Paenarthrobacter ureafaciens KI72 , conocida popularmente como bacteria come nylon , es una cepa de Paenarthrobacter ureafaciens que puede digerir ciertos subproductos dela fabricación de nylon 6. [ 2 ] Utiliza un conjunto de enzimas para digerir el nylon, conocidas popularmente como nylonasa . [ 3 ]
Descubrimiento y nomenclatura

En 1975, un equipo de científicos japoneses descubrió una cepa de bacteria, que vivía en estanques con aguas residuales de una fábrica de nailon , capaz de digerir ciertos subproductos de la fabricación del nailon 6 , como el dímero lineal del 6-aminohexanoato . Se desconoce la existencia de estas sustancias antes de la invención del nailon en 1935. Inicialmente se la denominó Achromobacter guttatus . [ 4 ]
Estudios realizados en 1977 revelaron que las tres enzimas que las bacterias utilizaban para digerir los subproductos eran significativamente diferentes de cualquier otra enzima producida por cualquier otra bacteria, y no eran efectivas en ningún otro material que no fueran los subproductos de nailon artificial. [ 5 ]
La bacteria fue reasignada a Flavobacterium en 1980. [ 6 ] Su genoma fue resuelto en 2017, reasignándola nuevamente a Arthrobacter . [ 1 ] La Base de Datos de Taxonomía Genómica la considera una cepa de Paenarthrobacter ureafaciens tras una reclasificación de 2016. [ 7 ] A partir de enero de 2021, el navegador de taxonomía del NCBI se ha actualizado para coincidir con GTDB.
Cepas descendientes
Se han creado algunas cepas más recientes cultivando la KI72 original en diferentes condiciones, lo que la obliga a adaptarse. Estas incluyen KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R y muchas más. [ 8 ]
Las enzimas
La bacteria contiene las siguientes tres enzimas:
- 6-aminohexanoato-dímero cíclico hidrolasa (EI, NylA , P13398 )
- 6-aminohexanoato-dímero hidrolasa (EII, NylB , P07061 )
- Endohidrolasa de oligómero de 6-aminohexanoato (EIII, NylC , Q57326 )
Las tres enzimas están codificadas en un plásmido llamado pOAD2. [ 9 ] El plásmido puede transferirse a E. coli , como se muestra en una publicación de 1983. [ 10 ]
EI
La enzima EI está relacionada con las amidasas . Su estructura se resolvió en 2010. [ 11 ]
EII
La EII ha evolucionado por duplicación génica seguida de sustitución de bases de otra proteína, la EII'. Ambas enzimas tienen 345 aminoácidos idénticos de un total de 392 (88% de homología). Las enzimas son similares a la betalactamasa . [ 12 ]
La proteína EII' ( NylB' , P07062 ) es aproximadamente 100 veces menos eficiente que la EII. Una investigación de 2007 realizada por el equipo de Seiji Negoro muestra que solo dos alteraciones de aminoácidos en la EII', es decir, G181D y H266N, aumentan su actividad al 85% de la EII. [ 9 ]
EIII
La estructura de EIII se resolvió en 2018. En lugar de ser una enzima completamente nueva, parece ser un miembro de la familia de hidrolasas de nucleófilo N-terminal (N-tn). [ 13 ] Específicamente, los enfoques computacionales la clasifican como una hidrolasa MEROPS S58 (ahora renombrada P1). La proteína se expresa como un precursor, que luego se escinde en dos cadenas. [ 14 ] [ 15 ] Fuera de este plásmido, se encuentran > 95 % de proteínas similares en Agromyces y Kocuria . [ 13 ] A partir de 2025, se describen 9 homólogos de NylC de diferentes Actinobacterias (Plastic Enzyme Database PAZY., consultado el 12.02.2025). [ 16 ]
Inicialmente se pensó que EIII era completamente novedoso. Susumu Ohno propuso que se había originado a partir de la combinación de un evento de duplicación génica con una mutación de cambio de marco de lectura . Una inserción de timidina convertiría una proteína de 427 aminoácidos rica en arginina en esta enzima de 392 aminoácidos. [ 17 ]
Papel en la enseñanza de la evolución
Existe consenso científico en que la capacidad de sintetizar nylonasa probablemente se desarrolló como una mutación de un solo paso que sobrevivió porque mejoró la aptitud de las bacterias que poseían la mutación. Más importante aún, una de las enzimas involucradas fue producida por una mutación de cambio de marco que alteró completamente los aminoácidos transcritos. [ 18 ] A pesar de esto, el nuevo gen aún tenía una capacidad catalítica novedosa, aunque débil. Esto se considera un buen ejemplo de cómo las mutaciones pueden proporcionar fácilmente la materia prima para la evolución por selección natural . [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ]
Un artículo de 1995 demostró que los científicos también han podido inducir a otra especie de bacteria, Pseudomonas aeruginosa , a desarrollar la capacidad de descomponer los mismos subproductos del nailon en un laboratorio, obligándolas a vivir en un entorno sin otra fuente de nutrientes. [ 23 ]
Bacterias modificadas genéticamente para alimentarse de nailon
La integración de EI y EII en el genoma de la bacteria Pseudomonas putida KT2440 permitió el desarrollo de una cepa capaz de metabolizar oligómeros de nailon. [ 24 ] El metabolismo de monómeros comunes de nailon, como el ácido aminocaproico y la hexametilendiamina , se logró mediante la desregulación del metabolismo de las poliaminas , guiada por experimentos de evolución adaptativa en laboratorio con componentes de nailon como única fuente de nutrientes. El ácido adípico resultante de esta vía metabólica se incorpora al metabolismo central a través de una vía de betaoxidación especializada obtenida de Acinetobacter baylyi . [ 25 ]
Véase también
Referencias
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Enlaces externos
- NBRC 14590 , información sobre el cultivo KI72 mantenido en el Instituto Nacional de Tecnología y Evaluación.
- NBRC 114184 , un cultivo derivado utilizado en la secuenciación de 2017.
- GO:0019876: Proceso catabólico del nailon
- Evolución biológica
- Plastivores
- Actinomycetota