Articulo de referencia

PLOD3

La procolágeno-lisina,2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PLOD3 . [5] [6] [7] La proteína codificada por este gen es una e...

La procolágeno-lisina,2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PLOD3 . [5] [6] [7]

La proteína codificada por este gen es una enzima homodímera unida a la membrana que se localiza en las cisternas del retículo endoplasmático rugoso . La enzima (cofactores hierro y ascorbato ) cataliza la hidroxilación de residuos de lisilo en péptidos similares al colágeno . Los grupos hidroxilisilo resultantes son sitios de unión para carbohidratos en el colágeno y, por lo tanto, son críticos para la estabilidad de los enlaces cruzados intermoleculares. Algunos pacientes con síndrome de Ehlers-Danlos tipo VIB tienen deficiencias en la actividad de la lisil hidroxilasa. [7]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000106397 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000004846 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Passoja K, Rautavuoma K, Ala-Kokko L, Kosonen T, Kivirikko KI (septiembre de 1998). "Clonación y caracterización de una tercera isoforma de lisil hidroxilasa humana". Proc Natl Acad Sci Estados Unidos . 95 (18): 10482–10486. Código bibliográfico : 1998PNAS...9510482P. doi : 10.1073/pnas.95.18.10482 . PMC 27920 . PMID  9724729. 
  6. ^ Valtavaara M, Szpirer C, Szpirer J, Myllyla R (junio de 1998). "Estructura primaria, distribución tisular y localización cromosómica de una nueva isoforma de la lisil hidroxilasa (lisil hidroxilasa 3)". J Biol Chem . 273 (21): 12881–12886. doi : 10.1074/jbc.273.21.12881 . PMID  9582318.
  7. ^ ab "Gen Entrez: PLOD3 procolágeno-lisina, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3".

Lectura adicional

  • Salo AM, Wang C, Sipilä L, et al. (2006). "La lisilhidroxilasa 3 (LH3) modifica proteínas en el espacio extracelular, un nuevo mecanismo para la remodelación de la matriz". J. Cell. Physiol . 207 (3): 644–653. doi :10.1002/jcp.20596. PMID  16447251. S2CID  19594208.
  • Otsuki T, Ota T, Nishikawa T, et al. (2007). "Secuencia de señal y trampa de palabras clave in silico para la selección de ADNc humanos de longitud completa que codifican proteínas de secreción o de membrana a partir de bibliotecas de ADNc con oligo-captura". DNA Res . 12 (2): 117–126. doi : 10.1093/dnares/12.2.117 . PMID  16303743.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. (2005). "Hacia un mapa a escala del proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Nature . 437 (7062): 1173–1178. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa del NIH: la Colección de Genes de Mamíferos (MGC)". Genome Res . 14 (10B): 2121–2127. doi :10.1101/gr.2596504. PMC  528928 . PMID  15489334.
  • Hillier LW, Fulton RS, Fulton LA, et al. (2003). "La secuencia de ADN del cromosoma humano 7". Nature . 424 (6945): 157–164. Bibcode :2003Natur.424..157H. doi : 10.1038/nature01782 . PMID  12853948.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–16903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932.
  • Wang C, Luosujärvi H, Heikkinen J, et al. (2003). "La tercera actividad de la lisil hidroxilasa 3: galactosilación de residuos de hidroxilisilo en colágenos in vitro". Matrix Biol . 21 (7): 559–566. doi :10.1016/S0945-053X(02)00071-9. PMID  12475640.
  • Rautavuoma K, Takaluoma K, Passoja K, et al. (2002). "Caracterización de tres fragmentos que constituyen los monómeros de las isoenzimas 1-3 de la lisil hidroxilasa humana. El fragmento N-terminal de 30 kDa no es necesario para la actividad de la lisil hidroxilasa". J. Biol. Chem . 277 (25): 23084–23091. doi : 10.1074/jbc.M112077200 . PMID  11956192.
  • Ruotsalainen H, Vanhatupa S, Tampio M, et al. (2001). "Estructura genómica completa de la lisil hidroxilasa 2 y la lisil hidroxilasa 3/colágeno glucosiltransferasa de ratón". Matrix Biol . 20 (2): 137–146. doi :10.1016/S0945-053X(01)00130-5. PMID  11334715.
  • Heikkinen J, Risteli M, Wang C, et al. (2000). "La lisilhidroxilasa 3 es una proteína multifuncional que posee actividad de glucosiltransferasa de colágeno". J. Biol. Chem . 275 (46): 36158–36163. doi : 10.1074/jbc.M006203200 . PMID  10934207.
  • Rautavuoma K, Passoja K, Helaakoski T, Kivirikko KI (2000). "Organización completa exón-intrón del gen de la lisilhidroxilasa 3 humana (LH3)". Matrix Biol . 19 (1): 73–79. doi :10.1016/S0945-053X(99)00058-X. PMID  10686427.
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=PLOD3&oldid=1193132767"