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JADE1

JADE1 es una proteína que en humanos está codificada por el gen JADE1 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Familia Una pequeña familia de proteínas denominada Gene para la Apoptosis y la D...

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JADE1 es una proteína que en humanos está codificada por el gen JADE1 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]

Familia

Una pequeña familia de proteínas denominada Gene para la Apoptosis y la Diferenciación (JADE) [ 6 ] incluye tres miembros codificados por genes individuales: Plant Homeo-domain-17 (PHF17, JADE1), PHF16 (JADE3) y PHF15 (JADE2). Todas las proteínas de la familia JADE poseen dos dominios moleculares centrales notables: el dedo de zinc canónico Plant Homeo-domain (PHD) y un dedo de zinc extendido similar a PHD. Por lo tanto, JADE1 se clasifica como un miembro de la familia de proteínas PHD. Existen dos productos proteicos conocidos del gen PHF17: la JADE1 de longitud completa (JADE1L) y su variante de empalme que carece del fragmento C-terminal, también llamada isoforma corta (JADE1S).

Descubrimiento

Nagase et al. clonaron y secuenciaron 100 cDNA individuales de una biblioteca de cDNA de cerebro fetal, incluyendo el clon KIAA1807 que fue designado PHF17. [ 5 ] El producto proteico predicho de 702 aminoácidos de ese clon fue similar a la proteína de dedo de zinc humana BR140 (BRPF1). [ 9 ] Basándose en el análisis de la base de datos de secuencias, el estudio sugirió que PHF17 puede funcionar en la vía de gestión de ácidos nucleicos. [ 5 ] Utilizando el enfoque de pull down de doble híbrido de levadura para buscar nuevos socios del producto proteico del gen Von Hippel Lindau (pVHL), otro estudio identificó un cDNA que coincidía con el clon KIAA1807. [ 7 ] El producto proteico de ese cDNA recibió el nombre de JADE1 (Jade-1, PHF17). [ 7 ] El producto proteico deducido de 509 aminoácidos de longitud del cDNA JADE1 fue confirmado además como socio físico de pVHL. [ 7 ] En un estudio de cribado genético para identificar genes implicados en la embriogénesis, se identificó el ortólogo murino de JADE1. [ 6 ] Dicho estudio proporcionó la primera caracterización del gen JADE1 y definió una nueva familia JADE. El estudio generó ratones con el gen JADE1 inactivado.

Los transcritos de Jade1 en humanos y ratones experimentan empalme alternativo y poliadenilación, produciendo dos transcritos principales: el ARNm de longitud completa de 6 kb y el ARNm de 3,6 kb. [ 6 ] Dos productos proteicos resultantes del gen JADE1 fueron designados JADE1S para la isoforma corta (que es igual a (3)) y JADE1L para la isoforma larga. También se detectaron varios transcritos menores. El análisis de la base de datos reveló dos parálogos adicionales de JADE1 y miembros de la familia JADE: JADE2 y JADE3. JADE3 es idéntico a la proteína E9 identificada en un estudio independiente anterior que sugirió un papel en la apoptosis para PHF16/JADE3/E9 en células de cáncer de mama. [ 10 ]

El gen JADE1 se ha localizado en el cromosoma 4 (4q26-q27). JADE1 está conservado y se han encontrado o predicho sus ortólogos en casi todos los metazoos. La estructura y secuencias del gen, las variantes, la conservación, los ortólogos y parálogos, el árbol filogenético de JADE1 y el análisis a gran escala de la expresión tisular de JADE1 se pueden consultar en varias bases de datos extensas ( https://www.genecards.org ; http://useast.ensembl.org ).

Estructura

El polipéptido JADE1 de longitud completa posee un dominio de dedo de zinc PHD canónico y uno extendido. [ 11 ] Otros dominios incluyen el dominio PEST candidato N-terminal, el dominio potenciador de tipo policomb y la señal de localización nuclear (NLS) C-terminal [ 6 ] [ 7 ] (prosite.expasy.org). La proteína JADE1 es un objetivo de modificaciones postraduccionales, incluida la fosforilación (Fig 1

Figura 1. Espectrometría de masas (rojo y verde) y análisis in silico (negro) de los sitios de fosforilación de JADE1. [ 12 ]

Se identificaron seis residuos de aminoácidos que se fosforilan de manera dependiente del ciclo celular a través de la vía de la quinasa Aurora A. [ 13 ] [ 14 ] JADE1 es un objetivo de fosforilación por la caseína quinasa 2 (CK2). [ 15 ] Además, se encontraron múltiples sitios de fosforilación mediante enfoques de cribado de alto rendimiento y análisis in silico. El esquema resumido de los sitios de fosforilación de las proteínas JADE1L y JADE1S con referencias se encuentra en. [ 14 ]

Las proteínas que poseen dedos PHD canónicos y extendidos en tándem forman una pequeña subfamilia dentro de la gran familia de proteínas PHD (www.genenames.org). Otras proteínas que poseen dedos PHD en tándem y están relacionadas con JADE1 incluyen proteínas que son componentes de los complejos de unión y modificación de la cromatina BRPF1, BRPF3 y BRD1. [ 16 ] La estructura cristalina de los dominios PHD de JADE1 no se ha resuelto. El motivo del dedo PHD canónico tiene la firma C4HC3, representa una estructura relativamente pequeña y estable, y es distinto del dedo RING de tipo C3HC4. Los dominios PHD son capaces de reconocer y unirse a la lisina metilada específica de la histona H3, lo que define a estos dominios como lectores del código epigenético de histonas. [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] Hay revisiones disponibles que describen la estructura y las propiedades de los dedos PHD en profundidad. [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ]

Función celular

Las proteínas JADE1 son multifuncionales e interactúan con varias proteínas asociadas.

Acetilación de histonas

La función de JADE1 en la acetilación de histonas y la activación de la transcripción, que requiere el segundo dedo de zinc PHD extendido, se informó en 2004 (16). JADE1 aumenta drásticamente los niveles de histona H4 acetilada dentro de la cromatina, pero no de histona H3, una especificidad característica de la familia MYST HAT TIP60 y HBO1. TIP60 se asocia físicamente con JADE1 y aumenta la función HAT de JADE1 en células vivas. TIP60 y JADE1 se estabilizan mutuamente. Las actividades transcripcionales y HAT de JADE1 requieren PHD2. Los resultados sugieren la función de JADE1 PHD2 de dirigirse a la cromatina. [ 24 ] Además, PHD2 de JADE1 se une a la cola N-terminal de la histona H3 dentro del contexto de la cromatina independientemente del estado de metilación. [ 25 ]

Estudios que analizan complejos nativos de la familia de proteínas del dedo PHD del inhibidor del crecimiento (ING) revelaron que las proteínas ING4 e ING5 están asociadas con JADE1S y HAT HBO1, [ 26 ] mientras que ING3 está asociada con EPC1 (homólogo de JADE1), TIP60 (homólogo de HBO1) y varios otros socios. Ambos complejos también incluyeron una pequeña proteína Eaf6. El análisis bioquímico e in silico de los complejos formados por HBO1 y TIP60 sugirió una arquitectura común y apoyó el papel de JADE1 en la acetilación masiva de la histona H4. La caracterización de las interacciones funcionales de JADE1 y HBO1 muestra similitudes estructurales y funcionales entre los complejos (16, 19). De manera similar a TIP60, JADE1 y HBO1 se estabilizan mutuamente. [ 27 ] JADE1 se une a HBO1 y le permite mejorar la acetilación global de la histona H4, que requiere el dedo PHD2 intacto. [ 27 ] De manera similar a HBO1, JADE1 es responsable de la acetilación masiva de la histona H4 en células cultivadas. H4K5, H4K12 y muy probablemente H4K8 son objetivos de la acetilación dependiente de JADE1 en células cultivadas e in vivo. [ 13 ] [ 25 ] [ 28 ] Se han sugerido varios objetivos de transcripción potenciales de JADE1 a partir de experimentos que utilizan enfoques de cribado. [ 25 ] [ 29 ] Según el análisis genómico de cribado realizado por ensayo ChIP-chip, el complejo JADE1L se encuentra principalmente a lo largo de las regiones codificantes de muchos genes y la abundancia de JADE1L se correlaciona principalmente con la marca de histona H3K36me3 . La sobreexpresión de JADE1L se correlaciona con cantidades aumentadas de H4acK8 en la región codificante de muchos genes. [ 25 ] Los dos dedos de zinc PHD de JADE1 parecen unirse preferentemente al péptido N-terminal no metilado de la histona. [ 25 ] [ 29 ] [ 30 ] Las isoformas de JADE1 ensamblan al menos dos complejos diferentes: JADE1L-HBO1-ING4/5 y el complejo JADE1S-HBO1. [ 27 ] Debido a la falta del fragmento C-terminal, JADE1S es incapaz de unirse a los socios ING4/5. [ 27 ] Una proteína pequeña y menos caracterizada, Eaf6, también es otro componente de los complejos de JADE1. [ 29 ]

ciclo celular

Se sabe que la acetilación de fragmentos N-terminales de la histona H4 total se correlaciona con la síntesis de ADN y la división celular. [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Varios estudios respaldan el papel del ciclo celular de JADE1 vinculado a la vía HBO1. [ 24 ] [ 28 ] Tanto JADE1 como HBO1 son necesarios de forma independiente para la acetilación de la histona H4 total en células cultivadas. [ 24 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] El agotamiento de las proteínas JADE1 por siRNA da como resultado 1) niveles disminuidos de acetilación total de la histona H4; 2) tasas más lentas de síntesis de ADN en células cultivadas; [ 28 ] 3) niveles disminuidos de HBO1 total y unido a la cromatina; [ 27 ] [ 28 ] 4) abrogación del reclutamiento de cromatina de MCM7. [ 28 ] De acuerdo con estos resultados, la sobreexpresión de JADE1L aumenta la proteína MCM3 unida a la cromatina. [ 36 ] Los efectos del agotamiento de JADE1 en los eventos de replicación del ADN son similares a los descritos originalmente para HBO1 [ 37 ] y sugieren un papel adaptador para JADE1 en la regulación del ciclo celular mediada por HBO1.

Se ha sugerido la función de JADE1 en el daño del ADN. Un ARN no codificante lncRNA-JADE, descubierto recientemente, regula la expresión de JADE1 y proporciona un vínculo funcional entre la respuesta al daño del ADN (DDR) y la acetilación masiva de la histona H4. [ 38 ] Los resultados respaldan la función en la síntesis de ADN vinculada a la acetilación de la histona H4. [ 38 ] En células cultivadas, la reducción de lncRNA-JADE aumentó la sensibilidad de las células a los fármacos que dañan el ADN. En un modelo de xenoinjerto tumoral en ratones, la reducción de lncRNA-JADE inhibió el crecimiento del tumor mamario de xenoinjerto. En un estudio piloto en humanos, se detectaron niveles más altos de lncRNA-JADE, así como de la proteína JADE1, en tejidos de cáncer de mama en comparación con tejidos normales. Por último, los niveles más altos de proteína JADE1 se correlacionaron inversamente con las tasas de supervivencia de pacientes con cáncer de mama. El estudio sugiere que lncRNA-JADE podría contribuir a la tumorigénesis mamaria y que la proteína JADE1 media al menos parte de este efecto. [ 38 ] JADE1 y citocinesis. JADE1S regula negativamente la citocinesis del ciclo celular epitelial, una función específica de la isoforma pequeña. [ 13 ] [ 14 ] El primer informe que sugirió la función de JADE1 en la transición G2/M/G1 mostró que durante la fase G2 tardía, JADE1S sufre fosforilación vinculada a su disociación de la cromatina en el citoplasma. El análisis de espectrometría de masas identificó que un total de seis residuos de aminoácidos individuales son fosforilados por una quinasa mitótica. [ 13 ] Con base en el análisis farmacológico, la fosforilación y compartimentalización de JADE1 está regulada por las vías Aurora A y Aurora B. [ 13 ] [ 14 ] Se han reportado otras quinasas y pueden desempeñar un papel. [ 15 ] [ 39 ] Al completarse la mitosis alrededor de la telofase, el grupo principal de la proteína JADE1S sufre desfosforilación y se reasocia con la cromatina aparentemente condensada dentro de los núcleos reformados. [ 13 ] Un grupo discreto de JADE1S se asocia con el surco de segmentación y posteriormente aparece en el cuerpo medio del puente citocinético. [ 14 ] Solo se encontró JADE1S, pero no JADE1L ni HBO1, en el cuerpo medio de las células que experimentan citocinesis. La regulación espacial de JADE1S durante la división celular sugiere un papel en la transición de G2/M a G1, que incluye la citocinesis y la abscisión final. [ 14 ] [ 40 ] La citocinesis es la etapa final del ciclo celular que controla la fidelidad de la división del contenido celular, incluyendo el citoplasma, la membrana y la cromatina. El puente citocinético se rompe durante la abscisión final, que ocurre cerca del cuerpo medio y puede durar hasta 2 horas. La citocinesis y la abscisión final están estrictamente controladas por complejos de proteínas reguladoras y proteínas de punto de control. El número de informes sobre el control de la citocinesis ha ido en aumento durante la última década. [ 41 ] [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] [ 45 ]

El papel de JADE1 en la citocinesis se demostró mediante el uso de varios ensayos funcionales y modelos de cultivo celular. [ 14 ] El perfil de ADN por FACS mostró que el agotamiento de JADE1S facilitó las tasas de acumulación de células G1 en células HeLa que se dividen sincrónicamente. El agotamiento de la proteína JADE1S en células que se dividen asincrónicamente disminuyó la proporción de células citocinéticas y aumentó la proporción de células multinucleadas. Los datos demostraron que JADE1 controla negativamente la citocinesis, presumiblemente al contribuir al retraso de la citocinesis. La regulación negativa de JADE1 aumentó el número de células multinucleadas indicativas de citocinesis fallida, mientras que la sobreexpresión moderada de JADE1S aumentó el número de células citocinéticas indicativas de retraso de la citocinesis. La inhibición de la quinasa Aurora B por fármacos de molécula pequeña específicos resultó en la liberación del retraso de la citocinesis mediado por JADE1S y permitió la progresión de la abscisión. Dado que Aurora B es un regulador clave de NoCut, es probable que JADE1S regule la citocinesis en el punto de control de abscisión. [ 14 ] [ 40 ] JADE1S, pero no JADE1L ni HBO1, se encontró en los centrosomas de las células en división a lo largo del ciclo celular, y ninguna de estas proteínas se encontró en los cilios. En contraste, otro estudio informó la localización de JADE1 en los cilios y el centrosoma. [ 39 ] El estudio no comunicó sobre la especificidad de la isoforma de JADE1. [ 39 ] Los centrosomas son los centros de nucleación del citoesqueleto. La señalización del centrosoma contribuye a la definición de la forma celular, la motilidad, la orientación, la polaridad, el plano de división y a la fidelidad de la separación de los cromosomas hermanos durante la mitosis y la citocinesis. [ 46 ] [ 47 ]

pVHL

El primer socio proteico de JADE1S se identificó en 2002 en un estudio que buscaba nuevos socios de pVHL, que es un supresor tumoral. [ 7 ] Algunos estudios de seguimiento caracterizaron la unión y proporcionaron algunas ideas sobre las interacciones funcionales de JADE1-pVHL. [ 48 ] [ 49 ] [ 50 ] El pVHL humano está mutado en la enfermedad hereditaria de von Hippel-Lindau y en la mayoría de los carcinomas renales de células claras esporádicos. [ 51 ] [ 52 ] [ 53 ] [ 54 ] [ 55 ] Las propiedades y la función de pVHL se han investigado durante muchas décadas y hay una extensa literatura disponible. Una de las funciones mejor conocidas de pVHL es mediar la ubiquitinación de proteínas y la degradación proteosómica. Como componente del complejo ubiquitina ligasa E3, pVHL se une y dirige a varios factores conocidos, incluidos HIF1a y HIF2a para su ubiquitinación. [ 54 ] El mecanismo de activación de HIF1a por hipoxia y el papel de pVHL en esta vía se informaron hace más de una década. [ 56 ] La proteína VHL se ha estudiado intensamente y se ha establecido el vínculo de mutaciones naturales con cánceres. Se han considerado otras vías causales de pVHL independientes de HIF-1a. [ 57 ] La interacción física pVHL-JADE1S se identificó mediante análisis de cribado de doble híbrido de levadura y se confirmó posteriormente bioquímicamente. La cotransfección de pVHL aumentó la vida media y la abundancia de la proteína JADE1S, lo que sugiere una posible relación positiva. [ 7 ] Ciertas truncaciones derivadas de cáncer de pVHL, pero no las mutaciones puntuales, disminuyeron la función de estabilización de pVHL-JADE1, lo que sugiere un vínculo con cánceres asociados a pVHL. [ 50 ] Las vías moleculares y la importancia celular de las interacciones JADE1-pVHL no se comprenden bien. En 2008 se publicó un único estudio que describía la actividad intrínseca de ubiquitina-ligasa de JADE1S y la ubiquitinación de la beta-catenina. [ 48 ] Basándose en ese estudio, se propuso un modelo en el que pVHL regula la beta-catenina a través de JADE1, y los dedos de zinc PHD son necesarios para esta actividad.

Apoptosis

Se ha propuesto la función de JADE1S en la apoptosis, pero los mecanismos siguen siendo esquivos y los resultados son difíciles de conciliar. [ 7 ] [ 29 ] [ 48 ] [ 49 ] [ 50 ] Según los estudios, la sobreexpresión de JADE1 ralentiza las tasas de crecimiento celular e induce la proteína de detención del ciclo celular p21. Varios intentos de establecer líneas celulares confiables que expresen de forma estable la proteína JADE1S no han tenido éxito, presumiblemente debido a la autoselección negativa de las células. Por el contrario, otro estudio muestra que la regulación negativa de JADE1 disminuyó las tasas de síntesis de ADN en células que se dividen sincrónicamente. [ 27 ] [ 38 ] Según el análisis de inmunofluorescencia indirecta y microscopía de células cultivadas, la sobrecarga de células cultivadas con proteína JADE1 causa toxicidad celular y efectos secundarios. [ 14 ] Las células experimentan cambios morfológicos que no se asemejan a la apoptosis, pero sugieren un ciclo celular gravemente alterado, incluyendo células teñidas con formas anormales y núcleos grandes y multilobulares. [ 14 ] Basándose en la regulación del ciclo celular mediada por JADE1S, se consideran otras interpretaciones: la sobrecarga de JADE1 podría causar NoCut prolongado y citocinesis detenida o un desequilibrio grave del ciclo celular en lugar de una activación transcripcional directa de la apoptosis. [ 14 ]

Función biológica

El papel biológico de JADE1 no se ha dilucidado. Un número limitado de publicaciones aborda esta cuestión utilizando modelos de ratón. El estudio más completo, publicado en 2003, identificó el ortólogo de ratón de JADE1 humano, Jade1, e investigó la expresión de Jade1 durante la embriogénesis de ratones. [ 6 ] En la búsqueda de genes regulados durante el desarrollo, los autores utilizaron un análisis de cribado de trampas génicas e identificaron Jade1 de ratón como un gen fuertemente regulado durante la embriogénesis. La inserción del vector en el tercer intrón del gen Jade1 condujo a la producción de una proteína truncada de 47 aminoácidos. La mutación insercional de la trampa génica resultó en un producto de fusión reportero Jade1-beta-galactosidasa y un alelo nulo de Jade1. Si bien los homocigotos para la integración de la trampa génica no produjeron un fenotipo de desarrollo marcado, el producto de fusión reveló la expresión espacio-temporal del gen Jade1 en células embrionarias de ratón y tejidos del embrión en desarrollo hasta los 15,5 dpc. Además, el estudio informa sobre el análisis comparativo experimental e in silico de los transcritos de ARNm de Jade1, la estructura del gen Jade1 y el análisis de los ortólogos de la proteína Jade1 de ratón, humano y pez cebra. [ 6 ] Se detectó la expresión de Jade1 en el ectodermo extraembrionario y el trofoblasto, componentes placentarios importantes para la vasculogénesis, así como en sitios enriquecidos con progenitores multipotentes o específicos de tejido, incluidos los progenitores neuronales (2). La dinámica de la expresión del reportero Jade1 en estas áreas indica la participación en la determinación y elongación del eje anteroposterior, un punto importante del estudio. [ 6 ] El papel potencial de JADE1 humano en la renovación de cultivos de células madre embrionarias y células de carcinoma embrionario se sugirió en otro estudio de cribado que mostró que, en células madre cultivadas, la activación de la vía del factor de transcripción de células madre OCT4 reguló positivamente la expresión del gen JADE1 junto con los factores de células madre NANOG, PHC1, USP44 y SOX2. [ 58 ] El papel de JADE1 en la proliferación de células epiteliales se abordó en un modelo murino de lesión renal aguda y regeneración. [ 13 ] [ 28 ] Se examinaron los patrones de expresión y la dinámica de HBO1-JADE1S/L en células epiteliales tubulares en regeneración. [ 28 ]La lesión por isquemia y reperfusión produjo una disminución inicial en los niveles de las proteínas JADE1S, JADE1L y HBO1, que volvieron a los niveles basales durante la recuperación renal. Los niveles de expresión de HBO1 y JADE1S se recuperaron cuando la tasa de proliferación celular alcanzó su máximo, mientras que JADE1L se recuperó después de que la proliferación global disminuyera. La expresión temporal de JADE1 se correlacionó con la acetilación de la histona H4 (H4K5 y H4K12), pero no con la de la histona H3 (H4K14), lo que sugiere que el complejo JADE1-HBO1 marca específicamente la H4 durante la proliferación de las células epiteliales. Los resultados del estudio implican al complejo JADE1-HBO1 en la lesión renal aguda y sugieren funciones distintas para las isoformas de JADE1 durante la recuperación de las células epiteliales. [ 28 ]

asociaciones de enfermedades

El papel de JADE1 en las enfermedades humanas no se ha dilucidado. Un estudio reciente buscó cambios genéticos submicroscópicos novedosos en la mielofibrosis, que es un cáncer de médula ósea. [ 59 ] El estudio identificó siete deleciones y translocaciones novedosas en una pequeña cohorte de pacientes con mielofibrosis primaria. JADE1 y el gen adyacente llamado canal de sodio y enlace de clatrina 1 (SCLT1) se modificaron significativamente. Como resultado de la mutación, el gen JADE1 tiene deleciones de los intrones 5-6 y los exones 6-11, lo que produciría JADE1 sin una gran porción de proteína que comienza en el dedo de zinc PHD. La relevancia para la patogénesis está en investigación. En un puñado de estudios piloto se examinó la expresión de JADE1 en cánceres de colon y carcinomas renales. Los resultados en estos estudios no siempre coinciden. Los resultados de algunos estudios se generan principalmente a partir del análisis histoquímico de muestras tumorales usando anticuerpos JADE1 con especificidades no caracterizadas hacia JADE1 en general, y JADE1S o JADE1L en particular. [ 60 ] [ 61 ] Los resultados del estudio que utiliza el análisis del algoritmo de microarrays in silico muestran que el ARNm de PHF17 puede desempeñar un papel en el desarrollo del cáncer de páncreas. [ 62 ] Estas prometedoras líneas de investigación requieren más controles y evaluaciones adicionales.

Evidencia reciente sugiere que JADE1 podría desempeñar un papel en las tauopatías neurodegenerativas . [ 63 ] Específicamente, el locus JADE1 se identificó en un pequeño estudio de asociación de genoma completo basado en autopsias en sujetos con tauopatía primaria relacionada con la edad (PART). [ 64 ] Estudios histológicos y bioquímicos adicionales mostraron una interacción específica entre JADE1 e isoformas de la proteína tau asociada a microtúbulos con cuatro dominios de unión a microtúbulos, pero no con tres. Modelos in vivo de Drosophila mostraron que la reducción de la expresión del ortólogo de la mosca rhinoceros exacerbó los fenotipos relacionados con la toxicidad de tau, lo que sugiere un papel protector. Los estudios histológicos mostraron que JADE1 se acumula en la mayoría de las tauopatías, con la excepción de la enfermedad de Pick , que es notable porque se diferencia por la acumulación selectiva de isoformas de tau con tres repeticiones del dominio de unión a microtúbulos, por las que JADE1 tiene baja afinidad. Se requieren más estudios para comprender el papel de JADE1 en la neurodegeneración.

Interacciones

Varias proteínas interactúan con JADE1, entre ellas: MAPT, [ 64 ] pVHL, [ 7 ] TIP60, [ 24 ] HBO1, ING4, ING5, [ 27 ] β-catenina, [ 48 ] NPHP4. [ 39 ]

Notas

Referencias

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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

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