quinasa sensora de cloroplastos

La quinasa sensora de cloroplastos ( CSK ) es una proteína presente en los cloroplastos y las cianobacterias , bacterias de las cuales los cloroplastos evolucionaron por endosimbiosis . Es una proteína que sobrevivió como parte de un antiguo sistema regulador bacteriano de dos componentes. ^{[ 1 ]} Aunque su gen fue reubicado en el genoma nuclear durante la evolución en la planta Arabidopsis thaliana (conocido en A. thaliana como el gen At1g67840 ), la proteína CSK se produce en el citosol y posteriormente se importa al cloroplasto.

Estructuralmente, CSK conserva los dominios centrales HisKA y HATPase_c típicos de las histidina quinasas sensoras bacterianas, lo que respalda su homología con las HK bacterianas clásicas. Sin embargo, en las plantas superiores, el residuo de histidina canónico utilizado para la autofosforilación se reemplaza por un glutamato, y el dominio quinasa se modifica funcionalmente, lo que indica una divergencia evolutiva significativa con respecto al mecanismo bacteriano clásico y plantea interrogantes sobre si CSK conserva la actividad tradicional de autofosforilación de histidina.

Los intentos de expresar CSK genéticamente en E. coli generalmente han producido proteína insoluble, aunque se ha logrado la reconstitución in vitro de su clúster Fe-S. ^{[ 2 ]}

CSK es una proteína hierro-azufre con 3 átomos de hierro y 4 de azufre en su sitio redox-activo. ^{[ 3 ]} Tiene un potencial redox de punto medio de −15 mV a pH 8, lo que es consistente con su autofosforilación comunicando el estado redox del pool de plastoquinona a la regulación de la transcripción del ADN de cloroplastos o cianobacterias ^{[ 4 ]} – específicamente de genes para proteínas en el centro de reacción fotoquímica del fotosistema I . Al identificar el estado redox del pool de plastoquinona (PQ), el transportador de electrones que une el fotosistema II y el fotosistema I, CSK funciona como un sensor redox. ^{[ 3 ]} Dado que contiene un clúster de hierro-azufre (3Fe y 4S) que experimenta cambios estructurales y electrónicos reversibles dependientes del redox. Cuando el pool de PQ está oxidado, el clúster Fe-S permanece oxidado y la actividad autocinasa de CSK está activa. ^{[ 3 ]} La reducción del clúster FE-S, que presumiblemente refleja una reserva de PQ más reducida, suprime la autofosforilación de CSK. Las señales redox de PQ se traducen así en estados de activación/desactivación de la quinasa por CSK, aunque el mecanismo preciso de transferencia de electrones de PQ al clúster Fe-S sigue bajo investigación. Este mecanismo sensible al redox se conserva desde la cianobacteria Hik2, pasando por muchas algas, hasta las plantas terrestres, lo que ilustra una antigua estrategia reguladora. ^{[ 5 ]}

La transcripción de los genes de los cloroplastos implicados en el transporte de electrones fotosintético, especialmente aquellos que codifican proteínas del centro de reacción del fotosistema, está regulada por CSK a través de su actividad quinasa. En plantas silvestres, los cambios en la calidad de la luz que modifican el estado redox del PQ dan lugar a ajustes transcripcionales apropiados. Por ejemplo, la regulación del gen psaA que codifica una subunidad del centro de reacción del PSI. ^{[ 1 ]} En mutantes de CSK, estas respuestas transcripcionales dependientes del estado redox fallan, lo que demuestra que CSK es necesaria para mantener el equilibrio del fotosistema. CSK ayuda a preservar el equilibrio entre el PSI y el PSII ajustando la expresión génica según el estado del transporte de electrones, maximizando la eficiencia fotosintética y protegiendo contra el daño fotoquímico en condiciones ambientales cambiantes. ^{[ 1 ] [ 6 ]}

CSK es una predicción de la hipótesis CoRR para genes en orgánulos ^{[ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]} CSK es intrínseco a los cloroplastos, dirigido a genes de cloroplastos, y puede haber sido necesario para la retención, en evolución, del ADN de cloroplastos . CSK también ejemplifica el principio CoRR (Co-ubicación para la regulación redox), que propone que los genomas de cloroplastos y mitocondrias persisten porque los productos de genes sensibles al redox deben ser regulados donde funcionan. CSK proporciona un vínculo molecular directo entre el estado redox de la cadena de transporte de electrones fotosintética y la regulación transcripcional de los genes de cloroplastos. Su presencia y función apoyan una explicación mecanicista de por qué ciertos genes permanecen codificados en el genoma del cloroplasto. ^{[ 1 ] [ 3 ]} Su expresión debe responder rápida, local y directamente a los cambios redox que ocurren en el sistema de membranas del orgánulo. A través de esta interfaz entre el flujo de electrones y la expresión génica, CSK demuestra la continuidad evolutiva desde el endosimbionte de las cianobacterias hasta el cloroplasto moderno y representa un nodo regulador central que permite a las plantas, las algas y las cianobacterias adaptar su maquinaria fotosintética a entornos fluctuantes. ^{[ 1 ] [ 2 ]}

En cianobacterias y algas no verdes, es una histidina quinasa que funciona por autofosforilación en un residuo de histidina conservado, luego pasando a su vez el grupo fosforilo a Rre1 y Rppa. Estos componentes no se encuentran en plantas verdes , donde CSK podría funcionar como una serina/treonina quinasa pasando el grupo al factor sigma 1 (SIG1) en su lugar. ^{[ 3 ]} La histidina quinasa (HK) es una proteína sensora que detecta cambios en el ambiente e inicia una vía de señalización dentro de la célula, como se observa comúnmente en cianobacterias y otras bacterias. ^{[ 10 ]} Este mecanismo ocurre en el sistema de dos componentes (TCS), que incluye un regulador de respuesta (RR). HK actúa como detector de señal e inicia el interruptor químico, mientras que el RR ejecuta la respuesta celular. Cuando HK usa ATP para fosforilar su propio residuo de histidina conservado en un proceso llamado autofosforilación, comienza un ciclo de fosforilación en respuesta a un estímulo. El fosfato se transfiere entonces de la histidina de la HK a un aspartato conservado en el RR, activando así el regulador. Algunas HK también funcionan como fosfatasas, eliminando el fosfato del RR para finalizar la respuesta.