pares de bases y está altamente conservado en mamíferos. Los sitios de unión conservados en mamíferos que se encuentran en este promotor incluyen el factor respiratorio nuclear 1 ( NRF1 ), la proteína de unión al elemento de respuesta de cAMP (CREB), la familia PAR bZIP y el factor de transcripción Sp4 . NRF1 codifica una proteína que homodimeriza y activa la expresión de genes metabólicos clave. CREB se une a los elementos de respuesta de cAMP aumentando o disminuyendo así la transcripción de genes corriente abajo ^{[ 14 ]} mientras que la familia PAR bZIP está involucrada en la regulación de los ritmos circadianos . ^{[ 15 ]} Con respecto al ARNm , la traducción comienza en el par de bases 337 y termina en el 1728. Hay un fuerte bucle de tallo ubicado en la región 5' UTR desde las bases 289-318 que probablemente participa en la regulación del ARNm debido a su proximidad al codón de inicio . ^{[ 16 ]}

Se cree que la proteína final se traduce desde el retículo endoplasmático al citoplasma de la célula. La proteína se ancla en la membrana del RE en el dominio transmembrana ubicado entre los aminoácidos 137 y 165. ^{[ 17 ]} Se predice que la porción de la proteína que se extiende hacia el citosol está altamente fosforilada , ya que los sitios de fosforilación de la proteína se conservan en los ortólogos de los peces óseos. ^{[ 18 ]} Las investigaciones han demostrado que CCDC47 se expresa en respuesta a una sobrecarga del RE, lo que hace que esta proximidad al RE sea importante. ^{[ 19 ]}

Además de los altos niveles de fosforilación observados en CCDC47, se predicen tres sitios de sulfatación que se conservan en mamíferos, reptiles y aves, pero no en peces, anfibios ni invertebrados. ^{[ 20 ]} También se observan cinco posibles sitios de sumoilación que se conservan desde los peces óseos. ^{[ 21 ]} No hay glicosilación de la proteína, ya que no se predice que se extienda al espacio extracelular.