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proteína Hfq

Proteína Hfq con un ARN pequeño unido. La proteína Hfq (también conocida como proteína HF-I ) codificada por el gen hfq fue descubierta en 1968 como un factor del huésped Escher...

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Proteína Hfq con un ARN pequeño unido.

La proteína Hfq (también conocida como proteína HF-I ) codificada por el gen hfq fue descubierta en 1968 como un factor del huésped Escherichia coli que era esencial para la replicación del bacteriófago Qβ . [ 1 ] Ahora está claro que Hfq es una proteína de unión a ARN bacteriana abundante que tiene muchas funciones fisiológicas importantes que generalmente están mediadas por la interacción con el ARN pequeño de unión a Hfq .

En E. coli , los mutantes Hfq muestran múltiples fenotipos relacionados con la respuesta al estrés. [ 2 ] Ahora se sabe que la proteína Hfq regula la traducción de dos factores de transcripción de estrés importantes ( σS (RpoS) y σE (RpoE) ) en Enterobacterias . [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] También regula el sRNA en Vibrio cholerae , un ejemplo específico es el sRNA MicX . [ 6 ] En Salmonella typhimurium , se ha demostrado que Hfq es un factor de virulencia esencial ya que su deleción atenúa la capacidad de S. typhimurium para invadir células epiteliales , secretar factores de virulencia o sobrevivir en macrófagos cultivados . [ 7 ] En Salmonella , los mutantes de deleción de Hfq también son no móviles y exhiben activación crónica de la respuesta al estrés de la envoltura mediada por sigma. [ 8 ] Un estudio CLIP-Seq de Hfq en Salmonella ha revelado 640 sitios de unión en todo el transcriptoma de Salmonella . La mayoría de estos sitios de unión se encontraron en ARNm y ARNs. [ 9 ] En Photorhabdus luminescens , una deleción del gen hfq causa la pérdida de la producción de metabolitos secundarios. [ 10 ]

Hfq media sus efectos pleiotrópicos a través de varios mecanismos. Interactúa con el ARN pequeño regulador y facilita su interacción antisentido con sus dianas. También actúa de forma independiente para modular la degradación del ARNm (dirigiendo los transcritos de ARNm hacia la degradación) y actúa como represor de la traducción del ARNm . Se ha utilizado SELEX genómico para demostrar que los ARN que se unen a Hfq están enriquecidos en el motivo de secuencia 5'-AAYAAYAA-3'. [ 11 ] También se ha descubierto que Hfq actúa sobre la biogénesis del ribosoma en E. coli , específicamente sobre la subunidad 30S. Los mutantes de Hfq acumulan niveles más altos de subunidades ribosómicas pequeñas inmaduras y una menor precisión de traducción. [ 12 ] Esta función sobre el ribosoma bacteriano también podría explicar el efecto pleiotrópico típico de las cepas con deleción de Hfq. [ 13 ]

Las imágenes de microscopía electrónica revelan que, además de la localización esperada de esta proteína en las regiones citoplasmáticas y en el nucleoide, una fracción importante de Hfq se encuentra muy cerca de la membrana. [ 14 ]

Estructuras cristalográficas

Hasta la fecha se han publicado seis estructuras cristalográficas de cuatro proteínas Hfq diferentes: Hfq de E. coli ( PDB : 1HK9 ) , Hfq de P. aeruginosa en condiciones de baja concentración salina ( 1U1S ) y en condiciones de alta concentración salina ( 1U1T ) , Hfq de S. aureus con ARN unido ( 1KQ2 ) y sin él ( 1KQ1 ) , y la proteína Hfq (similar) de M. jannaschii ( 2QTX ) .

Las seis estructuras confirman la forma de anillo hexamérico de un complejo proteico Hfq.

Véase también

Referencias

  1. ↑ August JT, Eoyang L, De Fernandez MT, et  al. (1970). "Proteínas específicas del fago y del huésped en la replicación del ARN del bacteriófago". Fed. Proc . 29 (3): 1170– 5. PMID 4315363 . 
  2. ↑ Tsui HC, Leung HC, Winkler ME (julio de 1994). "Caracterización de fenotipos ampliamente pleiotrópicos causados ​​por una mutación de inserción hfq en Escherichia coli K-12". Molecular Microbiology . 13 (1): 35– 49. doi : 10.1111/j.1365-2958.1994.tb00400.x . PMID 7984093. S2CID 46245659 .  
  3. ↑ Muffler A, Fischer D, Hengge-Aronis R (mayo de 1996). "La proteína de unión a ARN HF-I, conocida como factor del huésped para la replicación del ARN del fago Qbeta, es esencial para la traducción de rpoS en Escherichia coli" . Genes & Development . 10 (9): 1143–51 . doi : 10.1101/gad.10.9.1143 . PMID 8654929 . 
  4. ↑ Guisbert E, Rhodius VA, Ahuja N , Witkin E, Gross CA (marzo de 2007). "Hfq modula la respuesta al estrés de la envoltura mediada por sigmaE y la respuesta al estrés citoplasmático mediada por sigma32 en Escherichia coli" . Journal of Bacteriology . 189 (5): 1963–73 . doi : 10.1128/JB.01243-06 . PMC 1855744. PMID 17158661 .  
  5. ↑ Brown L, Elliott T (julio de 1996). "La traducción eficiente del factor sigma RpoS en Salmonella typhimurium requiere el factor I del huésped, una proteína de unión a ARN codificada por el gen hfq" . Journal of Bacteriology . 178 (13): 3763–70 . doi : 10.1128/jb.178.13.3763-3770.1996 . PMC 232634. PMID 8682778 .  
  6. ↑ Davis BM, Waldor MK (julio de 2007). "El procesamiento dependiente de la RNasa E estabiliza MicX, un sRNA de Vibrio cholerae" . Mol . Microbiol . 65 (2): 373–85 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2007.05796.x . PMC 1976385. PMID 17590231 .  
  7. ↑ Sittka A, Pfeiffer V, Tedin K, Vogel J (enero de 2007). "La chaperona de ARN Hfq es esencial para la virulencia de Salmonella typhimurium" . Molecular Microbiology . 63 (1): 193–217 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05489.x . PMC 1810395. PMID 17163975 .  
  8. ↑ Figueroa-Bossi N, Lemire S, Maloriol D, Balbontín R, Casadesús J, Bossi L (noviembre de 2006). "La pérdida de Hfq activa la respuesta al estrés de la envoltura dependiente de sigmaE en Salmonella enterica" . Microbiología Molecular . 62 (3): 838– 52. doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05413.x . PMID 16999834 . 
  9. ↑ Holmqvist E, Wright PR, Li L, Bischler T, Barquist L, Reinhardt R, Backofen R, Vogel J (2016). " Patrones de reconocimiento global de ARN de los reguladores postranscripcionales Hfq y CsrA revelados por reticulación UV in vivo" . EMBO J. 35 ( 9): 991–1011 . doi : 10.15252/embj.201593360 . PMC 5207318. PMID 27044921 .  
  10. ↑ Tobias NJ, Heinrich AK, Eresmann H, Wright PR, Neubacher N, Backofen R, Bode HB (2016). "La simbiosis Photorhabdus-nematodo depende de la regulación de metabolitos secundarios mediada por hfq". Environmental Microbiology . 19 (1): 119– 129. doi : 10.1111/1462-2920.13502 . PMID 27555343 . S2CID 6541706 .  
  11. ↑ Lorenz C, Gesell T, Zimmermann B, Schoeberl U, Bilusic I, Rajkowitsch L, Waldsich C, von Haeseler A, Schroeder R (2010). "Genomic SELEX for Hfq-binding RNAs identify genomic aptamers preferredly in antisense transcripts" . Nucleic Acids Res . 38 (11): 3794–808 . doi : 10.1093 / nar/gkq032 . PMC 2887942. PMID 20348540 .  
  12. ↑ Andrade, José M.; Santos, Ricardo F.dos; Chelysheva, Irina; Ignatova, Zoya; Arraiano, Cecília M. (16 de abril de 2018). "La proteína de unión a ARN Hfq es importante para la biogénesis de los ribosomas y afecta la fidelidad de la traducción" . La Revista EMBO . 37 (11) e97631. doi : 10.15252/embj.201797631 . ISSN 0261-4189 . PMC 5983149 . PMID 29669858 .   
  13. ↑ Sharma, Indra Mani; Korman, Arthur; Woodson, Sarah A. (2018-05-15). "La chaperona Hfq ayuda a la maduración del ribosoma" . The EMBO Journal . 37 (11) e99616. doi : 10.15252/embj.201899616 . ISSN 0261-4189 . PMC 5983180. PMID 29764978 .   
  14. ↑ Diestra E, Cayrol B, Arluison V, Risco C (2009). Mayer C (ed.). "La microscopía electrónica celular revela la localización de la proteína Hfq cerca de la membrana bacteriana" . PLOS ONE . 4 (12) e8301. Bibcode : 2009PLoSO...4.8301D . doi : 10.1371/journal.pone.0008301 . PMC 2789413. PMID 20011543 .  
11. Mol Cell. 2002 enero;9(1):23-30. Hfq: una proteína bacteriana similar a Sm que media la interacción ARN-ARN. Møller T1, Franch T, Højrup P, Keene DR, Bächinger HP, Brennan RG, Valentin-Hansen P. 12. EMBO J. 1 de julio de 2002;21(13):3546-56. Estructuras del regulador traslacional pleiotrópico Hfq y un complejo Hfq-ARN: una proteína bacteriana similar a Sm. Schumacher MA1, Pearson RF, Møller T, Valentin-Hansen P, Brennan RG.
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