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Oxidasa dual 2

La dual oxidasa 2 , también conocida como DUOX2 o ThOX2 (por tirooxidasa oxidasa ), es una enzima que en humanos está codificada por el gen DUOX2 . [ 5 ] [ 6 ] La dual oxidasa e...

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La dual oxidasa 2 , también conocida como DUOX2 o ThOX2 (por tirooxidasa oxidasa ), es una enzima que en humanos está codificada por el gen DUOX2 . [ 5 ] [ 6 ] La dual oxidasa es una enzima que se identificó por primera vez en la glándula tiroides de los mamíferos . En humanos, se encuentran dos isoformas: hDUOX1 y hDUOX2 (esta enzima). La localización de la proteína no es exclusiva del tejido tiroideo; hDUOX1 es prominente en las células epiteliales de las vías respiratorias [ 7 ] y hDUOX2 en las glándulas salivales y el tracto gastrointestinal. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]

Función

Hasta hace poco, las investigaciones sobre especies reactivas de oxígeno ( ERO ) en sistemas biológicos se habían centrado en la caracterización de los procesos de las células fagocíticas. Actualmente, se acepta que la producción de estas especies no se limita a las células fagocíticas y puede ocurrir en tipos celulares eucariotas no fagocíticos a través de la NADPH oxidasa (NOX) o la dual oxidasa (DUOX). Esta nueva familia de proteínas, denominada familia NOX/DUOX o familia NOX de NADPH oxidasas, está compuesta por homólogos de la porción catalítica de la NADPH oxidasa fagocítica, gp91 phox . Se han encontrado miembros de la familia NOX/DUOX en diversas especies eucariotas, incluyendo invertebrados, insectos, nematodos, hongos, amebas, algas y plantas (no se encuentran en procariotas). Estas enzimas demuestran claramente que su única función es la producción regulada de ERO. Los análisis genéticos han implicado a las ROS derivadas de NOX/DUOX en funciones biológicas y condiciones patológicas, incluyendo hipertensión ( NOX1 ), inmunidad innata ( NOX2 /DUOX), formación de otoconias en el oído interno ( NOX3 ) y biosíntesis de hormonas tiroideas (DUOX1/2). DUOX2 es la isoforma que genera H₂O₂ utilizada por la tiroperoxidasa ( TPO) para la biosíntesis de hormonas tiroideas , [ 11 ] respaldado por el descubrimiento de hipotiroidismo congénito resultante de una mutación inactivadora en el gen DUOX2 . [ 5 ] [ 12 ]

Actualmente, la familia cuenta con siete miembros, entre ellos NOX1 , NOX2 (anteriormente conocido como gp91 phox ), NOX3 , NOX4 , NOX5 , DUOX1 y DUOX2.

Esta proteína se conoce como una oxidasa dual porque tiene tanto un dominio de homología de peroxidasa como un dominio gp91 phox . [ 13 ]

Duox también está implicado en el sistema de defensa pulmonar [ 14 ] y especialmente en la fibrosis quística . [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ]

Esquema de la implicación de la duox en el sistema de defensa pulmonar humano.

Diagrama esquemático del sistema de defensa antimicrobiana del tracto respiratorio.

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000140279 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000068452 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
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  7. ↑ Harper RW, Xu C, Eiserich JP, Chen Y, Kao CY, Thai P, Setiadi H, Wu R (agosto de 2005). "Regulación diferencial de las NADPH oxidasas/peroxidasas duales, Duox1 y Duox2, por las citocinas Th1 y Th2 en el epitelio del tracto respiratorio" . FEBS Lett . 579 (21): 4911–7 . Bibcode : 2005FEBSL.579.4911H . doi : 10.1016/j.febslet.2005.08.002 . PMID 16111680. S2CID 34266530 .  
  8. ↑ Geiszt M, Witta J, Baffi J, Lekstrom K, Leto TL (agosto de 2003). "Las oxidasas duales representan nuevas fuentes de peróxido de hidrógeno que apoyan la defensa del huésped en la superficie mucosa" . FASEB J. 17 ( 11): 1502–4 . doi : 10.1096/fj.02-1104fje . PMID 12824283. S2CID 2187431 .  
  9. ↑ El Hassani RA, Benfares N, Caillou B, Talbot M, Sabourin JC, Belotte V, Morand S, Gnidehou S, Agnandji D, Ohayon R, Kaniewski J, Noël-Hudson MS, Bidart JM, Schlumberger M, Virion A, Dupuy C (mayo de 2005). "La dual oxidasa2 se expresa a lo largo de todo el tracto digestivo". Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol . 288 (5): G933–42. CiteSeerX 10.1.1.334.1785 . doi : 10.1152/ajpgi.00198.2004 . PMID 15591162 .  
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  11. ↑ Visser, TJ (2018). Regulación de la función tiroidea, síntesis y función de las hormonas tiroideas. En P. Vitti y L. Hegedüs (Eds.), Patogénesis, diagnóstico y tratamiento de las enfermedades tiroideas. Springer.
  12. ↑ Moreno JC, Bikker H, Kempers MJ, van Trotsenburg AS, Baas F, de Vijlder JJ, Vulsma T, Ris-Stalpers C (julio de 2002). "Mutaciones inactivadoras en el gen de la tiroxina oxidasa 2 (THOX2) e hipotiroidismo congénito" . N. Engl. J. Med . 347 (2): 95–102 . doi : 10.1056/NEJMoa012752 . PMID 12110737 . 
  13. ↑ "Gen Entrez: DUOX2 dual oxidasa 2" .
  14. ↑ Fischer H (octubre de 2009). "Mecanismos y función de DUOX en los epitelios del pulmón" . Antioxid. Redox Signal . 11 (10): 2453–65 . doi : 10.1089/ARS.2009.2558 . PMC 2823369. PMID 19358684 .  
  15. ↑ Rada B, Lekstrom K, Damian S, Dupuy C, Leto TL (octubre de 2008). "La toxina piocianina de Pseudomonas inhibe el sistema antimicrobiano dual basado en la oxidasa al imponer estrés oxidativo en las células epiteliales de las vías respiratorias" . J. Immunol . 181 (7): 4883–93 . doi : 10.4049/jimmunol.181.7.4883 . PMC 2776642. PMID 18802092 .  
  16. ↑ Conner GE, Salathe M, Forteza R (diciembre de 2002). "Metabolismo de la lactoperoxidasa y peróxido de hidrógeno en las vías respiratorias". Am. J. Respir. Crit. Care Med . 166 (12 Pt 2): S57–61. doi : 10.1164/rccm.2206018 . PMID 12471090 . 
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Lecturas adicionales

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  • Moreno JC, Visser TJ (2007). «Nuevos fenotipos en la dishormonogénesis tiroidea: hipotiroidismo debido a mutaciones en DUOX2». Endocrine Development . 10 : 99–117 . doi : 10.1159/000106822 . ISBN 978-3-8055-8075-5. PMID 17684392 . 
  • Dupuy C, Ohayon R, Valent A, Noël-Hudson MS, Dème D, Virion A (2000). "Purificación de una nueva flavoproteína involucrada en la NADPH oxidasa tiroidea. Clonación de los cdnas porcino y humano" . J. Biol. Chem . 274 (52): 37265–9 . doi : 10.1074/jbc.274.52.37265 . PMID 10601291 . 
  • Dias Neto E, Correa RG, Verjovski-Almeida S, Briones MR, Nagai MA, da Silva W, Zago MA, Bordin S, Costa FF, Goldman GH, Carvalho AF, Matsukuma A, Baia GS, Simpson DH, Brunstein A, de Oliveira PS, Bucher P, Jongeneel CV, O'Hare MJ, Soares F, Brentani RR, Reis LF, de Souza SJ, Simpson AJ (2000). "Secuenciación rápida del transcriptoma humano con etiquetas de secuencia expresadas en ORF" . Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 97 (7): 3491– 6. Código bibliográfico : 2000PNAS...97.3491D . doi : 10.1073/pnas.97.7.3491 . PMC 16267 . PMID 10737800 .  
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  • Lacroix L, Nocera M, Mian C, Caillou B, Virion A, Dupuy C, Filetti S, Bidart JM, Schlumberger M (2002). "Expresión de genes y proteínas de la flavoproteína DUOX de la nicotinamida adenina dinucleótido fosfato oxidasa en carcinomas papilares y foliculares de tiroides humanos". Thyroid . 11 (11): 1017–23 . doi : 10.1089/105072501753271699 . PMID 11762710 . 
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  • Ameziane-El-Hassani R, Morand S, Boucher JL, Frapart YM, Apostolou D, Agnandji D, Gnidehou S, Ohayon R, Noël-Hudson MS, Francon J, Lalaoui K, Virion A, Dupuy C (2005). "La dual oxidasa-2 tiene una actividad intrínseca generadora de H2O2 dependiente de Ca2+" . J. Biol. Chem . 280 (34): 30046–54 . doi : 10.1074/jbc.M500516200 . PMID 15972824 .