Moisés Kunitz

Moses Kunitz (19 de diciembre de 1887 – 20 de abril de 1978) fue un bioquímico ruso-estadounidense que pasó la mayor parte de su carrera en la Universidad Rockefeller . Es más conocido por una serie de experimentos de purificación y cristalización de proteínas , que contribuyeron a la determinación de que las enzimas son proteínas.

Kunitz nació en Slonim (entonces parte de Rusia, ahora en Bielorrusia) el 19 de diciembre de 1887. Fue criado y educado allí hasta su traslado a los Estados Unidos, donde se estableció en la ciudad de Nueva York en 1909 y se convirtió en ciudadano estadounidense en 1915. ^[1] Kunitz se graduó de Cooper Union con un título en química en 1916 y luego se inscribió allí para la escuela de posgrado en ingeniería eléctrica. Después de tres años en el programa, se trasladó a la Universidad de Columbia , de la que recibió un doctorado en química biológica en 1924. Kunitz comenzó a trabajar como asistente técnico en el laboratorio de Jacques Loeb en la Universidad Rockefeller en 1913 y continuó allí durante sus años de posgrado. Loeb hizo arreglos para que Kunitz recibiera un nombramiento como miembro del personal en Rockefeller después de la graduación. ^[3]

El puesto de Kunitz en Rockefeller fue originalmente obtenido por Jacques Loeb. Después de que Loeb muriera en 1924, John H. Northrop lo sucedió y mantuvo el puesto de Kunitz; los dos colaborarían ampliamente en experimentos que involucraban la cristalización de proteínas durante gran parte del resto de sus carreras. Tanto Northrop como Kunitz se mudaron al campus de Princeton, Nueva Jersey, de Rockefeller en 1926; Kunitz regresó a la ciudad de Nueva York en 1952. Luego asumió el estatus de profesor emérito , pero continuó trabajando regularmente en el laboratorio hasta que finalmente se jubiló en 1970. ^{[1] [3] [4]}

Kunitz recibió la Medalla Carl Neuberg en 1957 en reconocimiento a su larga carrera investigadora y a su notable habilidad técnica en el laboratorio, que fue fundamental para su larga serie de éxitos en la cristalización de proteínas. ^[3] Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias en 1967. ^[2]

Kunitz es más conocido por sus esfuerzos en la cristalización de proteínas , cristalizando con éxito una serie de enzimas y proteínas precursoras de enzimas, particularmente proteasas . Kunitz trabajó con tripsina y quimotripsina y sus precursores, así como con pepsina . También estudió inhibidores de proteasas y dedicó un esfuerzo particular al inhibidor de tripsina de soja ; la proteína inhibidora , su familia de dominios y un cultivar de soja que carece de esta proteína llevan su nombre. ^[5] Por su papel en el aislamiento, purificación y cristalización de enzimas, un tema subrayado por el trabajo de Kunitz con Northrop, John H. Northrop , Wendell M. Stanley y James B. Sumner fueron galardonados con el Premio Nobel de Química en 1946. ^[6] El propio Kunitz fue nominado tres veces para una parte de un Nobel por este trabajo. ^[7]

Además de su trabajo sobre la cristalización de proteasas, Kunitz también realizó un trabajo cuidadoso en enzimología , caracterizando la cinética y la termodinámica de las reacciones de las proteasas. Trabajó también en otras proteínas, en particular en las ribonucleasas , que eran sistemas modelo populares por su pequeño tamaño y facilidad de cristalización. Durante la Segunda Guerra Mundial trabajó en proyectos de cristalización asignados por el gobierno y se destacó por la facilidad con la que cristalizó la hexoquinasa . ^[3] Kunitz fue ampliamente reconocido específicamente por su artesanía y habilidad técnica en el laboratorio. ^{[3] [8]}

• Los documentos de Kunitz en el Archivo Rockefeller