Lactaldehído deshidrogenasa

En enzimología , la lactaldehído deshidrogenasa ( EC 1.2.1.22 ) es una enzima que cataliza la reacción química

(S)-lactaldehído

+ NAD ⁺

 

 

H ₂ O

H ⁺

H ₂ O

H ⁺

 

ácido (S)-láctico

+ NADH

 

Los tres sustratos de esta enzima son el ( S )-lactaldehído, el dinucleótido de nicotinamida y adenina oxidado (NAD ⁺ ) y el agua. Sus productos son el ácido ( S )-láctico, el NADH reducido y un protón . ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]}

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donador con NAD+ o NADP+ como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (S)-lactaldehído:NAD+ oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen L-lactaldehído:NAD+ oxidorreductasa y deshidrogenasa ligada a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) . Esta enzima participa en el metabolismo del piruvato .

A finales de 2007, se habían resuelto 4 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB : PDB : 2HG2 ,PDB : 2ILU ,PDB : 2IMP yPDB : 2OPX .