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Fukutin

Aparato de Golgi donde las proteínas Fukutin funcionan y habitan La fukutina es una proteína que en humanos está codificada por el gen FKTN . Es necesaria para el mantenimiento ...

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Aparato de Golgi donde las proteínas Fukutin funcionan y habitan

La fukutina es una proteína que en humanos está codificada por el gen FKTN . Es necesaria para el mantenimiento de la integridad muscular , la histogénesis cortical y el desarrollo ocular normal . En humanos, esta proteína está codificada por el gen FCMD (también llamado FKTN ), ubicado en el cromosoma 9q31 . [ 5 ] [ 6 ] El gen FKTN codifica una proteína transmembrana de tipo II que es fundamental para el aparato de Golgi a través de un anclaje de señal N-terminal. [ 7 ] La fukutina es una enzima crucial involucrada en la modificación de proteínas, particularmente la alfa-distroglicano, que une la estructura interna de la célula con la matriz externa, vital para la salud muscular y cerebral. Se sugiere que la fukutina puede estar ubicada en la matriz extracelular, donde interactúa con un gran complejo que abarca tanto el interior como el exterior de las membranas musculares. [ 7 ]

Descubrimiento

La fukutina (codificada por el gen FKTN) fue descubierta por dos investigadores japoneses, Kazuhiro Kobayashi y Tatsushi Toda, quienes relacionaron el gen FKTN con la distrofia muscular congénita de Fukuyama en 1998. [ 7 ] La proteína fue identificada mediante clonación posicional para encontrar el gen responsable de la distrofia muscular congénita de Fukuyama, un trastorno muscular grave común en Japón. Los investigadores encontraron el gen tras vincularlo al cromosoma 9q13, dándose cuenta de que las mutaciones en FKTN causaban la enfermedad, lo que provocaba hipoglicosilación de la alfa-distroglicano y, como consecuencia, debilidad muscular, defectos cerebrales y problemas oculares. Descubrieron que el gen FKTN proporciona las instrucciones para la fukutina, una proteína de 461 aminoácidos. El descubrimiento de la fukutina marcó un importante avance científico hacia la comprensión de las distroglicanopatías. [ 7 ] [ 8 ]

En 2000, Atsuo Sasaki utilizó análisis de Northern blot y RT-PCR para determinar que el gen fukutin se expresa en niveles similares tanto en el cerebro fetal como en el maduro; sin embargo, se observó una reducción drástica en cerebros con distrofia muscular congénita de Fukuyama (FCMD). En el cerebro con FCMD, las neuronas en áreas sin displasia mostraron una expresión moderada, mientras que los transcritos fueron indetectables en la región displásica con migración excesiva. Los autores plantearon la hipótesis de que fukutin podría influir en la migración neuronal en sí misma, en lugar de en la formación de la membrana basal. [ 7 ]

Más adelante, en 2004 y 2005, los investigadores Hiroki Kurahashi y Takeshi Chiyonobu publicaron su trabajo sobre el gen Fukutin y su papel en la distrofia muscular. Son coautores de artículos de investigación que estudian la función fisiológica y patológica de Fukutin. Kurahashi y Chiyonobu realizaron investigaciones con ratones para comprender la función de Fukutin, y su trabajo estableció modelos de ratón cruciales para el estudio de las distroglicanopatías. Las primeras investigaciones demostraron que la eliminación completa de Fukutin en ratones resultaba en letalidad embrionaria, principalmente debido a la fragilidad de las membranas basales. El análisis de ratones quiméricos deficientes en fukutin reveló que los defectos en la lámina basal, causados ​​por la pérdida de la glicosilación normal de la alfa-distroglicana, son clave para las malformaciones cerebrales observadas en la distrofia muscular congénita de tipo Fukuyama. Esto concluye que fukutin es necesaria para el mantenimiento de la fuerza muscular, la histogénesis cortical y el desarrollo ocular normal, y sugiere una relación funcional entre fukutin y alfa-distroglicana. [ 7 ] [ 9 ] [ 10 ]

Distribución subcelular

La fukutina se distribuye al aparato de Golgi, la fábrica de modificación de proteínas de la célula, añadiendo azúcares a otras proteínas. [ 11 ]

Función

Aunque su función es mayormente desconocida, la fukutina es una proteína transmembrana putativa que se expresa de forma ubicua, aunque en niveles más altos en el músculo esquelético, el corazón y el cerebro. [ 12 ] Se localiza en el compartimento cis- Golgi , donde podría estar involucrada en la glicosilación de la α- distroglicano en el músculo esquelético. Durante la glicosilación, la fukutina añade moléculas de azúcar, específicamente fosfato de ribitol, a la α-distroglicano. [ 13 ] Este proceso podría ayudar a anclar el citoesqueleto celular a la matriz extracelular, estabilizando las fibras musculares y previniendo la degradación muscular. [ 7 ]

Se cree que la proteína codificada es una glicosiltransferasa y podría desempeñar un papel en el desarrollo cerebral. [ 6 ] La fukutina también es vital para el desarrollo cortical normal y las funciones neuronales, con expresión en neuronas y células gliales. En conjunto, la fukutina y la α-DG están estrechamente relacionadas en células nerviosas humanas maduras e inmaduras in vivo , como los músculos esqueléticos y los astrocitos. La fukutina puede participar en la formación de la membrana basal, la función sináptica y la migración neuronal en respuesta a la glicosilación de la α-DG. Esto puede inferir que la fukutina puede tener otras funciones relacionadas con la diferenciación celular. [ 14 ] La fukutina se expresa en la retina de los mamíferos y se localiza en el complejo de Golgi de las neuronas retinianas. [ 15 ] La fukutina también puede desempeñar un papel en la proliferación y supervivencia celular y la transcripción génica al mejorar la expresión de la ciclina D1 al formar un complejo con AP-1, donde la fukutina también puede servir como un posible cofactor para AP-1. [ 16 ]

Las investigaciones indican que la fukutina podría desempeñar un papel en la terminal presináptica de los neurotransmisores del ácido gamma-aminobutírico ( GABAérgicos ). [ 17 ] La ​​fukutina trabaja con la glutamato descarboxilasa (GAD), una enzima que sintetiza el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico y la sinaptofisina . La pérdida de fukutina parece aumentar la expresión de la glutamato descarboxilasa, lo que sugiere su participación en la regulación de la liberación de neurotransmisores. Estas funciones se consideran propiedades inesperadas de la fukutina, distintas de su función principal en la glicosilación de proteínas. [ 18 ]

Estructura

La fukutina presenta una secuencia primaria de 461 aminoácidos que se pliegan en estructuras secundarias ( hélices alfa / láminas beta ) y una estructura terciaria 3D específica, formando frecuentemente tetrámeros (estructura cuaternaria) con otras proteínas. Las fukutinas también presentan regiones transmembrana y un dominio catalítico importante para la adición de cadenas de azúcares, como el ribitol, a proteínas como la alfa-distroglicana. [ 19 ] [ 20 ] La estructura secundaria de hélices alfa y láminas beta proporciona estabilidad a la proteína, mientras que una compleja forma 3D en la estructura terciaria le permite funcionar, potencialmente con sitios de unión estables para iones metálicos (Mg2+). En cuanto a los dominios de la fukutina, se predice que la proteína tiene una región transmembrana , una región de tallo y un dominio catalítico , similar a otras glicosiltransferasas. La fukutina tiene una masa molecular predicha de 53,7 kDa. [ 20 ]

El dominio transmembrana de la fukutina es una hélice estable que no se ve afectada por el ancho de la membrana local. En cambio, esta proteína responde a los cambios en el grosor de la bicapa mediante su amplia movilidad y su capacidad de inclinación dentro de la misma. Se considera que la inclinación de la hélice de fukutina es una función del grosor de la bicapa y muestra implicaciones sobre cómo la proteína puede responder a diversas composiciones de bicapa presentes en los diferentes compartimentos intracelulares. Este comportamiento podría sugerir implicaciones para el empaquetamiento de proteínas y la formación de estructuras oligoméricas superiores, incluyendo la preferencia de la hélice por las proteínas que se asocian con bicapas lipídicas con propiedades físicas distintas. [ 21 ] [ 22 ]

Importancia clínica

Los defectos en este gen son causa de la distrofia muscular congénita de Fukuyama, el síndrome de Walker-Warburg , la distrofia muscular de cinturas tipo 2M (LGMD2M) y la miocardiopatía dilatada tipo 1X (CMD1X). [ 6 ] [ 23 ] La Fukutina y la proteína relacionada con la Fukutina son glicosiltransferasas estrechamente relacionadas que trabajan juntas para desarrollar terapias génicas de Fukutina que buscan tratar las distrofias musculares, incluyendo la distrofia muscular de cinturas tipo 2I/R9 (LGMD2I/R9), el síndrome de Walker-Warburg y la distrofia muscular congénita de Fukuyama. [ 24 ] [ 25 ]

La terapia génica con fukutina utiliza vectores virales, principalmente virus asociados a adenoides, para introducir una copia sana del gen de la fukutina en pacientes con distrofias musculares causadas por mutaciones en la proteína relacionada con la fukutina (FKRP), con el objetivo de restaurar la glicosilación adecuada de la alfa-distroglicana, mostrando resultados prometedores en la mejora de la fuerza, la reducción del daño muscular y la disminución de los niveles de CK. [ 26 ] Si bien aún se encuentra en investigación, la fukutina también puede actuar como un supresor tumoral, inhibiendo la proliferación celular en cánceres como el astrocitoma y el cáncer de cuello uterino. La fukutina puede lograr esto interactuando con factores de transcripción como AP-1 para regular los genes del ciclo celular. La supresión celular de la fukutina se refiere a su papel en la supresión del crecimiento celular descontrolado al ralentizar la división celular, una función distinta de su función principal de glicosilación. La fukutina se une al promotor del gen del ciclo celular, ciclina D1, reduciendo su expresión, lo que ralentiza la progresión del ciclo celular. [ 16 ] La supresión de la fukutina aumenta la proliferación celular, lo que la convierte en un objetivo potencial para la terapia contra el cáncer. [ 27 ] [ 28 ]

Los investigadores también están estudiando la interferencia de ARN (ARNi) para corregir defectos genéticos en el gen de la fukutina (FKTN), utilizando técnicas experimentales como la omisión de exones mediante oligonucleótidos antisentido (ASO) administrados a través de vectores AAV para silenciar los mensajes genéticos defectuosos y restaurar la función de la proteína. Al corregir el error en el gen de la fukutina que bloquea la glicosilación química de una proteína biológicamente importante, la célula puede producir proteína fukutina funcional, restaurando los procesos bioquímicos normales, según demostraron los investigadores en células derivadas de pacientes. [ 29 ]

Neurodegeneración

Se cree que la fukutina participa en la fosforilación de la proteína tau . Se sugiere que la fukutina, las proteínas tau y la glucógeno sintasa quinasa-3β (GSK-3β) forman un complejo. La supresión de la fukutina conduce a un aumento de la fosforilación tanto de tau como de la glucógeno sintasa quinasa-3β, mientras que su sobreexpresión la reduce. Esto sugiere que la fukutina normalmente ayuda a suprimir la fosforilación de tau; su ausencia o mal funcionamiento puede contribuir a la acumulación de tau hiperfosforilada anormal, que forma ovillos neurofibrilares . [ 17 ] [ 18 ]

Otros trastornos

La falta de proteína fukutina funcional causada por mutaciones genéticas en el gen de la fukutina puede dar lugar a un espectro de afecciones denominadas trastornos relacionados con FKTN o también conocidas como distroglicanopatías. [ 11 ] Se trata de distrofias musculares graves que suelen afectar a los músculos, el cerebro y los ojos. Se ha demostrado que las mutaciones en el gen de la fukutina dan lugar a la distrofia muscular congénita de Fukuyama, caracterizada por malformaciones cerebrales, que es uno de los trastornos autosómicos recesivos más comunes en Japón. [ 30 ] El espectro de estas afecciones puede variar desde la forma más leve, la distrofia muscular de cinturas tipo 2M ( LGMD2M ), hasta la más grave, el síndrome de Walker-Warburg. [ 11 ] [ 31 ]

Una deficiencia en la enzima Fukutin produce una α-distroglican defectuosa, lo que conlleva múltiples consecuencias. Las fibras musculares del cuerpo se debilitan y dañan durante la actividad y comienzan a degenerar con el tiempo, lo que lleva a una debilidad muscular total. [ 23 ] [ 32 ] La α-distroglican defectuosa afecta la migración de las neuronas en el cerebro del cuerpo durante el desarrollo temprano, lo que puede causar defectos estructurales como una superficie cerebral irregular y con protuberancias, formalmente conocida como " lisencefalia en adoquín " o " polimicrogiria ". Este desarrollo puede eventualmente conducir a discapacidades intelectuales, retrasos en el desarrollo y convulsiones [ 11 ] La ausencia de Fukutin también puede dejar a una persona con problemas de visión, como ojos pequeños, cataratas y desprendimiento de retina por tracción. [ 33 ] La falta de fukutin también puede causar que una persona desarrolle problemas cardíacos y respiratorios. Las afecciones cardíacas progresivas, la miocardiopatía y la debilidad de los músculos respiratorios, que pueden provocar infecciones pulmonares frecuentes, son comunes en los casos más graves y avanzados y a menudo pueden causar una esperanza de vida reducida. [ 23 ]

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .