Hemo A

El hemo A (o hemo A ) es un hemo , un complejo de coordinación que consta de un ligando macrocíclico llamado porfirina , que quelata un átomo de hierro. El hemo A es una biomolécula y es producido naturalmente por muchos organismos. El hemo A, que a menudo presenta un color verde/rojo dicroico en solución, es estructuralmente similar al hemo B , un componente de la hemoglobina , el pigmento rojo de la sangre.

El hemo A se diferencia del hemo B en que una cadena lateral metilo en la posición 8 del anillo se oxida a un grupo formilo y un grupo hidroxietilfarnesilo , una cadena isoprenoide , se ha unido a la cadena lateral vinilo en la posición 2 del anillo del hemo tetrapirrólico de hierro . El hemo A es similar al hemo o , ya que ambos tienen esta adición de farnesilo en la posición 2, pero el hemo o no tiene el grupo formilo en la posición 8, sino que aún contiene el grupo metilo. La estructura correcta del hemo A, basada en experimentos de RMN e IR de la forma reducida, Fe(II) del hemo, se publicó en 1975. ^{[ 1 ]} La estructura se confirmó mediante la síntesis del éster dimetílico de la forma libre de hierro. ^{[ 2 ]}

El hemo A fue aislado por primera vez por el bioquímico alemán Otto Warburg en 1951 y demostró que era el componente activo de la metaloproteína de membrana integral citocromo c oxidasa. ^{[ 3 ]}

Se ha demostrado que la cuestión estructural final de la configuración geométrica exacta alrededor del primer carbono en la posición 3 del anillo I, el carbono unido al grupo hidroxilo, es la configuración quiral S. ^{[ 4 ]}

Al igual que el hemo B, el hemo A suele estar unido a la apoproteína mediante un enlace de coordinación entre el hierro del hemo y una cadena lateral de aminoácido conservada. En la importante proteína respiratoria citocromo c oxidasa (CCO), este ligando 5 para el hemo A en el centro de reacción del oxígeno es un grupo histidilo. ^{[ 5 ]} La histidina es un ligando común para muchas hemoproteínas , incluidas la hemoglobina y la mioglobina .

El hemo A en la porción citocromo a de la citocromo c oxidasa, unido por dos residuos de histidina (mostrados en rosa) ^{[ 6 ]}

Un ejemplo de metaloproteína que contiene hemo A es la citocromo c oxidasa. Esta proteína tan compleja contiene hemo A en dos sitios diferentes, cada uno con una función distinta. El hierro del hemo A del citocromo a está hexacoordinado, es decir, unido a otros 6 átomos. El hierro del hemo A del citocromo a3 a veces está unido a otros 5 átomos, dejando el sexto sitio disponible para unirse al dioxígeno ( oxígeno molecular ). ^{[ 6 ]} Además, esta enzima se une a 3 iones de cobre, magnesio, zinc y varios iones de potasio y sodio. Se cree que los dos grupos hemo A en la CCO intercambian electrones fácilmente entre sí, con los iones de cobre y con la proteína citocromo c estrechamente asociada.

Se cree que tanto el grupo formilo como la cadena lateral isoprenoide desempeñan funciones importantes en la conservación de la energía de la reducción de oxígeno por la citocromo c oxidasa . Se considera que la CCO es responsable de conservar la energía de la reducción de dioxígeno bombeando protones al espacio intermembrana mitocondrial. Se cree que tanto el grupo formilo como el grupo hidroxietilfarnesilo del hemo A desempeñan funciones importantes en este proceso crítico, como publicó el influyente grupo de S. Yoshikawa. ^{[ 7 ]}

• Hemo
• Hemoproteína
• Citocromo c oxidasa (Complejo IV de la respiración celular )