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Mehdi Mollapour

Mehdi Mollapour (nacido en 1973) es un bioquímico y biólogo oncológico británico-estadounidense. Es profesor, subdirector de investigación traslacional y director del Programa d...

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Mehdi Mollapour (nacido en 1973) es un bioquímico y biólogo oncológico británico-estadounidense. Es profesor, subdirector de investigación traslacional y director del Programa de Biología del Cáncer Renal del Departamento de Urología, y profesor adjunto del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Médica SUNY Upstate . [ 1 ] [ 2 ]

Educación

Mollapour es licenciado en microbiología y bioquímica por la Universidad del Este de Londres , tiene un máster en biología molecular aplicada a enfermedades infecciosas y un diploma en medicina tropical y enfermedades infecciosas por la Escuela de Higiene y Medicina Tropical de Londres . En 2001 obtuvo su doctorado en bioquímica por el University College de Londres . [ 1 ]

Carrera académica

Mollapour completó su investigación postdoctoral en la Universidad de Sheffield y en 2006 recibió la beca de la Federación de Sociedades Europeas (FEBS). [ 1 ]

Se unió al laboratorio del Dr. Len Neckers en la Rama de Oncología Urológica (Jefe Dr. W. Marston Linehan), en el Instituto Nacional del Cáncer como becario de investigación en 2007. [ 2 ]

En 2013 se unió al Departamento de Urología de la Universidad Médica Upstate como profesor asistente. En 2015 se convirtió en Director del Programa de Cáncer de Riñón dentro del mismo departamento. [ 1 ]

En 2018 se convirtió en Profesor de Urología y Profesor Adjunto de Bioquímica y Biología Molecular en la Universidad Médica SUNY Upstate. Ese mismo año también fue nombrado Vicepresidente de Investigación Traslacional del Departamento de Urología. [ 2 ] Mollapour fue elegido presidente de la Sociedad Internacional de Estrés Celular en 2023 y comenzó su mandato en 2025. [ 3 ] El índice h de Mollapour es 52, basado en casi 10 000 citas. [ 4 ]

Investigación

Chaperonas moleculares

Mollapour es ampliamente reconocido por su investigación sobre la regulación postraduccional de la chaperona molecular proteína de choque térmico-90 ( Hsp90 ) [ 5 ] [ 6 ] y las cochaperonas en el cáncer. Su trabajo demostró cómo las reacciones bioquímicas reversibles pueden volverse direccionales y ordenadas, y, en general, cómo una máquina de mantenimiento celular (Hsp90) puede modularse mediante señales de entrada y, en consecuencia, regular muchas vías celulares como el ciclo celular, el receptor de hormonas esteroides y la autofagia. [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

El hallazgo de Mollapour sobre las modificaciones postraduccionales canónicas y no canónicas de la maquinaria de chaperonas Hsp90 también ha explicado las razones de la sensibilidad y selectividad de los tumores hacia los inhibidores de Hsp90. [ 10 ] [ 6 ] [ 11 ]

Complejo de esclerosis tuberosa y síndrome de Birt-Hogg-Dubé (BHD)

El laboratorio de Mollapour ha descubierto que el supresor tumoral TSC1 y las FNIP funcionan como las nuevas co-chaperonas de Hsp90. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] Estas dos proteínas están implicadas en el complejo de esclerosis tuberosa y el síndrome de Birt-Hogg-Dubé (BHD), respectivamente. Su investigación ha identificado una comunicación cruzada entre estas dos co-chaperonas y ha demostrado la interconectividad y los mecanismos compensatorios entre las vías de BHD y TSC. [ 6 ]

Cáncer de riñón

Las mutaciones y la pérdida de función del gen supresor de tumores Von Hippel-Lindau (VHL) desempeñan un papel causal en la patogénesis de los carcinomas renales de células claras (ccRCC), un subtipo patológico que representa la mayoría de los casos de cáncer de riñón cada año. El trabajo de Mollapour ha demostrado que VHL ubiquitina la proteína fosfatasa-5 (PP5) para su degradación proteasómica de manera independiente de la hipoxia y la prolilhidroxilación. Las líneas celulares de ccRCC deficientes en VHL y los tumores de pacientes presentan niveles elevados de PP5. La disminución de la expresión de PP5 provoca la activación de la vía apoptótica extrínseca en las células de ccRCC, lo que sugiere un papel de supervivencia para PP5 en las células de cáncer de riñón, regulado por fosforilación y ubiquitinación. [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] Partiendo de esta base, el equipo de Mollapour desarrolló un inhibidor selectivo de PP5, demostrando su capacidad para activar la vía apoptótica extrínseca en células de cáncer de riñón al interrumpir el complejo II. Estos hallazgos no solo dilucidan los mecanismos moleculares subyacentes a la progresión del cáncer de riñón, sino que también presentan posibles nuevas estrategias terapéuticas para su tratamiento. [ 19 ]

El grupo de investigación de Mollapour ha recibido financiación de los Institutos Nacionales de Ciencias Médicas Generales , el Instituto Nacional del Cáncer y el Departamento de Asuntos de Veteranos de EE. UU. para diseñar y examinar nuevas estrategias terapéuticas para pacientes con cáncer de riñón , vejiga y mama .

Metabolismo y el efecto Warburg

La glucólisis aeróbica en las células cancerosas, también conocida como el "efecto Warburg", está impulsada por la hiperactividad de la lactato deshidrogenasa-A (LDHA). El equipo de Mollapour identificó la foliculina (FLCN), un supresor tumoral humano, como un ligando e inhibidor no competitivo de la LDHA. Su trabajo ha proporcionado un nuevo paradigma para la regulación de la glucólisis. Las células cancerosas que experimentan el efecto Warburg muestran disociación de la FLCN de la LDHA. El laboratorio de Mollapour demostró que el tratamiento de estas células cancerosas con un decapéptido derivado de la región del bucle de la FLCN provocó la muerte celular, lo que abre una nueva vía para la terapia dirigida en estos cánceres. [ 20 ] [ 21 ]

Defensa de los pacientes con cáncer de riñón

Mollapour participa activamente en la defensa de los pacientes con cáncer de riñón . Forma parte del panel asesor científico de KidneyCAN, un movimiento creado e impulsado por pacientes dedicado a acelerar la cura del cáncer de riñón. [ 22 ] El compromiso de Mollapour con la investigación del cáncer de riñón raro se ve reforzado por su pertenencia al Consejo Asesor Científico de Birt-Hogg-Dubé (BHD). Este consejo forma parte de Myrovlytis Trust, una organización benéfica del Reino Unido fundada en 2007 para promover la investigación de enfermedades raras y fomentar la educación pública en genética médica y molecular.

Reconocimiento

Publicaciones seleccionadas

  • Sager, RA; Woodford, MR; Backe, SJ; Makedon, AM; Baker-Williams, AJ; DiGregorio, BT; Loiselle, DR; Haystead, TA; Zachara, NE; Prodromou, C; Bourboulia, D; Schmidt, LS; Linehan, WM; Bratslavsky, G; Mollapour, M (2019). "La regulación postraduccional de FNIP1 crea un reóstato para la chaperona molecular Hsp90" . Cell Rep . 26 : 1344–1356.e5. doi : 10.1016/j.celrep.2019.01.018 . PMC 6370319. PMID 30699359 .  .
  • Woodford, MR; Hughes, M; Sager, RA; Backe, SJ; Baker-Williams, AJ; Bratslavsky, MS; Jacob, JM; Shapiro, O; Wong, M; Bratslavsky, G; Bourboulia, D; Mollapour, M (2019). " La mutación de la cochaperona Tsc1 en el cáncer de vejiga disminuye la acetilación de Hsp90 y reduce la sensibilidad y selectividad de los fármacos" . Oncotarget . 10 : 5824–5834 . doi : 10.18632/oncotarget.27217 . PMC 6791385. PMID 31645902 .  .
  • Sager, RA; Woodford, MR; Mollapour, M (2018). "La función independiente de mTOR de Tsc1 y FNIPs" . Trends Biochem Sci . 43 : 935–937 . doi : 10.1016/j.tibs.2018.09.018 . PMC 6324182. PMID 30361061 .  .
  • Sager, RA; Woodford, MR; Neckers, L; Mollapour, M (2018). "Detección de modificaciones postraduccionales de Hsp90" . Methods Mol Biol . 1709 : 209–219 . doi : 10.1007/978-1-4939-7477-1_16 . PMC 6376113. PMID 29177662 .  .
  • Sager, RA; Woodford, MR; Shapiro, O; Mollapour, M; Bratslavsky, G (2018). "Angiomiolipoma renal esporádico en un paciente con Birt-Hogg-Dubé: chaperonas en la patogénesis" . Oncotarget . 9 : 22220–22229 . doi : 10.18632 /oncotarget.25164 . PMC 5955167. PMID 29774133 .  .
  • Woodford, MR; Sager, RA; Marris, E; Dunn, DM; Blanden, AR; Murphy, RL; Rensing, N; Shapiro, O; Panaretou, B; Prodromou, C; Loh, SN; Gutmann, DH; Bourboulia, D; Bratslavsky, G; Wong, M; Mollapour, M (2017). "El supresor tumoral Tsc1 es una nueva cochaperona Hsp90 que facilita el plegamiento de clientes quinasa y no quinasa" . EMBO J. 36 : 3650–3665 . doi : 10.15252 /embj.201796700 . PMC 5730846. PMID 29127155 .  .
  • Dushukyan, N; Dunn, DM; Sager, RA; Woodford, MR; Loiselle, DR; Daneshvar, M; Baker-Williams, AJ; Chisholm, JD; Truman, AW; Vaughan, CK; Haystead, TA; Bratslavsky, G; Bourboulia, D; Mollapour, M (2017). "La fosforilación y la ubiquitinación regulan la actividad de la proteína fosfatasa 5 y su papel de supervivencia en el cáncer de riñón" . Cell Rep . 21 : 1883–1895 . doi : 10.1016/j.celrep.2017.10.074 . PMC 5699234. PMID 29141220 .  .
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  • Woodford, MR; Dunn, DM; Blanden, AR; Capriotti, D; Loiselle, D; Prodromou, C; Panaretou, B; Hughes, PF; Smith, A; Ackerman, W; Haystead, TA; Loh, SN; Bourboulia, D; Schmidt, LS; Marston Linehan, W; Bratslavsky, G; Mollapour, M (2016). "Las co-chaperonas FNIP ralentizan el ciclo de la chaperona Hsp90 y mejoran la unión de fármacos" . Nat Commun . 7 12037. Bibcode : 2016NatCo...712037W . doi : 10.1038/ncomms12037 . PMC 4931344. PMID 27353360 .  .
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  • Woodford, señor; Truman, AW; Dunn, DM; Jensen, SM; Cotrán, R; Bullard, R; Abouelleil, M; Beebe, K; Wolfgeher, D; Wierzbicki, S; Correos, DE; Caza, T; Tsutsumi, S; Panaretou, B; Kron, SJ; Trepel, JB; Landas, S; Prodromou, C; Shapiro, O; Stetler-Stevenson, WG; Bourboulia, D; Cuellos, L; Bratslavsky, G; Mollapour, M (2016). "La fosforilación mediada por Mps1 de Hsp90 confiere sensibilidad y selectividad al carcinoma de células renales a los inhibidores de Hsp90" . Representante celular . 14 : 872–884 . doi : 10.1016/j.celrep.2015.12.084 . PMC 4887101 . PMID 26804907 .  .
  • Dunn, DM; Woodford, señor; Truman, AW; Jensen, SM; Schulman, J; Caza, T; Remillard, TC; Loiselle, D; Wolfgeher, D; Blagg, BS; Franco, L; Haystead, TA; Daturpalli, S; Mayer, diputado; Trepel, JB; Morgan, RM; Prodromou, C; Kron, SJ; Panaretou, B; Stetler-Stevenson, WG; Landas, SK; Cuellos, L; Bratslavsky, G; Bourboulia, D; Mollapour, M (2015). "La fosforilación de tirosina mediada por c-Abl de Aha1 activa su función co-chaperona en células cancerosas" . Representante celular . 12 : 1006– 18. doi : 10.1016/j.celrep.2015.07.004 . PMC 4778718 . PMID 26235616 .  .
  • Mollapour, M; Bourboulia, D; Beebe, K; Woodford, MR; Polier, S; Hoang, A; Chelluri, R; Li, Y; Guo, A; Lee, MJ; Fotooh-Abadi, E; Khan, S; Prince, T; Miyajima, N; Yoshida, S; Tsutsumi, S; Xu, W; Panaretou, B; Stetler-Stevenson, WG; Bratslavsky, G; Trepel, JB; Prodromou, C; Neckers, L (2014). "La SUMOilación asimétrica del dominio N de Hsp90 recluta a Aha1 e inhibidores competitivos de ATP" . Mol Cell . 53 : 317–29 . doi : 10.1016/j.molcel.2013.12.007 . PMC 3964875. PMID 24462205 .  .

Referencias

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  12. ↑ Sager, Rebecca A.; Woodford, Mark R.; Backe, Sarah J.; Makedon, Alan M.; Baker-Williams, Alexander J.; DiGregorio, Bryanna T.; Loiselle, David R.; Haystead, Timothy A.; Zachara, Natasha E.; Prodromou, Chrisostomos; Bourboulia, Dimitra (2019-01-29). " La regulación postraduccional de FNIP1 crea un reóstato para la chaperona molecular Hsp90" . Cell Reports . 26 (5): 1344–1356.e5. doi : 10.1016/j.celrep.2019.01.018 . ISSN 2211-1247 . PMC 6370319. PMID 30699359 .   
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  14. ↑ Woodford, Mark R.; Dunn, Diana M.; Blanden, Adam R.; Capriotti, Dante; Loiselle, David; Prodromou, Chrisostomos; Panaretou, Barry; Hughes, Philip F.; Smith, Aaron; Ackerman, Wendi; Haystead, Timothy A. (2016-06-29). " Las co-chaperonas FNIP ralentizan el ciclo de la chaperona Hsp90 y mejoran la unión del fármaco" . Nature Communications . 7 12037. Bibcode : 2016NatCo...712037W . doi : 10.1038/ncomms12037 . ISSN 2041-1723 . PMC 4931344. PMID 27353360 .   
  15. ↑ Woodford, Mark R.; Sager, Rebecca A.; Marris, Elijah; Dunn, Diana M.; Blanden, Adam R.; Murphy, Ryan L.; Rensing, Nicholas; Shapiro, Oleg; Panaretou, Barry; Prodromou, Chrisostomos; Loh, Stewart N. (2017-12-15). "El supresor tumoral Tsc1 es una nueva cochaperona Hsp90 que facilita el plegamiento de clientes quinasa y no quinasa" . The EMBO Journal . 36 (24): 3650– 3665. doi : 10.15252/embj.201796700 . ISSN 1460-2075 . PMC 5730846. PMID 29127155 .   
  16. ↑ Dushukyan, Natela; Dunn, Diana M.; Sager, Rebecca A.; Woodford, Mark R.; Loiselle, David R.; Daneshvar, Michael; Baker-Williams, Alexander J.; Chisholm, John D.; Truman, Andrew W.; Vaughan, Cara K.; Haystead, Timothy A. (2017-11-14). "La fosforilación y la ubiquitinación regulan la actividad de la proteína fosfatasa 5 y su papel de supervivencia en el cáncer de riñón" . Cell Reports . 21 (7): 1883– 1895. doi : 10.1016/j.celrep.2017.10.074 . ISSN 2211-1247 . PMC 5699234. PMID 29141220 .   
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  19. ↑ Ahanin, Elham F.; Sager, Rebecca A.; Backe, Sarah J.; Dunn, Diana M.; Dushukyan, Natela; Blanden, Adam R.; Mate, Nilamber A.; Suzuki, Tamie; Anderson, Tyler; Roy, Merin; Oberoi, Jasmeen; Prodromou, Chrisostomos; Nsouli, Imad; Daneshvar, Michael; Bratslavsky, Gennady (2023-10-19). "El inhibidor catalítico de la proteína fosfatasa 5 activa la vía apoptótica extrínseca al interrumpir el complejo II en el cáncer de riñón" . Cell Chemical Biology . 30 (10): 1223–1234.e12. doi : 10.1016/j.chembiol.2023.06.026 . ISSN 2451-9448 . PMC 10592443 . PMID 37527661 .   
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  • Laboratorio Mollapour
  • Mehdi Mollapour en Twitter
  • Departamento de Urología de la Universidad Médica de Upstate
  • Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Médica de Upstate