regulón Nif

El sitio de acción del O2 es la proteína nifL, que es básicamente una flavoproteína con FAD como cofactor sensor redox . Fnr ( regulador de la reducción de fumarato y nitrato ) es la molécula de transducción de señales que transmite el estado de oxígeno a la proteína nifL. En ausencia de oxígeno, la proteína nifL se encuentra en su forma reducida (FADH2 como cofactor) y es incapaz de inhibir la acción de la proteína nifA. En presencia de oxígeno, la nifL oxidada (FAD como cofactor) inhibe la proteína nifA y, por lo tanto, desactiva todos los demás operones. ^{[ 4 ]}

La presencia de iones amonio en grandes cantidades en el ambiente inhibe la transcripción de la nitrogenasa y de todos los demás genes nif. El NH4+ actúa como correpresor de la glutamina sintetasa modificándola covalentemente ( adenilación ). Esta enzima modificada se une a la región nifR del operón nifRLA e impide la transcripción de los genes nifL y nifA. Por lo tanto, no se inicia la transcripción de los demás genes por la σ-ARN polimerasa. ^{[ 4 ]}

En condiciones de crecimiento con limitación de nitrógeno, la inhibición de la proteína nifA por la proteína nifL se previene mediante la acción antagonista de la proteína Glnk sobre las proteínas nifL. ^{[ 2 ]}

No se ha encontrado un homólogo del sistema de genes reguladores NifL-NifA entre los eucariotas. Sin embargo, se descubrió que Entamoeba histolytica posee un sistema similar a NIF (fijación de nitrógeno) simplificado y no redundante para la formación de cúmulos de Fe-S, compuesto únicamente por un componente catalítico, NifS, y un componente estructural, NifU. Se determinó que EhNifS y EhNifU son necesarios y suficientes para la formación de cúmulos de Fe-S de proteínas Fe-S no nitrogenasas en condiciones anaeróbicas. Esta es la primera demostración de la presencia y la importancia biológica del sistema similar a NIF en eucariotas. ^{[ 2 ]}