Articulo de referencia

Factor de reconocimiento de la prelaminina A nuclear

El factor de reconocimiento de la prelaminina A nuclear , también conocido como NARF , es una proteína que en humanos está codificada por el gen NARF . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Función...

El factor de reconocimiento de la prelaminina A nuclear , también conocido como NARF , es una proteína que en humanos está codificada por el gen NARF . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

Se ha descubierto que varias proteínas están preniladas y metiladas en sus extremos carboxilo-terminales . Inicialmente se creía que la prenilación era importante solo para la unión a la membrana . Sin embargo, otra función de la prenilación parece ser su importancia en las interacciones proteína-proteína . Las únicas proteínas nucleares conocidas que están preniladas en células de mamíferos son las prelamininas de tipo A y B. La prelaminina A está farnesilada y carboximetilada en el residuo de cisteína de un motivo CaaX carboxilo-terminal. Este residuo de cisteína modificado postraduccionalmente se elimina de la prelaminina A cuando se procesa endoproteolíticamente en laminina A madura. La proteína codificada por este gen se une al dominio de la cola carboxilo-terminal de la prelaminina A prenilada . Puede ser un componente de un complejo endoproteasa de prelaminina A. La proteína codificada se localiza en el núcleo , donde colocaliza parcialmente con la lámina nuclear. Comparte una similitud de secuencia limitada con hidrogenasas bacterianas que solo contienen hierro . Se han identificado variantes de transcripción con empalme alternativo que codifican diferentes isoformas para este gen, incluyendo una con un exón novedoso que se genera mediante edición de ARN. [ 5 ]

Interacciones

Se ha demostrado que NARF interactúa con LMNA . [ 6 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000141562 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000000056 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ^ "Entrez Gene: factor de reconocimiento de prelamina A nuclear NARF" .
  6. 1 2 Barton RM, Worman HJ (octubre de 1999). "La prelaminina A prenilada interactúa con Narf, una nueva proteína nuclear" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (42): 30008– 18. doi : 10.1074/jbc.274.42.30008 . PMID 10514485 . 
  7. Hackstein JH (febrero de 2005). "Fe-hidrogenasas eucariotas: ¿antigua herencia eucariota o adquisiciones adaptativas?". Biochemical Society Transactions . 33 (Pt 1): 47–50 . doi : 10.1042/BST0330047 . PMID 15667261 . 

Lecturas adicionales

  • Maltese WA (dic. 1990). " Modificación postraduccional de proteínas por isoprenoides en células de mamíferos" . FASEB Journal . 4 (15): 3319–28 . doi : 10.1096/fasebj.4.15.2123808 . PMID 2123808. S2CID 17511637 .  
  • Barton RM, Worman HJ (octubre de 1999). "La prelaminina A prenilada interactúa con Narf, una nueva proteína nuclear" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (42): 30008–18 . doi : 10.1074/jbc.274.42.30008 . PMID 10514485 . 
  • Hackstein JH (febrero de 2005). "Fe-hidrogenasas eucariotas: ¿antigua herencia eucariota o adquisiciones adaptativas?". Biochemical Society Transactions . 33 (Pt 1): 47–50 . doi : 10.1042/BST0330047 . PMID 15667261 . 
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173– 8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .  
  • Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, Ota T, Nishikawa T, Yamashita R, Yamamoto J, Sekine M, Tsuritani K, Wakaguri H, Ishii S, Sugiyama T, Saito K, Isono Y, Irie R, Kushida N, Yoneyama T, Otsuka R, Kanda K, Yokoi T, Kondo H, Wagatsuma M, Murakawa K, Ishida S, Ishibashi T, Takahashi-Fujii A, Tanase T, Nagai K, Kikuchi H, Nakai K, Isogai T, Sugano S (enero de 2006). "Diversificación de la modulación transcripcional: identificación y caracterización a gran escala de supuestos promotores alternativos de genes humanos" . Investigación del genoma . 16 (1): 55– 65. doi : 10.1101/gr.4039406 . PMC 1356129 . PMID 16344560 .  
  • Yamada M, Ohnishi J, Ohkawara B, Iemura S, Satoh K, Hyodo-Miura J, Kawachi K, Natsume T, Shibuya H (julio de 2006). "NARF, una proteína de dedo anular asociada a la quinasa tipo Nemo (NLK) regula la ubiquitinación y degradación del factor de células T/factor potenciador linfoide (TCF/LEF)" . The Journal of Biological Chemistry . 281 (30): 20749–60 . doi : 10.1074/jbc.M602089200 . PMID 16714285 . 
  • Lev-Maor G, Sorek R, Levanon EY, Paz N, Eisenberg E, Ast G (2007). "Evolución de exones mediada por edición de ARN" . Genome Biology . 8 (2): R29. doi : 10.1186/gb-2007-8-2-r29 . PMC 1852406. PMID 17326827 .