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Articulo de referencia

Factor de elongación

Complejo ternario de EF-Tu (azul), ARNt (rojo) y GTP (amarillo). Tomado de PDB Molecule of the Month Elongation factors , septiembre de 2006. Los factores de elongación son un c...

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Complejo ternario de EF-Tu (azul), ARNt (rojo) y GTP (amarillo). Tomado de PDB Molecule of the Month Elongation factors , septiembre de 2006.

Los factores de elongación son un conjunto de proteínas que actúan en el ribosoma durante la síntesis de proteínas para facilitar la elongación traslacional desde la formación del primer enlace peptídico hasta el último de un polipéptido en crecimiento . Los factores de elongación más comunes en procariotas son EF-Tu , EF-Ts y EF-G . [ 1 ] Las bacterias y los eucariotas utilizan factores de elongación que son en gran medida homólogos entre sí, pero con estructuras distintas y nomenclaturas de investigación diferentes. [ 2 ]

La elongación es el paso más rápido de la traducción. [ 3 ] En bacterias , se produce a una velocidad de 15 a 20 aminoácidos añadidos por segundo (aproximadamente 45-60 nucleótidos por segundo). En eucariotas, la velocidad es de aproximadamente dos aminoácidos por segundo (aproximadamente 6 nucleótidos leídos por segundo). Los factores de elongación desempeñan un papel fundamental en la coordinación de los eventos de este proceso y en garantizar una traducción de alta precisión a estas velocidades.

Nomenclatura de los EF homólogos

Además de su maquinaria citoplasmática, las mitocondrias y los plastidios eucariotas poseen su propia maquinaria de traducción, cada una con su propio conjunto de factores de elongación de tipo bacteriano. [ 7 ] [ 8 ] En humanos, estos incluyen TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; el factor de liberación nominal MTRFR también puede desempeñar un papel en la elongación. [ 9 ]

En las bacterias, el ARNt de selenocisteína requiere un factor de elongación especial SelB ( P14081 ) relacionado con EF-Tu. También se han encontrado algunos homólogos en las arqueas, pero se desconocen sus funciones. [ 10 ]

Como objetivo

Los factores de elongación son dianas de las toxinas de algunos patógenos. Por ejemplo, Corynebacterium diphtheriae produce la toxina diftérica , que altera la función proteica en el huésped al inactivar el factor de elongación (EF-2). Esto da lugar a la patología y los síntomas asociados con la difteria . Del mismo modo, la exotoxina A de Pseudomonas aeruginosa inactiva el EF-2. [ 11 ]

Referencias

  1. ↑ Parker, J. (2001). "Factores de elongación; traducción". Enciclopedia de genética . págs. 610–611 . doi : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN  9780122270802.
  2. 1 2 3 4 Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (julio de 2012). "Los múltiples roles del complejo del factor de elongación 1 eucariota" . Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 3 (4): 543– 555. doi : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . PMC 3374885. PMID 22555874 .   
  3. ↑ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (julio de 2017). "Base dinámica de la fidelidad y la velocidad en la traducción: mecanismos coordinados de múltiples pasos de elongación y terminación" . Protein Science . 26 (7): 1352– 1362. doi : 10.1002/pro.3190 . ISSN 0961-8368 . PMC 5477533. PMID 28480640 .   
  4. ↑ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (marzo de 1992). "Factor de elongación Tu: un interruptor molecular en la biosíntesis de proteínas" . Molecular Microbiology . 6 (6): 683–8 . doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID 1573997 . 
  5. ↑ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (mayo de 2003). "Dos estructuras cristalinas demuestran grandes cambios conformacionales en la translocasa ribosomal eucariota". Nature Structural Biology . 10 (5): 379– 85. doi : 10.1038/nsb923 . PMID 12692531. S2CID 4795260 .  
  6. 1 2 Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). "eIF5A y EF-P: dos factores de traducción únicos ahora recorren el mismo camino". Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 5 (2): 209– 22. doi : 10.1002/wrna.1211 . PMID 24402910 . S2CID 25447826 .  
  7. ↑ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 de agosto de 2007). " Estructura del ribosoma del cloroplasto: nuevos dominios para la regulación de la traducción" . PLOS Biology . 5 (8): e209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882. PMID 17683199 .  
  8. ↑ GC Atkinson; SL Baldauf (2011). "Evolución del factor de elongación G y los orígenes de las formas mitocondriales y cloroplásticas" . Biología molecular y evolución . 28 (3): 1281– 92. doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID 21097998 . 
  9. ↑ "ENFERMEDAD DE KEGG: Deficiencia combinada de fosforilación oxidativa" . www.genome.jp .
  10. ↑ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (21 de enero de 2011). "Una antigua familia de proteínas similares al factor de elongación SelB con una distribución amplia pero disjunta en las arqueas" . BMC Evolutionary Biology . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878. PMID 21255425 .  
  11. ↑ Lee H, Iglewski WJ (1984). "ADP-ribosiltransferasa celular con el mismo mecanismo de acción que la toxina diftérica y la toxina A de Pseudomonas" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 81 (9): 2703– 7. Bibcode : 1984PNAS...81.2703L . doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138. PMID 6326138 .  

Lecturas adicionales

  • Alberts, B. et al. (2002). Biología molecular de la célula , 4.ª ed. Nueva York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1.
  • Berg, JM et al. (2002). Bioquímica , 5.ª ed. Nueva York: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0.
  • Singh, BD (2002). Fundamentos de genética , Nueva Delhi, India: Kalyani Publishers. ISBN 81-7663-109-4.