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Citocalasina B

La citocalasina B , cuyo nombre proviene del griego cytos (célula) y chalasis (relajación), [1] es una micotoxina permeable a las células . Se encontró que las concentraciones s...

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La citocalasina B , cuyo nombre proviene del griego cytos (célula) y chalasis (relajación), [1] es una micotoxina permeable a las células . Se encontró que las concentraciones subestequiométricas de citocalasina B (CB) inhiben fuertemente la formación de redes por filamentos de actina . Debido a esto, se utiliza a menudo en la investigación citológica. Inhibe la división citoplasmática al bloquear la formación de microfilamentos contráctiles . Inhibe el movimiento celular e induce la extrusión nuclear. La citocalasina B acorta los filamentos de actina al bloquear la adición de monómeros en el extremo de rápido crecimiento de los polímeros . [2] La citocalasina B inhibe el transporte de glucosa [3] y la agregación plaquetaria . Bloquea la formación de cuerpos apoptóticos inducida por adenosina sin afectar la activación de la ADP- ribosilación endógena en células de leucemia HL-60 . [4] También se utiliza en la clonación mediante transferencia nuclear . En este caso, las células receptoras enucleadas se tratan con citocalasina B. La citocalasina B hace que el citoplasma de los ovocitos sea más fluido y permite aspirar el genoma nuclear del ovocito dentro de una pequeña vesícula de membrana plasmática con una microaguja. De este modo, se extrae el genoma del ovocito, al tiempo que se evita la rotura de la membrana plasmática.

Este alcaloide se aísla de un hongo , Helminthosporium dematioideum .

Historia

Década de 1960

La citocalasina B fue descrita por primera vez en 1967, cuando el Dr. WB Turner la había aislado de hongos. [5] Smith et al. descubrieron que la CB causa multinucleación en las células y afecta significativamente la motilidad celular. Las células multinucleadas probablemente surgen de un fallo del control mitótico, lo que conduce a variaciones en el tamaño y la forma de los núcleos en interfase . [6]

Década de 1970

En la década de 1970, se realizó una investigación sobre la mitosis de células polinucleares. Resultó que estas células se crearon mediante la adición nuclear progresiva en lugar de la división nuclear . [7] El proceso por el cual esto ocurre se llama pseudomitosis, que es la mitosis sincrónica que resulta en la división de un solo núcleo. [7] Los núcleos separados están unidos por un puente nuclear y en las células binucleadas los centriolos se duplican. Además, se encontró que CB causa la desorganización de los microfilamentos de 50Å de las células epiteliales del ratón , lo que hace que las células pierdan su forma. [8] También afecta la apariencia de glándulas jóvenes en las células y la formación de nuevas glándulas [9] en otras células. Otro grupo encontró que CB inhibe la capacidad de las células HeLa de experimentar citocinesis por descomposición del anillo contráctil . [10] La investigación de 1971 mostró que CB interfiere con la liberación de yodo derivado de la tiroglobulina y bloquea la endocitosis coloidal . [11] Además, se encontró que CB tiene un efecto inhibidor sobre la captación de sacarosa-3H por células hepáticas humanas de cepa chang y en células tratadas con CB se observaron alteraciones en la apariencia y ubicación de los microfilamentos. [12] Además, se encontró que CB inhibe reversiblemente el movimiento de los gránulos de melanina en los melanocitos . [13] Un año después, se realizó una investigación sobre la influencia de la citocalasina B en los cloroplastos . Se encontró que el movimiento orientado a la luz de los cloroplastos es inhibido reversiblemente por la citocalasina B. [14] En 1973, las investigaciones encontraron que la citocalasina B es un potente inhibidor no competitivo del transporte de glucosa. Una de las principales proteínas de membrana de eritrocito identificables electroforéticamente puede ser el sitio de unión de la citocalasina B de los eritrocitos . [15]

Desde 1980

En los años siguientes se fue ampliando el conocimiento sobre la citocalasina B. A medida que se fue aclarando el conocimiento más general, se realizó un análisis más detallado, por ejemplo, del mecanismo de acción.

Producción

Las citocalasinas se pueden aislar de los hongos en los que se encuentran de forma natural. Originalmente, se aislaron de Helminthosporium dematioideum . Otros productores incluyen Phoma spp. , Hormiscium spp. y Curvularia lunata . [16] Además, se puede sintetizar en el laboratorio. Existen varios enfoques para hacerlo. En primer lugar, es posible formar el anillo de seis miembros del núcleo de isoindolona y el anillo macrocíclico más grande simultáneamente en una ciclización intramolecular de Diels-Alder de etapa tardía . En segundo lugar, es posible formar primero el núcleo de isoindolona en una reacción intermolecular de Diels-Alder y en un segundo paso agregar el macrociclo de manera escalonada. [17]

Propiedades

La citocalasina B contiene varios grupos ceto e hidroxilo altamente polares y una unidad bencílico lipófila periférica .

Mecanismo

Se sugiere que el mecanismo predominante de la citocalasina B es la inhibición de la polimerización de los filamentos de actina a través de la unión al extremo de rápido crecimiento (con púas) de los filamentos de actina F. [18] [19] Una alternativa podría implicar la utilización de proteínas de recubrimiento . Al hacerlo, la CB no solo inhibe la polimerización de actina, sino también procesos consecutivos como la acumulación de la red de filamentos. Esta inhibición puede afectar a los tres pasos principales de la polimerización de actina.

  1. Nucleación : Se forma un núcleo de un mínimo de 3 monómeros de actina.
  2. Elongación: El núcleo se utiliza para la elongación mediante la adición de monómeros de actina.
  3. Estado estable/Recocido: se alcanza un equilibrio entre la polimerización y la despolimerización (estado estable). El filamento de F-actina deja de crecer y los dos extremos con púas se fusionan para crear un solo filamento.

La nucleación es esencial para la formación de filamentos. [20] La oligomerización es el paso que determina la velocidad, considerando la formación de filamentos de actina en su conjunto. La denominada fase de retraso de la polimerización de la actina se origina en este paso. Lleva bastante tiempo hasta que comienza la polimerización, pero una vez que lo hace, el proceso es autocatalítico hasta que se alcanza el máximo fisiológico de la velocidad de polimerización.

La elongación se ve favorecida en el extremo con púas del filamento en crecimiento. [21] En este caso, la influencia de la citocalasina B depende en gran medida de las condiciones generales para la elongación. Si se dan las condiciones fisiológicas ideales, la influencia inhibidora de la citocalasina B es minúscula. Si las condiciones son menos óptimas, la elongación puede verse inhibida hasta en un 90 por ciento. [17]

El hibridación es el último paso de la polimerización. No se pudo distinguir entre las células tratadas con citocalasina B y las células del grupo de control, lo que indica que la CB no tiene un efecto significativo en esta etapa.

CB contiene un éster beta-insaturado que puede sufrir una conjugación de tipo Michael con nucleófilos. [22] Si este es el caso, la aducción de ADN podría ser una reacción plausible después. Una reacción más adecuada parece ser la que tiene grupos tiol de varias biomoléculas. [23] Los grupos tiol ya no estarían disponibles para enlaces disulfuro para una mayor polimerización de actina [24] y, por lo tanto, se inhibe un paso crucial en la polimerización de actina ya que se bloquean los extremos con púas de los filamentos. Las proteínas de capping bien estudiadas utilizan un principio análogo que es responsable de un factor limitante natural de la polimerización de actina. El primer paso en la polimerización de actina, después de que se inicia la polimerización, es la desprotonación del grupo tiol de G- actina . Esto hace que el átomo de azufre se cargue y esté disponible para la polimerización de actina. Si la citocalasina B está presente en la célula, se completa la desprotonación del tiol. El grupo éster beta-insaturado reactivo de la citocalasina B reacciona con el grupo tiol de la actina mediante un ataque nucleofílico del azufre cargado sobre el átomo de carbono beta. Esto obliga al enlace π a dislocarse en el sitio izquierdo del carbono beta. En consecuencia, se produce el mesomerismo , dislocando la carga negativa entre el carbono alfa y el átomo de oxígeno. A este paso le sigue un paso de protonación para contrarrestar la carga negativa. El ion hidronio necesario para ello se produjo durante la activación del átomo de azufre en un paso anterior.

Metabolismo

Hay diez sitios posibles para la degradación in vitro de la citocalasina B. Todavía no hay evidencia de que se utilicen los mismos sitios para la degradación in vivo , pero la evidencia ha confirmado los sitios in vitro . [25] La degradación se inicializa mediante una escisión del peryodato del compuesto, [26] que tiene lugar en el carbono 14 y 21. Como resultado, se liberan ácido carbónico (A), formaldehído (B), 5-metilhexano-1,1,6-triol (C) y una gran molécula restante (D). Las moléculas C y D se oxidan luego a través de la reacción de Kuhn Roth, lo que lleva a la formación de 7-hidroxiheptanal (F), ácido acético (G) y ácido benzoico (I). Nuevamente, queda una molécula más grande (J). F, G e I pueden sufrir la reacción de Schmidt , si no se degradan a través de la degradación ácida por la alcohol deshidrogenasa (ADH) a metilamina y dióxido de carbono (H). El 7-hidroxiheptano se oxida a ácido 3-metilheptanodioico (K). Un metabolismo posterior conduce a la formación de varias moléculas orgánicas más pequeñas, como aminas (M), dióxido de carbono (N) y ácido acético (O). Este último es metabolizado nuevamente por ADH a metilamina y dióxido de carbono (Q). La molécula J se escinde en una serie de compuestos pequeños, como ácido acético (L), metilamina y dióxido de carbono (P), y una serie de compuestos metilados pequeños. [26]

Eficacia y efectos adversos

Interacciones

Al añadir citocalasina B y el agonista beta-andrenérgico (-)-isoproterenol, prostaglandina E1 o toxina del cólera a células de linfoma S49 de tipo salvaje, el AMPc se acumula. [27] La ​​citocalasina B no puede transformar células tumorales similares a 3T3, pero sí aumentó la frecuencia de transformación celular por el virus del polioma entre 8 y 40 veces. [28] Además, CB puede intensificar la pinocitosis , que es inducida por la concanavalina A en la ameba proteus . [29] La citocalasina B también puede interactuar con la auxina ácido indol-3-acético que se produce en los segmentos del coleóptilo del trigo y las raíces del maíz. Esta interacción conduce a la inhibición del transporte de vesículas y la secreción de componentes de la pared celular y, por lo tanto, bloquea la elongación y el crecimiento. [30]

Eficacia

Los estudios in vitro mostraron que una concentración de 30 μM de citocalasina B reduce significativamente la viscosidad relativa de una solución de filamento de actina normal de 20 μM, así como también ha disminuido en una solución de filamento de glutatión-actina de 20 μM. [31] In vivo, la concentración efectiva es incluso menor. Parecía que una concentración de 2 μM es suficiente en células vivas para lograr una influencia mensurable en la polimerización de actina. La fase de nucleación tomó de 2 a 4 veces más tiempo que en los grupos de control. En la elongación, los efectos fueron mínimos; en el recocido, insignificantes. [18] Esto podría deberse a una diferencia real en las interacciones moleculares de la citocalasina B durante esos tres pasos o simplemente debido al hecho de que la fase de retraso es el paso determinante de la velocidad en la polimerización general.

Aplicaciones

Estudios de polimerización de actina

Como la citocalasina B inhibe la polimerización de los filamentos de actina, se ven afectados muchos procesos celulares que dependen de las funciones de los filamentos de actina. La citocinesis se inhibe, sin embargo, la mitosis no se ve afectada. Debido a los efectos sobre varias funciones celulares pero a la falta de toxicidad general, la citocalasina B se aplica en estudios de polimerización de actina, métodos de imágenes celulares, estudios del ciclo celular y posiblemente se pueda utilizar como fármaco anticancerígeno. [1] [32]

Inhibe la división celular

La citocalasina B se utiliza para probar la genotoxicidad de sustancias. Para ello, se aplica el ensayo de micronúcleos de bloqueo de citocinesis (ensayo CBMN) con linfocitos humanos. [33] Esto funciona in vitro . Durante la anafase de la mitosis de la meiosis, se pueden detectar micronúcleos . [34] Estos son núcleos pequeños que contienen un cromosoma o parte de un cromosoma que no llegó a uno de los polos celulares durante la división celular. [35] La prueba CBMN se basa en el hecho de que solo las células en división pueden expresar micronúcleos, lo que significa que solo en esas células, se puede detectar el daño cromosómico. [33] Debido a que la genotoxicidad causa anomalías en la división celular, se pueden detectar micronúcleos en células binucleadas. La citocinesis, que es la siguiente etapa, es inhibida por la citocalasina B. Una ventaja clave de este método es que permite la detección simultánea de múltiples eventos moleculares que conducen al daño cromosómico y la inestabilidad cromosómica. [35] El ensayo CBMN se ha aplicado con éxito a linfocitos humanos normales, linfocitos de bazo de ratón, fibroblastos de ratón y fibroblastos de hámster chino. [36]

Inhibe el movimiento celular.

La citocalasina B puede disminuir la cantidad de células móviles cuando se agrega a las células del sarcoma de Yoshida. También puede disminuir la motilidad de las células e inhibe su crecimiento de manera dependiente de la dosis. [37] Dado que la citocalasina B penetra de manera desigual en las células, promueve contracciones focales de la red de filamentos de actina corticales rotos por la miosina . Esto causa una superprecipitación que requiere contracciones activas y, por lo tanto, un metabolismo energético activo. Las contracciones corticales desorganizadas interrumpen el ensamblaje de pseudópodos que participan en el movimiento celular. [38]

Induce la extrusión nuclear

La extrusión nuclear inducida por la citocalasina B comienza con el movimiento del núcleo hacia la membrana plasmática, seguido de la formación de una protuberancia en la membrana. Luego, el núcleo se mueve hacia el exterior de la membrana, pero permanece conectado a la célula por un puente citoplasmático en forma de filamento. Si las células se mantienen en un medio que contiene citocalasina B durante varias horas, el proceso se vuelve irreversible. La extrusión podría verse facilitada por el debilitamiento de la membrana plasmática inducido por CB. [39]

Inhibe el transporte de glucosa.

Se ha demostrado que la citocalasina B se une covalentemente a las proteínas transportadoras de glucosa de los mamíferos cuando se irradia con luz ultravioleta. [40] Se une más fuertemente a AraE y GalP que a sus sustratos habituales. [41] Se ha demostrado que la citocalasina B inhibe GLUT1, 2, 3 y 4. [42] La unión a GLUT1 se produce en el interior, ya que la citocalasina B actúa como un inhibidor competitivo de la salida de glucosa. [43] Evidencia adicional proviene de estudios de fotomarcado en los que el Trp388 y el Trp412 en TM10 y TM11 de la proteína purificada se marcan tras la exposición a la citocalasina B marcada. Dado que la mutación de Trp388 y Trp412 no reduce por completo la inhibición de GLUT1, se supone que otros sitios también están involucrados en la unión de CB. [44]

Usos terapéuticos

Con fines terapéuticos, se realizan investigaciones sobre la citocalasina B. Para ello, se examinaron los efectos de la citocalasina B sobre las células tumorales por macrófagos activados con BCG (Bacillus Calmette-Guerin). Se demostró que la citocalasina B mejora la lisis y la estasis de las células tumorales debido a los macrófagos activados a una concentración de 10 −7 M. La citocalasina B no actúa sobre el propio macrófago, pero ejerce su efecto predominantemente sobre la célula tumoral. Una razón para esto podría ser que la formación de filamentos de actina, que podría ser importante para la destrucción de células tumorales por macrófagos activados, es inhibida por la citocalasina B. [45]

Efectos adicionales

La citocalasina B tiene un efecto sobre la secreción de la hormona tiroidea y la hormona del crecimiento . [1] La biosíntesis de fosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina es inhibida por la citocalasina B, como lo demostraron George et al. [46] Lo hace inhibiendo la conversión de fosfoetanolamina a citidinadifosfato-etanolamina. Se propuso que el mecanismo está asociado con alteraciones de los iones de calcio intracelulares. La citocalasina B también tiene efectos sobre las bacterias. Por ejemplo, se inhibe el crecimiento y la diferenciación de E. histolytica . [56] Además, se ha demostrado que la citocalasina B tiene un efecto inhibidor sobre el crecimiento de células tumorales sin causar efectos inmunosupresores prolongados y/o profundos. [47]

Contexto natural

En la naturaleza, la citocalasina B está involucrada en la virulencia fúngica, el deterioro de los alimentos y el mantenimiento de la simbiosis entre el huésped y el simbionte. [37]

Referencias

  1. ^ abc Scherlach, K; et al. (2010). "La química y biología de los citocalasanos". Natural Product Reports . 27 (6): 869– 86. doi :10.1039/b903913a. PMID  20411198.
  2. ^ Theodoropoulos, Pensilvania; Gravanis, A; Tsapara, A; Margioris, AN; Papadogiorgaki, E; Galanopoulos, V; Stournaras, C (1994). "La citocalasina B puede acortar los filamentos de actina mediante un mecanismo independiente del recubrimiento de los extremos con púas". Farmacología Bioquímica . 47 (10): 1875– 81. doi :10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  3. ^ Jung, CY; Rampal, AL (1977). "Sitios de unión de la citocalasina B y transportador de glucosa en eritrocitos fantasma humanos". The Journal of Biological Chemistry . 252 (15): 5456– 5463. doi : 10.1016/S0021-9258(19)63372-7 . PMID  885863.
  4. ^ Tanaka, Y.; Yoshihara, K.; Tsuyuki, M.; Kamiya, T. (1994). "Apoptosis inducida por adenosina en células HL-60 de leucemia humana". Experimental Cell Research . 213 (1): 242– 559. doi :10.1006/excr.1994.1196. PMID  8020596.
  5. ^ Smith, GF; Ridler, MA; Faunch, JA (16 de diciembre de 1967). "Acción de la citocalasina B en linfocitos humanos cultivados". Nature . 216 (5120): 1134– 1135. Bibcode :1967Natur.216.1134S. doi :10.1038/2161134a0. PMID  6075266. S2CID  4186253.
  6. ^ Ridler, MA; Smith, GA (1968). "La respuesta de los linfocitos humanos cultivados a la citocalasina B". Journal of Cell Science . 3 (4): 595– 602. doi :10.1242/jcs.3.4.595. PMID  5751143.
  7. ^ ab Smith, G; O'Hara, P; Ridler, M (1970). "La producción de linfocitos multinucleados por citocalasina B. Un estudio con microscopio electrónico". Pediatric Research . 4 (5): 441. doi : 10.1203/00006450-197009000-00032 .
  8. ^ Spooner, BS; Wessells, NK (junio de 1970). "Efectos de la citocalasina B sobre los microfilamentos implicados en la morfogénesis del epitelio salival". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 66 (2): 360– 364. Bibcode :1970PNAS...66..360S. doi : 10.1073/pnas.66.2.360 . PMC 283052 . PMID  5271169. 
  9. ^ Wrenn, JT; Wessells, NK (1 de julio de 1970). "Citocalasina B: efectos sobre los microfilamentos implicados en la morfogénesis de las glándulas del oviducto inducidas por estrógenos". PNAS . 66 (3): 904– 908. Bibcode :1970PNAS...66..904W. doi : 10.1073/pnas.66.3.904 . PMC 283136 . PMID  5269252. 
  10. ^ Schroeder, TE (1970). "Anillo contráctil 1. Estructura fina de las células de mamíferos (HeLa) en división y efectos de la citocalasina B". Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie . 109 (4): 431– 449. doi :10.1007/bf00343960. PMC 2108733 . PMID  5063470. 
  11. ^ Williams, J; Wollf, J (1971). "La citocalasina B inhibe la secreción tiroidea". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 44 (2): 422– 5. doi :10.1016/0006-291x(71)90617-6. PMID  4334139.
  12. ^ Wagner, R; Rosenber, M; Estensen, R (1971). "Endocitosis en células hepáticas de Chang. Cuantificación por captación de sacarosa-3H e inhibición por citocalasina B". Journal of Cell Biology . 50 (3): 804– 17. doi :10.1083/jcb.50.3.804. PMC 2108291 . PMID  4329157. 
  13. ^ Malawist, S (1971). "La citocalasina B inhibe reversiblemente el movimiento de los gránulos de melanina en los melanocitos". Nature . 234 (5328): 354– 5. Bibcode :1971Natur.234..354M. doi :10.1038/234354a0. PMID  4944488. S2CID  4194233.
  14. ^ Wagner, G; Haupt, W; Laux, A (1972). "Inhibición reversible del movimiento de cloroplastos por citocalasina B en el alga verde Maugeofia". Science . 176 (4036): 808–9 . Bibcode :1972Sci...176..808W. doi :10.1126/science.176.4036.808. PMID  17795409. S2CID  9524093.
  15. ^ Taverna, RD; Langdon, RG (1973). "Asociación reversible de la citocalasina B con la membrana del eritrocito humano. Inhibición del transporte de glucosa y estequiometría de la unión de la citocalasina". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 323 (2): 207– 219. doi :10.1016/0005-2736(73)90145-4. PMID  4752283.
  16. ^ Wells, JM; et al. (1981). "Curvularia-Lunata: una nueva fuente de citocalasina B". Microbiología aplicada y ambiental . 41 (4): 967– 971. Bibcode :1981ApEnM..41..967W. doi :10.1128/AEM.41.4.967-971.1981. PMC 243842 . PMID  16345760. 
  17. ^ ab Haidle, AM; Myers, AG (2004). "Una ruta enantioselectiva, modular y general hacia las citocalasinas: síntesis de L-696,474 y citocalasina B". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (33): 12048– 12053. Bibcode :2004PNAS..10112048H. doi : 10.1073/pnas.0402111101 . PMC 514432 . PMID  15208404. 
  18. ^ ab MacLean-Fletcher, S; Pollard, TD (1980). "Mecanismo de acción de la citocalasina B sobre la actina". Cell . 20 (2): 329– 341. doi :10.1016/0092-8674(80)90619-4. PMID  6893016. S2CID  24899055.
  19. ^ A, P; Gravanis, Achille; Tsapara, Anna; Margioris, Andrew N.; Papadogiorgaki, Eva; Galanopoulos, Vassilis; Stournaras, Christos (1994). "La citocalasina B puede acortar filamentos mediante un mecanismo independiente del recubrimiento de los extremos con púas". Farmacología bioquímica . 47 (10): 1875– 1881. doi :10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  20. ^ Hausman, RE (2007). La célula: un enfoque molecular . Washington, DC: Sinauer Associates.
  21. ^ Woodrum, DT; Rich, SA; Pollard, TD (1975). "Evidencia de la polimerización bidireccional sesgada de actina utilizando mecromiosina pesada producida por un método mejorado". Journal of Cell Biology . 67 (1): 231– 237. doi :10.1083/jcb.67.1.231. PMC 2109590 . PMID  240859. 
  22. ^ Little, RD (2004). "La reacción intramolecular de Michael". Reacciones orgánicas : 315– 552. doi :10.1002/0471264180.or047.02. ISBN 0471264180.
  23. ^ Derek, N. "La citocalasina B se encuentra en todas las especies y en todos los puntos finales: Alerta 361". Derek Nexus. {{cite web}}: Falta o está vacío |url=( ayuda ) [¿ dónde? ]
  24. ^ Tang, JX; Janmey, Paul A.; Stossel, Thomas P.; Ito, Tadanao (1999). "La oxidación de actina con tiol produce dímeros que mejoran la elasticidad de la red de actina F". Revista biofísica . 76 (4): 2208– 2215. Bibcode :1999BpJ....76.2208T. doi :10.1016/S0006-3495(99)77376-5. PMC 1300193 . PMID  10096915. 
  25. ^ Bruice, PY (2011). Química orgánica . Prentice Hall.
  26. ^ ab Binder, M; Tamm, C (1973). "Los citocalasanos: una nueva clase de metabolitos microbianos biológicamente activos". Angewandte Chemie International Edition . 12 (5): 370– 380. doi :10.1002/anie.197303701. PMID  4200278.
  27. ^ Insel, PA; Koachman, AM (1982). "La citocalasina B mejora la acumulación de AMP cíclico estimulada por hormonas y toxinas del cólera en células de linfoma S49". Journal of Biological Chemistry . 257 (16): 9717– 23. doi : 10.1016/S0021-9258(18)34132-2 . PMID  6286631.
  28. ^ Seif, R (1980). "Los factores que desorganizan los microtúbulos o microfilamentos aumentan la frecuencia de transformación celular por el virus del polioma". Journal of Virology . 36 (2): 421– 8. doi :10.1128/JVI.36.2.421-428.1980. PMC 353658 . PMID  6253667. 
  29. ^ Prusch, RD (1981). "La influencia de la concanavalina A y la citocalasina B en la actividad pinocítica en Amoeba Proteus". Protoplasma . 106 ( 3– 4): 223– 230. doi :10.1007/bf01275554. S2CID  41247346.
  30. ^ Pope, DG; et al. (1979). "El efecto de la citocalasina B en la tasa de crecimiento y la ultraestructura de los coleóptilos del trigo y las raíces del maíz". Planta . 144 (4): 373– 383. Bibcode :1979Plant.144..373P. doi :10.1007/bf00391581. PMID  24407327. S2CID  20365999.
  31. ^ Panayotis (1994). "La citocalasina B puede acortar los filamentos de actina mediante mecanismos independientes de la protección de los extremos con púas". Farmacología bioquímica . 47 (10): 1875– 1881. doi :10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  32. ^ Carter, SB (1967). "Efectos de la citocalasina B en células de mamíferos". Nature . 213 (5073): 261– 264. Bibcode :1967Natur.213..261C. doi :10.1038/213261a0. PMID  6067685. S2CID  4183757.
  33. ^ ab Speit, G; Linsenmeyer, R; Schutz, P; Kuehner, S (2012). "Insensibilidad del ensayo de micronúcleos de bloqueo de citocinesis in vitro con linfocitos humanos para la detección de daño del ADN presente al comienzo del cultivo celular". Mutagénesis . 27 (6): 743– 747. doi : 10.1093/mutage/ges041 . PMID  22869611.
  34. ^ "Genotoxicidad: la prueba del micronúcleo". Crios. Archivado desde el original el 28 de agosto de 2012. Consultado el 19 de marzo de 2013 .
  35. ^ ab Fenech, M; Kirsch-Volders, M; Nararajan, AT; et al. (2010). "Mecanismos moleculares de la formación de micronúcleos, puentes nucleoplásmicos y yemas nucleares en células de mamíferos y humanas". Mutagénesis . 26 (1): 125– 132. doi : 10.1093/mutage/geq052 . PMID  21164193.
  36. ^ Umegaki, K; Fenech, M (2000). "Ensayo de micronúcleos con bloqueo de citocinesis en células WIL2-NS: un sistema sensible para detectar daño cromosómico inducido por especies reactivas de oxígeno y neutrófilos humanos activados". Mutagénesis . 15 (3): 261– 269. doi : 10.1093/mutage/15.3.261 . PMID  10792021. S2CID  14990527.
  37. ^ ab Hosaka, S; et al. (1980). "Efecto de la citocalasina B y la colchicina sobre la motilidad y el crecimiento de las células del sarcoma de Yoshida in vitro". Sci Rep Res Inst Tohoku Univ Ser C : 27.
  38. ^ Stossel, TP (1981). Capítulo 14 Filamentos de actina y secreción: el modelo de macrófago. Métodos en biología celular. Vol. 23. págs. 215-230. doi :10.1016/s0091-679x(08)61500-9. ISBN 9780125641234. PMID  7035803. {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  39. ^ Copeland, M (1974). "Respuesta celular a la citocalasina B: descripción crítica". Cytologia . 39 (4): 709– 727. doi : 10.1508/cytologia.39.709 . PMID  4448103.
  40. ^ Baly, DL; Horuk, R (1988). "La biología y bioquímica del transportador de glucosa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre biomembranas . 947 (3): 571– 590. doi :10.1016/0304-4157(88)90008-1. PMID  3048404.
  41. ^ Henderson, PJF (1992). "Sistemas de simporte de catión y azúcar en bacterias". Biología molecular de receptores y transportadores: transportadores bacterianos y de glucosa . Revista internacional de citología. Vol. 137. págs.  149– 208. doi :10.1016/s0074-7696(08)62676-5. ISBN 9780123645371. Número PMID  1428670. {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  42. ^ Bernhardt, I (2003). Transporte de membrana de glóbulos rojos en la salud y la enfermedad . Springer.
  43. ^ Basketter, DA; Widdas, WF (1978). "Asimetría del sistema de transferencia de hexosa en eritrocitos humanos: comparación de los efectos de la citocalasina B, la floretina y la maltosa como inhibidores competitivos". Revista de fisiología . 278 (1): 389– 401. doi :10.1113/jphysiol.1978.sp012311. PMC 1282356 . PMID  671319. 
  44. ^ Inukai, K; et al. (1994). "La sustitución de los residuos de triptófano de Bath en 388 y 412 elimina por completo el fotomarcado de citocalasina B del transportador de glucosa GLUT1". Revista bioquímica . 302 (2): 355– 361. doi :10.1042/bj3020355. PMC 1137236 . PMID  8092986. 
  45. ^ Martin, F; et al. (1981). "Efectos de cuatro agentes que modifican los microtúbulos y microfilamentos (vinblastina, colchicina, lidocaína y citocalasina B) en la citotoxicidad mediada por macrófagos en células tumorales". Inmunología del cáncer, inmunoterapia . 10– 10 ( 2– 3): 113. doi :10.1007/bf00205882. S2CID  8292285.
  46. ^ George, TP; et al. (1991). "Inhibición de la biosíntesis de fosfatidilcolina y fosfatidiletanoamina por citocalasina B en células de glioma cultivadas: posible regulación de la biosíntesis por mecanismos dependientes de Ca2+". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Lípidos y metabolismo lipídico . 1084 (2): 185– 193. doi :10.1016/0005-2760(91)90219-8. PMID  1854804.
  47. ^ Bogyo, D; et al. (1990). "Inmunosupresión inducida por citocalasina B de la respuesta antitumoral alogénica de mureína y el efecto de la interleucina-2 humana recombinante". Inmunología del cáncer, inmunoterapia . 32 (6): 400– 405. doi :10.1007/bf01741335. PMC 11038590 . PMID  1901032. S2CID  5988321. 
  • Índice Merck 13, 2819.
  • Benya, P.; Padilla, S. (1993). "La dihidrocitocalasina B mejora la reexpresión inducida por el factor de crecimiento transformante β del fenotipo de condrocitos diferenciados sin estimulación de la síntesis de colágeno". Experimental Cell Research . 204 (2): 268– 277. doi :10.1006/excr.1993.1033. PMID  8440324.
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