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Articulo de referencia

MAP3K2

La quinasa quinasa quinasa 2 de la proteína quinasa activada por mitógenos, también conocida como MEKK2 (quinasa MEK/ERK 2), es una enzima que en humanos está codificada por el ...

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La quinasa quinasa quinasa 2 de la proteína quinasa activada por mitógenos, también conocida como MEKK2 (quinasa MEK/ERK 2), es una enzima que en humanos está codificada por el gen MAP3K2 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de las serina/treonina quinasas . Esta quinasa activa preferentemente otras quinasas implicadas en la vía de señalización de la MAP quinasa . Se ha demostrado que esta quinasa fosforila y activa directamente las quinasas IkappaB , desempeñando así un papel en la vía de señalización de NF-kappa B. También se ha observado que esta quinasa se une y activa la proteína quinasa C relacionada con la quinasa 2 , lo que sugiere su participación en un proceso de señalización regulado. [ 7 ]

Activación

MEKK2 se activa mediante homodimerización y posterior transautofosforilación en MEKK2-S519. [ 8 ] [ 9 ]

MEKK2 está regulado por proteínas 14-3-3 que se unen a MEKK2-fosfoT283. [ 10 ]

MEKK2 está regulado por SMYD3, que se une y metila MEKK2-K260. [ 11 ]

Interacciones

Se ha demostrado que MAP3K2 interactúa con:

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000169967 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000024383 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Blank JL, Gerwins P, Elliott EM, Sather S, Johnson GL (marzo de 1996). "Clonación molecular de las quinasas de la proteína activada por mitógenos/ERK (MEKK) 2 y 3. Regulación de las vías de fosforilación secuenciales que involucran la proteína quinasa activada por mitógenos y la quinasa c-Jun" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (10): 5361– 5368. doi : 10.1074/jbc.271.10.5361 . PMID 8621389 . 
  6. ↑ Zhao Q, Lee FS (marzo de 1999). "Las quinasas 2 y 3 de la proteína quinasa activada por mitógenos/quinasa ERK activan el factor nuclear kappaB a través de la quinasa IkappaB alfa y la quinasa IkappaB beta" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (13): 8355–8358 . doi : 10.1074/jbc.274.13.8355 . PMID 10085062 . 
  7. 1 2 "Entrez Gene: MAP3K2 cinasa de proteína activada por mitógeno cinasa cinasa 2" .
  8. ↑ Cheng J, Yu L, Zhang D, Huang Q, Spencer D, Su B (2005-04-08). "La dimerización a través del dominio catalítico es esencial para la activación de MEKK2" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (14): 13477– 13482. doi : 10.1074/jbc.M414258200 . ISSN 0021-9258 . PMID 15695508 .  
  9. ↑ Zhang D, Facchinetti V, Wang X, Huang Q, Qin J, Su B (2006-01-11). "Identificación del sitio de fosforilación de serina de MEKK2/3 dirigido por el receptor tipo Toll y las vías de estrés" . The EMBO Journal . 25 (1): 97– 107. doi : 10.1038/sj.emboj.7600913 . ISSN 0261-4189 . PMC 1356356. PMID 16362041 .   
  10. ↑ Matitau AE, Gabor TV, Gill RM, Scheid MP (27-09-2013). "La asociación de la quinasa MEKK2 con la proteína 14-3-3 regula la activación de la quinasa N-terminal de c-Jun" . The Journal of Biological Chemistry . 288 (39): 28293– 28302. doi : 10.1074/jbc.M113.511352 . ISSN 1083-351X . PMC 3784737. PMID 23963453 .   
  11. 1 2 Mazur PK, Reynoird N, Khatri P, Jansen PW, Wilkinson AW, Liu S, et al. (junio de 2014). " SMYD3 vincula la metilación de lisina de MAP3K2 con el cáncer impulsado por Ras" . Nature . 510 (7504): 283–287 . Bibcode : 2014Natur.510..283M . doi : 10.1038/nature13320 . ISSN 1476-4687 . PMC 4122675. PMID 24847881 .    
  12. 1 2 Cheng J, Yang J, Xia Y, Karin M, Su B (Abr 2000). "La interacción sinérgica de la quinasa MEK 2, la quinasa c-Jun N-terminal (JNK) quinasa 2 y JNK1 da como resultado una activación eficiente y específica de JNK1" . Biología Molecular y Celular . 20 (7): 2334– 2342. doi : 10.1128/mcb.20.7.2334-2342.2000 . PMC 85399. PMID 10713157 .  
  13. ↑ Deacon K, Blank JL (1997-05-30). "Caracterización de las vías de la proteína quinasa activada por mitógeno quinasa 4 (MKK4)/c-Jun NH2-terminal quinasa 1 y MKK3/p38 reguladas por las quinasas MEK 2 y 3. La quinasa MEK 3 activa MKK3 pero no causa la activación de la quinasa p38 in vivo" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(22): 14489– 14496. doi : 10.1074/jbc.272.22.14489 . ISSN 0021-9258 . PMID 9162092 .  
  14. 1 2 Sun W, Kesavan K, Schaefer BC, Garrington TP, Ware M, Johnson NL, et al. (febrero de 2001). "MEKK2 se asocia con la proteína adaptadora Lad/RIBP y regula la vía MEK5-BMK1/ERK5" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (7): 5093– 5100. doi : 10.1074/jbc.M003719200 . PMID 11073940 .  
  15. ↑ Fanger GR, Widmann C, Porter AC, Sather S, Johnson GL, Vaillancourt RR (1998-02-06). "Las proteínas 14-3-3 interactúan con quinasas MEK específicas" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3476– 3483. doi : 10.1074/jbc.273.6.3476 . ISSN 0021-9258 . PMID 9452471 .  
  16. ↑ Winsauer G, Resch U, Hofer-Warbinek R, Schichl YM, de Martin R (noviembre de 2008). "XIAP regula la inducción bifásica de NF-kappaB que implica la interacción física y la ubiquitinación de MEKK2" . Señalización celular . 20 (11): 2107–2112 . doi : 10.1016/j.cellsig.2008.08.004 . PMID 18761086 . 

Lecturas adicionales

  • Yan M, Dai T, Deak JC, Kyriakis JM, Zon LI, Woodgett JR, et  al. (1995). "Activación de la proteína quinasa activada por estrés mediante la fosforilación de su activador SEK1 por MEKK1". Nature . 372 ( 6508): 798– 800. doi : 10.1038/372798a0 . PMID 7997270. S2CID 4369739 .  
  • Wu Z, Wu J, Jacinto E, Karin M (dic. 1997). "Clonación molecular y caracterización de JNKK2 humano, una nueva quinasa específica de la quinasa Jun NH2-terminal" . Biología Molecular y Celular . 17 (12): 7407–7416 . doi : 10.1128/mcb.17.12.7407 . PMC 232596. PMID 9372971 .  
  • Fanger GR, Widmann C, Porter AC, Sather S, Johnson GL, Vaillancourt RR (febrero de 1998). "Las proteínas 14-3-3 interactúan con quinasas MEK específicas" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3476– 3483. doi : 10.1074/jbc.273.6.3476 . PMID 9452471 . 
  • Cheng J, Yang J, Xia Y, Karin M, Su B (abril de 2000). "La interacción sinérgica de la quinasa MEK 2, la quinasa c-Jun N-terminal (JNK) quinasa 2 y JNK1 da como resultado una activación eficiente y específica de JNK1" . Biología Molecular y Celular . 20 (7): 2334– 2342. doi : 10.1128/MCB.20.7.2334-2342.2000 . PMC 85399. PMID 10713157 .  
  • Sun W, Vincent S, Settleman J, Johnson GL (agosto de 2000). "La quinasa MEK 2 se une y activa la quinasa 2 relacionada con la proteína quinasa C. Bifurcación de las vías reguladoras de la quinasa a nivel de una quinasa MAPK" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (32): 24421– 24428. doi : 10.1074/jbc.M003148200 . PMID 10818102 . 
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  • Hammaker DR, Boyle DL, Chabaud-Riou M, Firestein GS (febrero de 2004). "Regulación de la cinasa N-terminal de c-Jun por MEKK-2 y cinasas de la cinasa de la proteína cinasa activada por mitógenos en la artritis reumatoide" . Journal of Immunology . 172 (3). Baltimore, Md.: 1612–1618 . doi : 10.4049/jimmunol.172.3.1612 . PMID 14734742 . 
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