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Proteína fibrosa

triple hélice de tropocolágeno En biología molecular , las proteínas fibrosas o escleroproteínas son una de las tres clasificaciones principales de la estructura de las proteína...

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triple hélice de tropocolágeno

En biología molecular , las proteínas fibrosas o escleroproteínas son una de las tres clasificaciones principales de la estructura de las proteínas (junto con las proteínas globulares y de membrana ). [ 1 ] Las proteínas fibrosas están formadas por cadenas polipeptídicas alargadas o fibrosas que forman estructuras filamentosas y laminares. Este tipo de proteína se puede distinguir de la proteína globular por su baja solubilidad en agua. Por el contrario, las proteínas globulares son esféricas y generalmente solubles en agua, desempeñando funciones dinámicas como la actividad enzimática o el transporte. Dichas proteínas cumplen funciones protectoras y estructurales al formar tejido conectivo , tendones , matrices óseas y fibras musculares .

Las proteínas fibrosas constan de muchas familias, entre las que se incluyen la queratina , el colágeno , la elastina , la fibrina y la espidroína . El colágeno es la más abundante de estas proteínas y se encuentra en el tejido conectivo de los vertebrados, incluidos los tendones , el cartílago y el hueso . [ 2 ]

Estructura biomolecular

Una proteína fibrosa está compuesta por largas cadenas repetitivas de aminoácidos que se entrelazan formando estructuras similares a varillas o alambres. Estas proteínas suelen ser insolubles en agua, es decir, no se disuelven. Esta insolubilidad se debe a la disposición de sus aminoácidos ; muchos de los aminoácidos expuestos en la superficie de la proteína son hidrofóbicos (repelen el agua), lo que provoca que las proteínas se agrupen o agreguen en un medio acuoso.

La secuencia peptídica de una proteína fibrosa suele tener un número limitado de residuos repetidos; estos pueden formar estructuras secundarias inusuales , como una hélice de colágeno . Estas estructuras suelen presentar enlaces cruzados entre cadenas (por ejemplo, enlaces disulfuro cisteína-cisteína entre cadenas de queratina).

Las proteínas fibrosas tienden a no desnaturalizarse tan fácilmente como las proteínas globulares .

Miroshnikov et al. (1998) se encuentran entre los investigadores que han intentado sintetizar proteínas fibrosas. [ 3 ]

Referencias

  1. ↑ Andreeva, A (2014). "Prototipo SCOP2: un nuevo enfoque para la minería de estructuras proteicas" . Nucleic Acids Res . 42 (número especial de bases de datos): D310-4. doi : 10.1093/nar/gkt1242 . PMC 3964979. PMID 24293656 .  
  2. ↑ Shoulders, MD; Raines, RT (2009). "Estructura y estabilidad del colágeno" . Annual Review of Biochemistry . 78 : 929–58 . doi : 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833 . PMC 2846778. PMID 19344236 .  
  3. ↑ Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, et al. (abril de 1998). "Ingeniería de proteínas fibrosas triméricas basadas en adhesinas del bacteriófago T4" . Protein Eng . 11 (4): 329–32 . doi : 10.1093/protein/11.4.329 . PMID 9680195 .