Articulo de referencia

PPP1CA

La subunidad catalítica PP1-alfa de la proteína fosfatasa de serina/treonina es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PPP1CA . Función La proteína codificada ...

La subunidad catalítica PP1-alfa de la proteína fosfatasa de serina/treonina es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PPP1CA .

Función

La proteína codificada por este gen es una de las tres subunidades catalíticas de la proteína fosfatasa 1 (PP1). La PP1 es una proteína fosfatasa específica de serina/treonina que participa en la regulación de diversos procesos celulares, como la división celular, el metabolismo del glucógeno, la contractilidad muscular, la síntesis de proteínas y la transcripción viral del VIH-1. Se ha observado un aumento de la actividad de la PP1 en la fase final de la insuficiencia cardíaca. Estudios realizados tanto en humanos como en ratones sugieren que la PP1 es un importante regulador de la función cardíaca. Se han encontrado tres variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas para este gen. [5]

Mapa interactivo de rutas

Haga clic en los genes, proteínas y metabolitos que aparecen a continuación para acceder a los artículos correspondientes. [§ 1]

  1. ^ El mapa interactivo de la ruta se puede editar en WikiPathways: "NicotineDopaminergic_WP1602".

Interacciones

Se ha demostrado que PPP1CA interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000172531 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000040385 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ "Gen Entrez: proteína fosfatasa 1 PPP1CA, subunidad catalítica, isoforma alfa".
  6. ^ Tanji C, Yamamoto H, Yorioka N, Kohno N, Kikuchi K, Kikuchi A (octubre de 2002). "La proteína de anclaje de la quinasa A AKAP220 se une a la quinasa 3beta de la glucógeno sintasa (GSK-3beta) y media la inhibición dependiente de la proteína quinasa A de la GSK-3beta". J. Biol. Chem . 277 (40): 36955–61. doi : 10.1074/jbc.M206210200 . PMID  12147701.
  7. ^ Schillace RV, Scott JD (marzo de 1999). "Asociación de la proteína fosfatasa tipo 1 PP1 con la proteína de anclaje de la quinasa A AKAP220". Curr. Biol . 9 (6): 321–4. Bibcode :1999CBio....9..321S. doi : 10.1016/s0960-9822(99)80141-9 . PMID  10209101. S2CID  9188320.
  8. ^ ab Ayllón V, Cayla X, García A, Fleischer A, Rebollo A (julio 2002). "Las moléculas antiapoptóticas Bcl-xL y Bcl-w dirigen la proteína fosfatasa 1alfa a Bad". Eur. J. Immunol . 32 (7): 1847–55. doi : 10.1002/1521-4141(200207)32:7<1847::AID-IMMU1847>3.0.CO;2-7 . PMID  12115603.
  9. ^ Liu Y, Virshup DM, White RL, Hsu LC (noviembre de 2002). "Regulación de la fosforilación de BRCA1 por interacción con la proteína fosfatasa 1 alfa". Cancer Res . 62 (22): 6357–61. PMID  12438214.
  10. ^ Ajuh P, Kuster B, Panov K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (diciembre de 2000). "Análisis funcional del complejo CDC5L humano e identificación de sus componentes mediante espectrometría de masas". EMBO J . 19 (23): 6569–81. doi :10.1093/emboj/19.23.6569. PMC 305846 . PMID  11101529. 
  11. ^ ab Ajuh PM, Browne GJ, Hawkes NA, Cohen PT, Roberts SG, Lamond AI (febrero de 2000). "Asociación de una actividad de la proteína fosfatasa 1 con el complejo del factor humano C1 (HCF)". Nucleic Acids Res . 28 (3): 678–86. doi :10.1093/nar/28.3.678. PMC 102561 . PMID  10637318. 
  12. ^ Marx SO, Kurokawa J, Reiken S, Motoike H, D'Armiento J, Marks AR, Kass RS (enero de 2002). "Requisito de un complejo de señalización macromolecular para la modulación del canal de potasio KCNQ1-KCNE1 por el receptor beta adrenérgico". Science . 295 (5554): 496–9. Bibcode :2002Sci...295..496M. doi :10.1126/science.1066843. PMID  11799244. S2CID  6153394.
  13. ^ Wang H, Brautigan DL (diciembre de 2002). "Un nuevo complejo transmembrana Ser/Thr quinasa con proteína fosfatasa-1 e inhibidor-2". J. Biol. Chem . 277 (51): 49605–12. doi : 10.1074/jbc.M209335200 . PMID  12393858.
  14. ^ Sagara J, Higuchi T, Hattori Y, Moriya M, Sarvotham H, Shima H, Shirato H, Kikuchi K, Taniguchi S (noviembre de 2003). "Escapinina, una posible subunidad reguladora de la proteína fosfatasa-1 asociada con la estructura nuclear no cromatínica". J. Biol. Chem . 278 (46): 45611–9. doi : 10.1074/jbc.M305227200 . PMID  12925532.
  15. ^ Hung WJ, Roberson RS, Taft J, Wu DY (mayo de 2003). "Las proteínas BAG-1 humanas se unen a la proteína de respuesta al estrés celular GADD34 e interfieren con las funciones de GADD34". Mol. Cell. Biol . 23 (10): 3477–86. doi :10.1128/mcb.23.10.3477-3486.2003. PMC 164759. PMID 12724406  . 
  16. ^ ab Wu DY, Tkachuck DC, Roberson RS, Schubach WH (agosto de 2002). "La proteína SNF5/INI1 humana facilita la función de la proteína inducible por daño del ADN y detención del crecimiento (GADD34) y modula la actividad de la proteína fosfatasa-1 unida a GADD34". J. Biol. Chem . 277 (31): 27706–15. doi : 10.1074/jbc.M200955200 . PMID  12016208.
  17. ^ Connor JH, Weiser DC, Li S, Hallenbeck JM, Shenolikar S (octubre de 2001). "La proteína GADD34, que puede inducir daño del ADN y detener el crecimiento, ensambla un nuevo complejo de señalización que contiene la proteína fosfatasa 1 y el inhibidor 1". Mol. Cell. Biol . 21 (20): 6841–50. doi : 10.1128/MCB.21.20.6841-6850.2001. PMC 99861. PMID  11564868. 
  18. ^ Jin Q, van Eynde A, Beullens M, Roy N, Thiel G, Stalmans W, Bollen M (agosto de 2003). "El regulador de la proteína fosfatasa-1 (PP1), inhibidor nuclear de PP1 (NIPP1), interactúa con la proteína del grupo polycomb, desarrollo del ectodermo embrionario (EED), y funciona como un represor transcripcional". J. Biol. Chem . 278 (33): 30677–85. doi : 10.1074/jbc.M302273200 . PMID  12788942.
  19. ^ Hsieh-Wilson LC, Allen PB, Watanabe T, Nairn AC, Greengard P (abril de 1999). "Caracterización de la proteína de orientación neuronal spinophilin y sus interacciones con la proteína fosfatasa-1". Biochemistry . 38 (14): 4365–73. doi :10.1021/bi982900m. PMID  10194355.
  20. ^ Tan SL, Tareen SU, Melville MW, Blakely CM, Katze MG (septiembre de 2002). "La unión directa de la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa 1 a la proteína quinasa PKR es necesaria pero no suficiente para la inactivación y la interrupción de la formación del dímero enzimático". J. Biol. Chem . 277 (39): 36109–17. doi : 10.1074/jbc.M205109200 . PMID  12138106.

Lectura adicional

  • Cohen PT (2002). "Proteína fosfatasa 1: dirigida en muchas direcciones". J. Cell Sci . 115 (Pt 2): 241–56. doi :10.1242/jcs.115.2.241. PMID  11839776.
  • Barker HM, Jones TA, da Cruz y Silva EF, Spurr NK, Sheer D, Cohen PT (1990). "Localización del gen que codifica una subunidad catalítica de proteína fosfatasa tipo I en la banda cromosómica humana 11q13". Genómica . 7 (2): 159–66. doi :10.1016/0888-7543(90)90536-4. PMID  2161401.
  • Carrey EA, Campbell DG, Hardie DG (1986). "Fosforilación y activación de la carbamil fosfato sintetasa II del hámster por la proteína quinasa dependiente de AMPc. Un nuevo mecanismo para la regulación de la biosíntesis de nucleótidos de pirimidina". EMBO J . 4 (13B): 3735–42. doi :10.1002/j.1460-2075.1985.tb04142.x. PMC  554725 . PMID  4092695.
  • Saadat M, Mizuno Y, Kikuchi K, Yoshida MC (1995). "Mapeo comparativo del gen que codifica la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa tipo 1 alfa (PPP1CA) en cromosomas humanos, de rata y de ratón". Cytogenet. Cell Genet . 70 (1–2): 55–7. doi :10.1159/000133991. PMID  7736790.
  • Durfee T, Becherer K, Chen PL, Yeh SH, Yang Y, Kilburn AE, Lee WH, Elledge SJ (1993). "La proteína del retinoblastoma se asocia con la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa tipo 1". Genes Dev . 7 (4): 555–69. doi : 10.1101/gad.7.4.555 . PMID  8384581.
  • Song Q, Khanna KK, Lu H, Lavin MF (1993). "Clonación y caracterización de un ADNc que codifica la proteína fosfatasa 1 humana". Gene . 129 (2): 291–5. doi :10.1016/0378-1119(93)90282-8. PMID  8392016.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Kwon YG, Huang HB, Desdouits F, Girault JA, Greengard P, Nairn AC (1997). "Caracterización de la interacción entre DARPP-32 y la proteína fosfatasa 1 (PP-1): los péptidos DARPP-32 antagonizan la interacción de PP-1 con proteínas de unión". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 94 (8): 3536–41. Bibcode :1997PNAS...94.3536K. doi : 10.1073/pnas.94.8.3536 . PMC  20474 . PMID  9108011.
  • Colbran RJ, Bass MA, McNeill RB, Bollen M, Zhao S, Wadzinski BE, Strack S (1997). "Asociación de la proteína fosfatasa 1 cerebral con subunidades reguladoras/direccionales del citoesqueleto". J. Neurochem . 69 (3): 920–9. doi : 10.1046/j.1471-4159.1997.69030920.x . PMID  9282913. S2CID  34789662.
  • Allen PB, Kwon YG, Nairn AC, Greengard P (1998). "Aislamiento y caracterización de PNUTS, una posible subunidad de orientación nuclear de la proteína fosfatasa 1". J. Biol. Chem . 273 (7): 4089–95. doi : 10.1074/jbc.273.7.4089 . PMID  9461602.
  • Zhang J, Zhang L, Zhao S, Lee EY (1998). "Identificación y caracterización del producto del gen humano HCG V como un nuevo inhibidor de la proteína fosfatasa-1". Bioquímica . 37 (47): 16728–34. doi :10.1021/bi981169g. PMID  9843442.
  • Neumann J, Maas R, Bokník P, Jones LR, Zimmermann N, Scholz H (1999). "Caracterización farmacológica de las actividades de la proteína fosfatasa en preparaciones de corazones humanos con insuficiencia cardíaca". J. Pharmacol. Exp. Ther . 289 (1): 188–93. PMID  10087003.
  • Schillace RV, Scott JD (1999). "Asociación de la proteína fosfatasa tipo 1 PP1 con la proteína de anclaje de la quinasa A AKAP220". Curr. Biol . 9 (6): 321–4. Bibcode :1999CBio....9..321S. doi : 10.1016/S0960-9822(99)80141-9 . PMID  10209101. S2CID  9188320.
  • Takahashi M, Shibata H, Shimakawa M, Miyamoto M, Mukai H, Ono Y (1999). "Caracterización de una nueva proteína de andamiaje gigante, CG-NAP, que ancla múltiples enzimas de señalización al centrosoma y al aparato de Golgi". J. Biol. Chem . 274 (24): 17267–74. doi : 10.1074/jbc.274.24.17267 . PMID  10358086.
  • McAvoy T, Allen PB, Obaishi H, Nakanishi H, Takai Y, Greengard P, Nairn AC, Hemmings HC (1999). "Regulación de la interacción de la neurabina I con la proteína fosfatasa 1 por fosforilación". Bioquímica . 38 (39): 12943–9. doi :10.1021/bi991227d. PMID  10504266.
  • Yoshida K, Watanabe M, Kato H, Dutta A, Sugano S (1999). "BH-protocadherin-c, un miembro de la superfamilia de las cadherinas, interactúa con la proteína fosfatasa 1 alfa a través de su dominio intracelular". FEBS Lett . 460 (1): 93–8. Bibcode :1999FEBSL.460...93Y. doi :10.1016/S0014-5793(99)01309-5. PMID  10571067. S2CID  24377126.
  • Yang J, Hurley TD, DePaoli-Roach AA (2000). "Interacción del inhibidor-2 con la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa tipo 1. Identificación de una secuencia análoga al motivo de unión de la proteína fosfatasa tipo 1 de consenso". J. Biol. Chem . 275 (30): 22635–44. doi : 10.1074/jbc.M003082200 . PMID  10807923.
  • Ayllón V, Martínez-A C, García A, Cayla X, Rebollo A (2000). "La proteína fosfatasa 1alfa es una fosfatasa Bad activada por Ras que regula la apoptosis inducida por privación de interleucina-2". EMBO J . 19 (10): 2237–46. doi :10.1093/emboj/19.10.2237. PMC  384373 . PMID  10811615.
  • Boudrez A, Beullens M, Groenen P, Van Eynde A, Vulsteke V, Jagiello I, Murray M, Krainer AR, Stalmans W, Bollen M (2000). "Interacción mediada por NIPP1 de la proteína fosfatasa-1 con CDC5L, un regulador del empalme de pre-ARNm y la entrada mitótica". J. Biol. Chem . 275 (33): 25411–7. doi : 10.1074/jbc.M001676200 . PMID  10827081.
  • Ayuda NR, Luo X, Barker HM, Cohen PT (2001). "La quinasa relacionada con NIMA 2 (Nek2), una proteína quinasa regulada por el ciclo celular localizada en los centrosomas, se combina con la proteína fosfatasa 1". Biochem. J . 349 (Pt 2): 509–18. doi :10.1042/0264-6021:3490509. PMC  1221174 . PMID  10880350.
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=PPP1CA&oldid=1249057733"