Región de focalización de la adhesión

En biología estructural y celular, el dominio de direccionamiento de adhesión focal es un dominio proteico conservado que se identificó por primera vez en la quinasa de adhesión focal (FAK) , también conocida como proteína tirosina quinasa 2 (PTK2). ^{[ 1 ]}

Las adhesiones focales son complejos de señalización intracelular multiproteicos que conectan el citoesqueleto de microfilamentos de actina celular , a través de la membrana celular mediante proteínas integrinas transmembrana , con la matriz extracelular . Las adhesiones focales se forman y se disipan a medida que las células se adhieren y se desprenden de la matriz durante la adhesión y la migración celular . ^{[ 2 ]}

El dominio de focalización de adhesión de FAK (FAT) es una región C-terminal necesaria y suficiente para la localización de FAK en las adhesiones focales, lo que permite a FAK regular la adhesión y migración celular al localizar su actividad de proteína quinasa en la unión del citoesqueleto interno y los puntos de unión celular externos. La estructura cristalina de FAT muestra que forma un haz de cuatro hélices que se une específicamente a péptidos con motivo de repetición de leucina-aspartato (LD) en las proteínas de adhesión focal relacionadas paxilina (PXN) , leupaxina (LPXN) y TGFB1I1/Hic-5 . ^{[ 1 ]}

Los dominios FAT con una estructura de haz de 4 hélices similar también se encuentran en otras proteínas que se localizan en adhesiones focales que contienen paxilina y están involucradas en la adhesión y migración celular, incluyendo la proteína quinasa relacionada con FAK PTK2B/FAK2/PYK2 , y alfa-catenina , vinculina , proteína de muerte celular programada 10 (PDCD10)/proteína de malformación cavernosa cerebral 3 (CCM3) y GIT1 / GIT2 . ^{[ 3 ]}

Motivo lineal eucariota, clase de motivo LIG_FAT_LD_1