Extensina

Las extensinas son una familia de glicoproteínas flexuosas, en forma de varilla y ricas en hidroxiprolina (HRGP) de la pared celular vegetal . ^{[ 1 ] [ 2 ]}

Son proteínas muy abundantes. En Arabidopsis thaliana existen alrededor de 20 extensinas . Forman redes reticuladas en la pared celular joven. Típicamente, poseen dos motivos peptídicos repetitivos principales, uno hidrofílico y otro hidrofóbico , con potencial para la reticulación. Se cree que las extensinas actúan como anfifílicos autoensamblables ^{[ 3 ],} esenciales para el ensamblaje de la pared celular y el crecimiento mediante la extensión y expansión celular. El nombre "extensina" engloba la hipótesis de su participación en la extensión celular. ^{[ 4 ]}

Este pentapéptido consta de serina (Ser) y cuatro hidroxiprolinas (Hyp): Ser-Hyp-Hyp-Hyp-Hyp. ^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]} La hidroxiprolina es inusual no solo como un aminoácido cíclico que restringe la flexibilidad del péptido, sino también como un aminoácido sin codón, codificado como prolina . Los polipéptidos destinados a la secreción se hidroxilan posteriormente mediante la adición directa de oxígeno molecular a la prolina en C-4. ^{[ 4 ]} La hidroxiprolina de la extensina está glicosilada de forma única con cadenas cortas de L-arabinosa ^{[ 8 ]} que rigidizan aún más ^{[ 9 ]} y aumentan la hidrofilicidad. Generalmente, la serina tiene una sola galactosa unida. ^{[ 10 ]}

Dos tirosinas separadas por un solo aminoácido, típicamente valina u otra tirosina, forman un enlace cruzado intramolecular corto de difeniléter. ^{[ 11 ]} Este puede ser entrecruzado aún más por la enzima extensina peroxidasa ^{[ 12 ] [ 13 ] [ 14 ]} para formar un puente intermolecular entre moléculas de extensina y así formar redes y láminas.

• Kieliszewski M, Lamport DTA (1994) Extensina: motivos repetitivos, sitios funcionales, códigos postraduccionales y filogenia. Plant Journal 5: 157–172