Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Efecto hidrofóbico

Una gota de agua forma una esfera, minimizando el contacto con la hoja hidrofóbica. El cacao en polvo es un ejemplo de "sustancia hidrofóbica". El efecto hidrofóbico es la tende...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita
Una gota de agua forma una esfera, minimizando el contacto con la hoja hidrofóbica.
El cacao en polvo es un ejemplo de "sustancia hidrofóbica".

El efecto hidrofóbico es la tendencia observada de las sustancias no polares a agregarse en una solución acuosa y ser excluidas por el agua . [ 1 ] [ 2 ] La palabra hidrofóbico significa literalmente "que teme al agua" y describe la segregación del agua y las sustancias no polares, lo que maximiza la entropía del agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas no polares. En términos termodinámicos, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto. [ 3 ] Un cambio de energía libre positivo del disolvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad.

El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de efectos relacionados con la biología, incluyendo: la formación de membranas celulares y vesículas, el plegamiento de proteínas , la inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico no polar y las asociaciones proteína- molécula pequeña . Por lo tanto, el efecto hidrofóbico es esencial para la vida. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Las sustancias en las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas .

Anfifílicos

Los anfifílicos son moléculas que poseen dominios tanto hidrofóbicos como hidrofílicos. Los detergentes están compuestos de anfifílicos que permiten la solubilización de moléculas hidrofóbicas en agua mediante la formación de micelas y bicapas (como en las burbujas de jabón ). También son importantes para las membranas celulares, compuestas de fosfolípidos anfifílicos que impiden que el medio acuoso interno de la célula se mezcle con el agua externa.

Plegamiento de macromoléculas

En el caso del plegamiento de proteínas, el efecto hidrofóbico es importante para comprender la estructura de las proteínas que tienen aminoácidos hidrofóbicos (como valina , leucina , isoleucina , fenilalanina , triptófano y metionina ) agrupados dentro de la proteína. Las estructuras de las proteínas globulares tienen un núcleo hidrofóbico en el que las cadenas laterales hidrofóbicas están enterradas del agua, lo que estabiliza el estado plegado. Las cadenas laterales cargadas y polares se sitúan en la superficie expuesta al disolvente donde interactúan con las moléculas de agua circundantes. Minimizar el número de cadenas laterales hidrofóbicas expuestas al agua es la principal fuerza impulsora del proceso de plegamiento, [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] aunque la formación de enlaces de hidrógeno dentro de la proteína también estabiliza la estructura proteica. [ 11 ] [ 12 ]

Se determinó que la energética del ensamblaje de la estructura terciaria del ADN está impulsada por el efecto hidrofóbico, además del apareamiento de bases de Watson-Crick , que es responsable de la selectividad de secuencia, y las interacciones de apilamiento entre las bases aromáticas. [ 13 ] [ 14 ]

purificación de proteínas

En bioquímica , el efecto hidrofóbico se puede utilizar para separar mezclas de proteínas según su hidrofobicidad. La cromatografía en columna con una fase estacionaria hidrofóbica, como la fenil - sefarosa, provoca que las proteínas más hidrofóbicas se desplacen más lentamente, mientras que las menos hidrofóbicas eluyen de la columna antes. Para lograr una mejor separación, se puede añadir una sal (a mayor concentración, aumenta el efecto hidrofóbico) y disminuir su concentración a medida que avanza la separación. [ 15 ]

Causa

Los enlaces de hidrógeno dinámicos entre las moléculas de agua líquida hacen que la forma de estas moléculas se compare a veces con la de un bumerán.

El origen del efecto hidrofóbico no se comprende completamente. Algunos argumentan que la interacción hidrofóbica es principalmente un efecto entrópico originado por la ruptura de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida por el soluto no polar. [ 16 ] Una cadena de hidrocarburos o una región no polar similar de una molécula grande es incapaz de formar enlaces de hidrógeno con el agua. La introducción de una superficie sin enlaces de hidrógeno en el agua provoca la ruptura de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reorientan tangencialmente a dicha superficie para minimizar la ruptura de la red 3D de enlaces de hidrógeno de las moléculas de agua, y esto conduce a una "jaula" de agua estructurada alrededor de la superficie no polar. Las moléculas de agua que forman la "jaula" (o clatrato ) tienen movilidad restringida. En la capa de solvatación de partículas no polares pequeñas, la restricción asciende a aproximadamente un 10%. Por ejemplo, en el caso del xenón disuelto a temperatura ambiente se ha encontrado una restricción de movilidad del 30%. [ 17 ] En el caso de moléculas no polares más grandes, el movimiento de reorientación y traslación de las moléculas de agua en la capa de solvatación puede estar restringido por un factor de dos a cuatro; por lo tanto, a 25  °C el tiempo de correlación de reorientación del agua aumenta de 2 a 4-8 picosegundos. Generalmente, esto conduce a pérdidas significativas en la entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de la energía libre en el sistema. [ 18 ] Al agregarse, las moléculas no polares reducen el área de superficie expuesta al agua y minimizan su efecto disruptivo.

El efecto hidrofóbico se puede cuantificar midiendo los coeficientes de partición de moléculas no polares entre agua y disolventes no polares. Estos coeficientes se transforman en energía libre de transferencia, que incluye componentes entálpicas y entrópicas: ΔG = ΔH - TΔS . Estos componentes se determinan experimentalmente mediante calorimetría . Se observó que el efecto hidrofóbico está impulsado por la entropía a temperatura ambiente debido a la menor movilidad de las moléculas de agua en la capa de solvatación del soluto no polar; sin embargo, se encontró que el componente entálpico de la energía de transferencia es favorable, lo que significa que fortalece los enlaces de hidrógeno agua-agua en la capa de solvatación debido a la menor movilidad de las moléculas de agua. A temperaturas más altas, cuando las moléculas de agua se vuelven más móviles, esta ganancia de energía disminuye junto con el componente entrópico. El efecto hidrofóbico depende de la temperatura, lo que conduce a la " desnaturalización por frío " de las proteínas. [ 19 ]

El efecto hidrofóbico se puede calcular comparando la energía libre de solvatación con la del agua en masa. De esta forma, el efecto hidrofóbico no solo se puede localizar, sino también descomponer en contribuciones entálpicas y entrópicas. [ 3 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ IUPAC , Compendio de Terminología Química , 5.ª ed. (el "Libro de Oro") (2025). Versión en línea: (2006 – ) " interacción hidrofóbica ". doi : 10.1351/goldbook.H02907
  2. ↑ Chandler D (2005). "Interfaces and the drive force of hydrophobic assembly". Nature . 437 (7059): 640– 7. Bibcode : 2005Natur.437..640C . doi : 10.1038/nature04162 . PMID 16193038 . S2CID 205210634 .  
  3. 1 2 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Contribuciones entálpicas y entrópicas a la hidrofobicidad" . Journal of Chemical Theory and Computation . 12 (9): 4600– 10. doi : 10.1021/acs.jctc.6b00422 . PMC 5024328. PMID 27442443 .  
  4. ↑ Kauzmann W (1959). "Algunos factores en la interpretación de la desnaturalización de proteínas". Advances in Protein Chemistry Volumen 14. Vol. 14. Academic Press. pp. 1– 63. doi : 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 . ISBN   9780120342143. PMID 14404936 . {{cite book}}: Incompatibilidad de ISBN/Fecha ( ayuda ) ; |journal=ignorado ( ayuda )
  5. ↑ Charton M, Charton BI (1982). "La dependencia estructural de los parámetros de hidrofobicidad de los aminoácidos". Journal of Theoretical Biology . 99 (4): 629– 644. Bibcode : 1982JThBi..99..629C . doi : 10.1016/0022-5193(82)90191-6 . PMID 7183857 . 
  6. ↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "La unión de ligandos de benzoarilsulfonamida a la anhidrasa carbónica humana es insensible a la fluoración formal del ligando" . Angew . Chem. Int. Ed. Engl . 52 (30): 7714–7 . doi : 10.1002/anie.201301813 . PMID 23788494. S2CID 1543705 .  
  7. ↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Las redes de agua contribuyen a la compensación de entalpía/entropía en la unión proteína-ligando". J. Am. Chem. Soc . 135 (41): 15579– 84. Bibcode : 2013JAChS.13515579B . CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . doi : 10.1021 / ja4075776 . PMID 24044696. S2CID 17554787 .   
  8. ↑ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 de enero de 1996). "Fuerzas que contribuyen a la estabilidad conformacional de las proteínas" . FASEB J. 10 ( 1): 75–83 . doi : 10.1096/fasebj.10.1.8566551 . PMID 8566551. S2CID 20021399 .  
  9. ↑ Compiani M, Capriotti E (dic. 2013). "Métodos computacionales y teóricos para el plegamiento de proteínas" (PDF) . Biochemistry . 52 (48): 8601–24 . doi : 10.1021/bi4001529 . PMID 24187909. Archivado del original (PDF) el 4 de septiembre de 2015. 
  10. ↑ Callaway, David JE (1994). "Organización inducida por solventes: un modelo físico del plegamiento de la mioglobina". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics . 20 (1): 124– 138. arXiv : cond-mat/9406071 . Bibcode : 1994cond.mat..6071C . doi : 10.1002/prot.340200203 . PMID 7846023 . S2CID 317080 .  
  11. ↑ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "Una teoría del plegamiento de proteínas basada en la estructura principal" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 103 (45): 16623–33 . Bibcode : 2006PNAS..10316623R . doi : 10.1073/pnas.0606843103 . PMC 1636505. PMID 17075053 .  
  12. ↑ Gerald Karp (2009). Biología celular y molecular: conceptos y experimentos . John Wiley and Sons. págs. 128–. ISBN  978-0-470-48337-4.
  13. ↑ Gilbert HF (2001). Conceptos básicos de bioquímica: una guía de supervivencia para estudiantes (2.ª ed. internacional). Singapur: McGraw-Hill. pág . 9. ISBN   978-0071356572.
  14. ↑ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Principios de bioquímica física . Upper Saddle River, NJ: Prentice-Hall. pág. 18. ISBN  978-0137204595Véase también la discusión termodinámica en las páginas 137-144 .
  15. ↑ Ahmad, Rizwan (2012). Purificación de proteínas . InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ↑ Silverstein TP (enero de 1998). "La verdadera razón por la que el aceite y el agua no se mezclan". Journal of Chemical Education . 75 (1): 116. Bibcode : 1998JChEd..75..116S . doi : 10.1021/ed075p116 .
  17. ↑ Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). "Dinámica del agua cerca de un gas noble disuelto. Primera evidencia experimental directa de un efecto de retardo". The Journal of Physical Chemistry . 99 (8): 2243– 2246. doi : 10.1021/j100008a001 .
  18. ↑ Tanford C (1973). El efecto hidrofóbico: formación de micelas y membranas biológicas . Nueva York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ↑ Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "Desnaturalización por frío de un dímero de proteína monitorizada a resolución atómica" . Nat . Chem. Biol . 9 (4): 264– 70. doi : 10.1038/nchembio.1181 . PMC 5521822. PMID 23396077 .