Articulo de referencia

Dominio HTH de unión al ADN de tipo LuxR

En biología molecular, el dominio HTH de unión al ADN de tipo LuxR es un dominio hélice-giro-hélice (HTH) de unión al ADN de aproximadamente 65 aminoácidos . Está presente en lo...

En biología molecular, el dominio HTH de unión al ADN de tipo LuxR es un dominio hélice-giro-hélice (HTH) de unión al ADN de aproximadamente 65 aminoácidos . Está presente en los reguladores de la transcripción de la familia LuxR/FixJ de reguladores de respuesta. El dominio recibe su nombre de luxR de Vibrio fischeri , un activador transcripcional para el control de la luminiscencia por detección de quórum . Las proteínas con dominio HTH de tipo LuxR se encuentran en una variedad de organismos . El dominio HTH de unión al ADN generalmente se ubica en la región C-terminal de la proteína; la región N-terminal a menudo contiene un dominio de unión a autoinductores o un dominio regulador de respuesta. La mayoría de los reguladores de tipo LuxR actúan como activadores de la transcripción , pero algunos pueden ser represores o tener una doble función en diferentes sitios. Los reguladores HTH de tipo LuxR controlan una amplia variedad de actividades en diversos procesos biológicos.

El dominio HTH de unión al ADN de tipo luxR forma una estructura de haz de cuatro hélices . El motivo HTH comprende la segunda y la tercera hélice, conocidas como hélice de andamiaje y hélice de reconocimiento, respectivamente. El HTH se une al ADN en el surco mayor, donde la parte N-terminal de la hélice de reconocimiento establece la mayoría de los contactos con el ADN. La cuarta hélice participa en la dimerización de gerE y traR. Los eventos de señalización mediante uno de los cuatro mecanismos de activación descritos a continuación conducen a la multimerización del regulador. Los reguladores se unen al ADN como multímeros. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]

Las proteínas HTH de tipo LuxR pueden activarse mediante uno de cuatro mecanismos diferentes:

1. Reguladores que pertenecen a un sistema de transducción sensorial de dos componentes donde la proteína se activa mediante su fosforilación , generalmente en un residuo de aspartato , por una quinasa transmembrana . [ 4 ] [ 5 ] Algunas proteínas que pertenecen a esta categoría son:

2. Reguladores que se activan, o en casos muy raros se reprimen, cuando se unen a lactonas de N-acil homoserina , que se utilizan como moléculas de detección de quórum en una variedad de bacterias Gram negativas : [ 6 ]

3. Reguladores de dominio efector autónomo , sin dominio regulador, representados por gerE. [ 1 ]

4. Reguladores de unión a múltiples ligandos , ejemplificados por malT. [ 9 ]

Referencias

  1. 1 2 Ducros VM, Lewis RJ, Verma CS, Dodson EJ, Leonard G, Turkenburg JP, Murshudov GN, Wilkinson AJ, Brannigan JA (marzo de 2001). "Estructura cristalina de GerE, el regulador transcripcional último de la formación de esporas en Bacillus subtilis". J. Mol. Biol . 306 (4): 759– 71. doi : 10.1006/jmbi.2001.4443 . PMID 11243786 . 
  2. Pristovsek P, Sengupta K, Lohr F, Schafer B, von Trebra MW, Ruterjans H, Bernhard F (mayo de 2003). "Análisis estructural del dominio de unión al ADN de la proteína RcsB de Erwinia amylovora y su interacción con la caja RcsAB" . J. Biol. Chem . 278 (20): 17752–9 . doi : 10.1074/jbc.M301328200 . PMID 12740396 . 
  3. Zhang RG, Pappas T, Brace JL, Miller PC, Oulmassov T, Molyneaux JM, Anderson JC, Bashkin JK, Winans SC, Joachimiak A (junio de 2002). "Estructura de un factor de transcripción bacteriano de detección de quórum complejizado con feromona y ADN". Nature . 417 ( 6892): 971–4 . doi : 10.1038/nature00833 . PMID 12087407. S2CID 4420408 .  
  4. Maris AE, Sawaya MR, Kaczor-Grzeskowiak M, Jarvis MR, Bearson SM, Kopka ML, Schroder I, Gunsalus RP, Dickerson RE (octubre de 2002). "La dimerización permite el reconocimiento del sitio diana del ADN por el regulador de respuesta NarL". Nat . Struct. Biol . 9 (10): 771– 8. doi : 10.1038/nsb845 . PMID 12352954. S2CID 20574350 .  
  5. Birck C, Malfois M, Svergun D, ​​Samama J (agosto de 2002). "Perspectivas sobre la transducción de señales reveladas por la estructura de baja resolución del regulador de respuesta FixJ". J. Mol. Biol . 321 (3): 447– 57. doi : 10.1016/S0022-2836(02)00651-4 . PMID 12162958 . 
  6. Pappas KM, Weingart CL, Winans SC (agosto de 2004). "Comunicación química en proteobacterias: estudios bioquímicos y estructurales de sintasas de señales y receptores necesarios para la señalización intercelular". Mol. Microbiol . 53 (3): 755–69 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04212.x . PMID 15255890 . 
  7. Niu C, Clemmer KM, Bonomo RA, Rather PN. Aislamiento y caracterización de una sintasa autoinductora de Acinetobacter baumannii. J Bacteriol. 2008;190(9):3386–3392. doi:10.1128/JB.01929-07
  8. Pérez-Varela M, Tierney ARP, Kim JS, Vazquez-Torres A, Rather P. Caracterización de RelA en Acinetobacter baumannii [publicado en línea antes de su impresión, 30 de marzo de 2020]. J Bacteriol. 2020;JB.00045-20. doi:10.1128/JB.00045-20
  9. Schlegel A, Bohm A, Lee SJ, Peist R, Decker K, Boos W (mayo de 2002). "Regulación de la red del sistema de maltosa de Escherichia coli". J. Mol. Microbiol. Biotechnol . 4 (3): 301– 7. PMID 11931562 . 
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