Las desoxinucleósidos quinasas generalmente se agrupan en dos familias según su homología estructural:
Familia TK1. Esta familia debe su nombre a la enzima humana timidina quinasa 1. La especificidad del sustrato se limita a la timidina (y en menor medida a la desoxiuridina) entre los sustratos naturales. Los miembros de la familia TK1 están ampliamente distribuidos y se encuentran tanto en eucariotas como en procariotas.
Familia no similar a TK1. Esta familia incluye la desoxicitidina quinasa (citosólica), así como las dos enzimas mitocondriales, la desoxiguanosina quinasa y la timidina quinasa 2, en los seres humanos. La especificidad de base es generalmente más amplia que para la familia TK-1. Los miembros de la familia no similares a TK1 están muy extendidos y se encuentran tanto en eucariotas como en procariotas. También pertenece a esta familia la timidina quinasa del virus del herpes, aunque no resulta obvio a partir de la homología de secuencia (aún está relacionada estructuralmente).
Reacción catalizada
En enzimología , una desoxinucleósido quinasa ( EC 2.7.1.145) es una enzima que cataliza la reacción química
- ATP + 2'-desoxinucleósido ADP + 2'-desoxinucleósido 5'-fosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y el 2'-desoxinucleósido, mientras que sus dos productos son el ADP y el 2'-desoxinucleósido 5'-fosfato.
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a aquellas que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:desoxinucleósido 5'-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen desoxinucleósido quinasa multiespecífica , ms-dNK , desoxirribonucleósido quinasa multisustrato , desoxinucleósido quinasa multifuncional , desoxinucleósido quinasa de D. melanogaster y Dm-dNK .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto cinco estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1OE0, 1OT3, 1ZM7, 1ZMX y 2JCS.
Referencias
- Munch-Petersen B, Piskur J, Sondergaard L (1998). "Cuatro actividades de la desoxinucleósido quinasa de Drosophila melanogaster están contenidas en una sola enzima monomérica, una nueva desoxinucleósido quinasa multifuncional". J. Biol. Chem . 273 (7): 3926–31. doi : 10.1074/jbc.273.7.3926 . PMID 9461577.
- Munch-Petersen B, Knecht W, Lenz C, Sondergaard L, Piskur J (2000). "Expresión funcional de una desoxirribonucleósido quinasa multisustrato de Drosophila melanogaster y sus mutantes de deleción C-terminal". J. Biol. Chem . 275 (9): 6673–9. doi : 10.1074/jbc.275.9.6673 . PMID 10692477.