Articulo de referencia

suB

El gen hisB , presente en enterobacterias (como E. coli ), en Campylobacter jejuni y en Xylella / Xanthomonas, codifica una proteína implicada en la catálisis de dos pasos de la...

El gen hisB , presente en enterobacterias (como E. coli ), en Campylobacter jejuni y en Xylella / Xanthomonas, codifica una proteína implicada en la catálisis de dos pasos de la biosíntesis de histidina (el sexto y el octavo paso), concretamente la imidazolglicerol-fosfato deshidratasa / histidinol-fosfatasa bifuncional . [ 1 ]

La primera función ( EC 4.2.1.19 ), que se encuentra en el extremo N-terminal , deshidrata el d- eritroimidazolglicerolfosfato a imidazolacetolfosfato; la segunda función ( EC 3.1.3.15 ), que se encuentra en el extremo C-terminal , desfosforila el l- histidinolfosfato produciendo histidinol. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]

El quinto paso es catalizado en cambio por la histadinolfosfato aminotransferasa (codificada por hisC ) [ 5 ].

El péptido es de 40,5 kDa y se asocia para formar un hexámero (a menos que esté truncado) [ 6 ].

En E. coli, hisB se encuentra en el operón hisGDCBHAFI [ 7 ].

La actividad fosfatasa posee una ambigüedad de sustrato y la sobreexpresión de hisB puede rescatar a los mutantes knockout de fosfoserina fosfatasa (serB). [ 8 ]

Reacciones

suB-N

D-eritro-1-(imidazol-4-il)glicerol 3-fosfato{\displaystyle \rightleftharpoons }3-(imidazol-4-il)-2-oxopropil fosfato + H 2 O

suB-C

L-histidinol fosfato + H 2 O{\displaystyle \rightleftharpoons }L-histidinal + fosfato

Proteína no fusionada en otras especies

HIS3 de Saccharomyces cerevisiae no es una IGP deshidratasa fusionada con una hisidinol fosfatasa, sino solo una IGPD (homóloga a hisB-N). En cambio, HIS2 es la HP (análoga a hisB-C, llamada hisJ en algunos procariotas).

Referencias

  1. Brilli, M.; Fani, R. (2004). "Evolución molecular de los genes hisB". Journal of Molecular Evolution . 58 (2): 225– 237. Bibcode : 2004JMolE..58..225B . doi : 10.1007/s00239-003-2547-x . PMID 15042344. S2CID 1684458 .  
  2. Parker95: Parker, AR, Moore, JA, Schwab, JM, Davisson, VJ (1995). "Escherichia coli Imidazoleglicerol Fosfato Deshidratasa: Caracterización espectroscópica del producto enzimático y el curso estérico de la reacción." Journal of the American Chemical Society.
  3. Grisolia, V.; Carlomagno, MS; Bruni, CB (1982). "Clonación y expresión de la porción distal del operón de histidina de Escherichia coli K-12" . Journal of Bacteriology . 151 (2): 692– 700. doi : 10.1128/jb.151.2.692-700.1982 . PMC 220310. PMID 6284708 .  
  4. Grisolia, V.; Riccio, A.; Bruni, CB (1983). "Estructura y función del promotor interno (hisBp) del operón de histidina K-12 de Escherichia coli" . Journal of Bacteriology . 155 (3): 1288– 1296. doi : 10.1128/jb.155.3.1288-1296.1983 . PMC 217827. PMID 6309747 .  
  5. ^ Keseler, IM; Collado-Vides, J.; Santos-Zavaleta, A.; Peralta-Gil, M.; Gama-Castro, S.; Muñiz-Rascado, L.; Bonavides-Martínez, C.; Paley, S.; Krummenacker, M.; Altman, T.; Kaipa, P.; Spaulding, A.; Pacheco, J.; Latendresse, M.; Fulcher, C.; Sarker, M.; Esquilador, AG; MacKie, A.; Paulsen, I.; Gunsalus, RP; Karp, PD (2010). "EcoCyc: una base de datos completa de la biología de Escherichia coli" . Investigación de ácidos nucleicos . 39 (Problema de base de datos): D583– D590. doi : 10.1093/nar/gkq1143 . PMC 3013716 . PMID 21097882 .  
  6. Rangarajan, ES; Proteau, A.; Wagner, J.; Hung, M. -N.; Matte, A.; Cygler, M. (2006). "Instantáneas estructurales de la histidinol fosfato fosfatasa de Escherichia coli a lo largo de la vía de reacción" . Journal of Biological Chemistry . 281 (49): 37930– 37941. doi : 10.1074/jbc.M604916200 . PMID 16966333 . 
  7. Alifano, P.; Carlomagno, MS; Bruni, CB (1992). "Localización del operón hisGDCBHAFI en el mapa físico de Escherichia coli" . Journal of Bacteriology . 174 (11): 3830– 3831. doi : 10.1128/jb.174.11.3830-3831.1992 . PMC 206079. PMID 1592835 .  
  8. Patrick, WM; Quandt, EM; Swartzlander, DB; Matsumura, I. (2007). "La supresión de multicopias sustenta la capacidad de evolución metabólica" . Biología molecular y evolución . 24 (12): 2716– 2722. doi : 10.1093/molbev/msm204 . PMC 2678898. PMID 17884825 .