dominio EMI

En biología molecular, el dominio EMI , denominado inicialmente por su presencia en proteínas de la familia EMILIN, es un pequeño dominio proteico rico en cisteína de aproximadamente 75 aminoácidos . El dominio EMI se encuentra con mayor frecuencia en el extremo N-terminal de proteínas extracelulares de metazoos que forman o son compatibles con la formación de multímeros . ^{[ 1 ]} Se encuentra asociado con otros dominios, como C1q , tipo laminina EGF , tipo colágeno, FN3 , WAP , ZP o FAS1 . ^{[ 2 ]} Se ha sugerido que el dominio EMI podría ser un módulo de interacción proteína-proteína , ya que se encontró que el dominio EMI de EMILIN-1 interactúa con el dominio C1q de EMILIN-2 . ^{[ 1 ]}

El dominio EMI posee seis residuos de cisteína altamente conservados , que probablemente forman enlaces disulfuro . Otras características clave del dominio EMI son el patrón CCxG-[WYFH], una posición hidrofóbica justo antes de la primera cisteína (Cys1) del dominio y un grupo de residuos hidrofóbicos entre Cys3 y Cys4. El dominio EMI podría estar formado por dos subdominios, cuyo plegamiento comparte similitudes con el submódulo C-terminal característico de los dominios tipo EGF . ^{[ 2 ]}

Entre las proteínas que se sabe que contienen un dominio EMI se incluyen:

• Emilinas de vertebrados , glicoproteínas de la matriz extracelular .
• Multimerinas de vertebrados, glicoproteínas de la matriz extracelular.
• Proteínas de emú vertebrado, que podrían interactuar con varios componentes diferentes de la matriz extracelular y servir para conectar e integrar la función de múltiples moléculas asociadas .
• Beta-IG-H3 de vertebrados .
• Factor 2 específico de osteoblastos de vertebrados (OSF-2).
• Proteínas NEU1 /NG3 de mamíferos .
• Fasciclina de la línea media de Drosophila .
• Ced-1 de Caenorhabditis elegans , un receptor transmembrana que media la fagocitosis de cadáveres celulares .