Hispanopedia WikiLas co-chaperonas son proteínas que ayudan a las chaperonas en el plegamiento de proteínas y otras funciones. Las co-chaperonas son moléculas de unión no cliente que ayudan en el plegamiento de proteínas mediado por Hsp70 y Hsp90 . Son particularmente esenciales en la estimulación de la actividad ATPasa de estas proteínas chaperonas. Hay una gran cantidad de co-chaperonas diferentes, sin embargo, según la estructura de su dominio, la mayoría de ellas se dividen en dos grupos: proteínas de dominio J y repeticiones tetratricopeptídicas (TPR). [1]
Las co-chaperonas ayudan a las proteínas de choque térmico en el proceso de plegamiento de proteínas. Estas co-chaperonas pueden funcionar de varias maneras. Principalmente, las co-chaperonas están involucradas en la funcionalidad ATPasa de sus proteínas de choque térmico asociadas. Las co-chaperonas catalizan la hidrólisis de ATP a ADP en sus respectivas chaperonas, lo que luego les permite experimentar un gran cambio conformacional que les permite unirse a sus sustratos con mayor afinidad o ayudar en la liberación del sustrato después del plegamiento de la proteína, como en el caso de la co-chaperona p23. [2]
Las proteínas J, DnaJ o Hsp40 son co-chaperonas importantes para Hsp70 y tienen la capacidad de unirse a polipéptidos y luego reclutar la proteína chaperona DnaK y pasar el polipéptido a esta chaperona catalizando la hidrólisis de ATP que permite que DnaK se una al polipéptido desplegado con alta afinidad. Otra co-chaperona, GrpE, entra después del plegamiento de esta proteína para causar un cambio conformacional en DnaK que le permite liberar la proteína plegada. [3] El mecanismo de las proteínas TPR está menos estudiado; se ha demostrado que estos dominios interactúan con Hsp90 y Hsp70 y pueden estar involucrados en la creación de un complejo multi-chaperona Hsp70-Hsp90. [4]
Las co-chaperonas también pueden desempeñar un papel importante en enfermedades de plegamiento incorrecto, como la fibrosis quística. Una interacción entre Hsp90 y su co-chaperona, Aha1, es esencial para el plegamiento correcto del regulador de conductancia transmembrana de la fibrosis quística (CFTR). [5] Otros ejemplos del papel de las co-chaperonas en enfermedades incluyen enfermedades neurodegenerativas. La enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson tienen una serie de proteínas que pueden agregarse si no están adecuadamente chaperonadas. Las co-chaperonas CSPα (DNAJC5), auxilina (DNAJC6) y RME-8 (DNAJC13) son importantes para preservar el plegamiento y el ensamblaje, evitando así la agregación de proteínas. [6] La detección de mutaciones en estas proteínas se ha asociado con la aparición temprana de enfermedades neurodegenerativas. [7]
Lista de co-acompañantes
- Ajá1
- auxilina
- BOLSA 1
- CAIR-1 /Bolsa-3
- CDC37 /p50
- Capítulo 1
- Proteína de cadena de cisteína (CSP)
- Cyp40
- DJP1
- ADNJ
- E3/E4- ubiquitina ligasa
- FKBP4
- GAK
- GroES
- Grupo E
- Hch1
- Cadera (proteína que interactúa con Hsc70) /ST13
- Hop (proteína organizadora Hsp70/Hsp90) /STIP1
- Señor J.
- PP5
- Sacin
- Sargento
- Snl1
- SODD /Bolsa-4
- Swa2/Auxiliar1
- Tom34
- Tom70
- UNC-45
- WISp39
Véase también
Referencias
- ^ Caplan AJ (28 de mayo de 2017). "¿Qué es una co-chaperona?". Cell Stress & Chaperones . 8 (2): 105– 7. doi :10.1379/1466-1268(2003)008<0105:WIAC>2.0.CO;2 (inactivo el 1 de noviembre de 2024). PMC 514860 . PMID 14627194.
{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo a partir de noviembre de 2024 ( enlace ) - ^ Young JC, Hartl FU (noviembre de 2000). "La liberación de polipéptidos por Hsp90 implica hidrólisis de ATP y se ve potenciada por la co-chaperona p23". The EMBO Journal . 19 (21): 5930– 40. doi :10.1093/emboj/19.21.5930. PMC 305790 . PMID 11060043.
- ^ Langer T, Lu C, Echols H, Flanagan J, Hayer MK, Hartl FU (abril de 1992). "Acción sucesiva de DnaK, DnaJ y GroEL a lo largo de la vía del plegamiento de proteínas mediado por chaperonas". Nature . 356 (6371): 683–9 . Bibcode :1992Natur.356..683L. doi :10.1038/356683a0. PMID 1349157. S2CID 4324738.
- ^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (2000). "Estructura de los complejos de dominio TPR-péptido: elementos críticos en el ensamblaje de la máquina multichaperona Hsp70-Hsp90". Cell . 101 (2): 199– 210. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . PMID 10786835.
- ^ Wang X, Venable J, LaPointe P, Hutt DM, Koulov AV, Coppinger J, Gurkan C, Kellner W, Matteson J, Plutner H, Riordan JR, Kelly JW, Yates JR, Balch WE (noviembre de 2006). "La regulación negativa de la cochaperona Aha1 de Hsp90 rescata el plegamiento incorrecto de CFTR en la fibrosis quística". Cell . 127 (4): 803– 15. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.043 . PMID 17110338.
- ^ Olgiati S, Quadri M, Fang M, Rood JP, Saute JA, Chien HF, et al. (febrero de 2016). "Mutaciones de DNAJC6 asociadas con la enfermedad de Parkinson de inicio temprano". Anales de neurología . 79 (2): 244– 56. doi :10.1002/ana.24553. PMID 26528954. S2CID 20940327.
- ^ Gorenberg EL, Chandra SS (2017). "El papel de las co-chaperonas en la proteostasis sináptica y la enfermedad neurodegenerativa". Frontiers in Neuroscience . 11 : 248. doi : 10.3389/fnins.2017.00248 . PMC 5437171 . PMID 28579939.
