dominio GYF

En biología molecular, el dominio GYF ( dominio de glicina - tirosina - fenilalanina ) es un dominio proteico de aproximadamente 60 aminoácidos que contiene un motivo conservado GP[YF]xxxx[MV]xxWxxx[GN]YF . Fue identificado en la proteína intracelular humana denominada proteína de unión a CD2 ( CD2BP2 ), que se une a un sitio que contiene dos segmentos PPPGHR en tándem dentro de la región citoplasmática de CD2 . Los experimentos de unión y los análisis mutacionales han demostrado la importancia crítica del tripéptido GYF en la unión del ligando . Un dominio GYF también se encuentra en varias otras proteínas eucariotas de función desconocida. ^{[ 1 ]} Se ha propuesto que el dominio GYF encontrado en estas proteínas también podría estar involucrado en el reconocimiento de secuencias ricas en prolina . ^{[ 2 ]} La resolución de la estructura del dominio GYF de CD2BP2 mediante espectroscopia de RMN reveló un dominio compacto con una topología beta-beta-alfa-beta-beta, donde la única hélice alfa está inclinada alejándose de la lámina beta retorcida y antiparalela . Los residuos conservados del dominio GYF crean un parche contiguo de naturaleza predominantemente hidrofóbica que forma parte integral del sitio de unión del ligando. ^{[ 2 ]} Existe una homología limitada dentro de los 20-30 aminoácidos C-terminales de varios dominios GYF, lo que apoya la idea de que esta parte del dominio es estructuralmente importante pero no funcionalmente. ^{[ 3 ]}

• Clase de motivo de recurso de motivo lineal eucariótico LIG_GYF