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Fimbrina

La fimbrina, también conocida como plastina 1 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen PLS1 . [ 5 ] La fimbrina es una proteína de entrecruzamiento de actina ...

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La fimbrina, también conocida como plastina 1 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen PLS1 . [ 5 ] La fimbrina es una proteína de entrecruzamiento de actina importante en la formación de filopodios .

Estructura

La fimbrina pertenece a la superfamilia del dominio de homología de calponina (CH) de proteínas de entrecruzamiento de actina. Al igual que otros miembros de esta superfamilia, que incluyen la α-actinina , la β- espectrina , la distrofina , la ABP-120 y la filamina , posee un dominio de unión a actina conservado de 27 kDa que contiene una duplicación en tándem de una secuencia homóloga a la calponina. Además de entrecruzar los filamentos de actina en haces y redes, los dominios CH también unen filamentos intermedios y algunas proteínas de transducción de señales al citoesqueleto de actina . La comparación estructural de filamentos de actina y filamentos de actina decorados con el dominio CH de la fimbrina ha revelado cambios en la estructura de la actina debido al entrecruzamiento mediado por la fimbrina, que pueden afectar la afinidad de los filamentos de actina por otras proteínas de unión a actina y pueden formar parte de la regulación del propio citoesqueleto. [ 6 ]

En humanos, se han identificado tres isoformas altamente homólogas, estrictamente específicas de tejido y localización : fimbrina I, T y L. [ 6 ] La fimbrina L se encuentra solo en leucocitos normales o transformados, donde se fosforila en respuesta a otros factores como la interleucina-1 . La fimbrina I se expresa en las células epiteliales del intestino y el riñón. [ 7 ] La fimbrina T se encuentra en células epiteliales y mesenquimales derivadas de tejido sólido, donde no se fosforila. Las diferencias en la expresión, la secuencia y la fosforilación entre las diversas isoformas de fimbrina sugieren la probabilidad de diferencias funcionales. [ 7 ]

Función

La fimbrina está presente en varias estructuras distintas en diferentes tipos de células, incluyendo microvellosidades intestinales , estereocilios de células ciliadas y filopodios de fibroblastos . [ 7 ] Generalmente se asocia con filamentos de actina polarizados en ondulaciones de membrana , filopodios, estereocilios y placas de adhesión . La homología de secuencia y las propiedades bioquímicas muestran que la fimbrina está altamente conservada desde la levadura hasta los humanos. Los mutantes de levadura que carecen de fimbrina presentan defectos en la morfogénesis y la endocitosis . [ 6 ]

Debido a la proximidad de sus dominios de unión a actina en tándem, la fimbrina dirige la formación de filamentos de actina densamente agrupados que participan en procesos dinámicos, como la citocinesis en levaduras y la invasión de células huésped por bacterias enteropatógenas . Si bien la participación de la fimbrina en procesos como estos, así como su función en el ensamblaje y la regulación de redes de microfilamentos, están bien documentadas, existen menos datos experimentales que describan la organización general de los dominios de la molécula. Klein et al. (2004) detallaron la estructura cristalina de los núcleos de fimbrina de Arabidopsis thaliana y Schizosaccharomyces pombe en un intento por resaltar la organización compacta y claramente asimétrica de la molécula de fimbrina. Este estudio estructural del núcleo de fimbrina representa la primera descripción estructural detallada de una proteína funcional de entrecruzamiento de actina. [ 8 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000120756 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000049493 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ «Entrez Gen: Plastina 1» .
  6. 1 2 3 de Arruda MV, Watson S, Lin CS, Leavitt J, Matsudaira P (septiembre de 1990). "La fimbrina es un homólogo de la fosfoproteína citoplasmática plastina y tiene dominios homólogos con la calmodulina y las proteínas de gelificación de actina" . J. Cell Biol . 111 (3): 1069–79 . doi : 10.1083 / jcb.111.3.1069 . PMC 2116281. PMID 2391360 .  
  7. 1 2 3 Chafel MM, Shen W, Matsudaira P (junio de 1995). "Expresión secuencial y localización diferencial de las fimbrinas I, L y T durante la diferenciación del intestino y el saco vitelino del ratón" . Dev Dyn . 203 (2): 141– 51. doi : 10.1002/aja.1002030203 . PMID 7655078. S2CID 20594198 .  
  8. ↑ Klein MG, Shi W, Ramagopal U, Tseng Y, Wirtz D, Kovar DR, Staiger CJ, Almo SC (junio de 2004). "Estructura del núcleo de entrecruzamiento de actina de la fimbrina" (PDF) . Structure . 12 (6): 999–1013 . doi : 10.1016/j.str.2004.04.010 . PMID 15274920 . 

Lecturas adicionales

  • Hanein D, Matsudaira P, DeRosier DJ (octubre de 1997). "Evidencia de un cambio conformacional en la actina inducido por la unión de fimbrina (N375)" . J. Cell Biol . 139 (2): 387–96 . doi : 10.1083/jcb.139.2.387 . PMC 2139807. PMID 9334343 .  
  • Lodish H, Berk A, Zipursky L, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (1999). «Sección 18.1: El citoesqueleto de actina» . Biología celular molecular (4.ª  ed.). Nueva York; Houndsmills: WH Freeman & Co. ISBN 978-0-7167-3706-3.