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Articulo de referencia

Flavoproteína de transferencia de electrones

Una flavoproteína de transferencia de electrones ( ETF ) [ 1 ] o complejo de flavoproteína de transferencia de electrones ( CETF ) es una flavoproteína ubicada en la cara de la ...

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Una flavoproteína de transferencia de electrones ( ETF ) [ 1 ] o complejo de flavoproteína de transferencia de electrones ( CETF ) es una flavoproteína ubicada en la cara de la matriz de la membrana mitocondrial interna y funciona como un aceptor de electrones específico para las deshidrogenasas primarias , transfiriendo los electrones a sistemas respiratorios terminales como la deshidrogenasa de flavoproteína de transferencia de electrones . Se pueden clasificar funcionalmente en ETF constitutivas, de "mantenimiento", principalmente involucradas en la oxidación de ácidos grasos (Grupo I), y ETF producidas por algunos procariotas bajo condiciones de crecimiento específicas, que reciben electrones solo de la oxidación de sustratos específicos (Grupo II). [ 2 ]

Las ETF son proteínas heterodiméricas compuestas por una subunidad alfa y una subunidad beta ( ETFA y ETFB ), y contienen un cofactor FAD y AMP . [ 3 ] [ 4 ] La ETF consta de tres dominios : los dominios I y II están formados por las porciones N- y C-terminales de la subunidad alfa, respectivamente, mientras que el dominio III está formado por la subunidad beta. Los dominios I y III comparten un plegamiento sándwich alfa-beta-alfa casi idéntico, mientras que el dominio II forma un sándwich alfa-beta-alfa similar al de las flavodoxinas bacterianas . El FAD se une en una hendidura entre los dominios II y III, mientras que el dominio III se une a la molécula de AMP. Las interacciones entre los dominios I y III estabilizan la proteína, formando una cavidad poco profunda donde reside el dominio II.

LYRM5 , un miembro de la superfamilia de proteínas LYRM , desflavina el ETF al interactuar con ETFA y ETFB. [ 5 ] Esto desestabiliza el sitio de unión de FAD, lo que provoca la liberación de FAD y, posteriormente, la interrupción de la transferencia de electrones . [ 5 ]

Las mutaciones en los ETF pueden provocar una deficiencia en el paso del equivalente reductor de FADH2 a la cadena de transporte de electrones, causando acidemia glutárica tipo 2.

Véase también

Referencias

  1. ↑ Logan CM, Rice MK (1987). Abreviaturas médicas y científicas de Logan (Libro de tapa dura). JB Lippincott . pág.  182. ISBN 0-397-54589-4.
  2. ↑ Weidenhaupt M, Rossi P, Beck C, Fischer HM, Hennecke H (1996). "Bradyrhizobium japonicum posee dos conjuntos discretos de genes de flavoproteínas de transferencia de electrones: fixA, fixB y etfS, etfL". Arch. Microbiol . 165 (3): 169– 78. Bibcode : 1996ArMic.165..169W . doi : 10.1007/BF01692858 . PMID 8599534 . 
  3. ↑ Tsai MH, Saier MH (1995). "Caracterización filogenética de las familias de flavoproteínas de transferencia de electrones ubicuas ETF-alfa y ETF-beta". Res. Microbiol . 146 (5): 397– 404. doi : 10.1016/0923-2508(96)80285-3 . PMID 8525056 . 
  4. ↑ Roberts DL, Frerman FE, Kim JJ (1996). "Estructura tridimensional de la flavoproteína de transferencia de electrones humana con una resolución de 2,1 Å" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 93 (25): 14355–60 . doi : 10.1073/pnas.93.25.14355 . PMC 26136. PMID 8962055 .  
  5. 1 2 Floyd, Brendan J.; Wilkerson, Emily M.; Veling, Mike T.; Minogue, Catie E.; Xia, Chuanwu; Beebe, Emily T.; Wrobel, Russell L.; Cho, Holly; Kremer, Laura S.; Alston, Charlotte L.; Gromek, Katarzyna A.; Dolan, Brendan K.; Ulbrich, Arne; Stefely, Jonathan A.; Bohl, Sarah L. (agosto de 2016). "El mapeo de la interacción de proteínas mitocondriales identifica reguladores de la función de la cadena respiratoria" . Molecular Cell . 63 (4): 621– 632. doi : 10.1016/j.molcel.2016.06.033 . ISSN 1097-2765 . PMC 4992456. PMID 27499296 .   
  • Entrada Pfam para el dominio de flavoproteína de transferencia de electrones
  • Entrada Pfam para el dominio de unión a FAD de la flavoproteína de transferencia de electrones