Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Fotosistema I

Reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis en la membrana tilacoide Localización de los genes psa en el genoma del cloroplasto de Arabidopsis thaliana . Los 21 genes c...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita
Reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis en la membrana tilacoide
Localización de los genes psa en el genoma del cloroplasto de Arabidopsis thaliana . Los 21 genes codificadores de proteínas implicados en la fotosíntesis se muestran como recuadros verdes.

El fotosistema  I ( PSI , o plastocianina-ferredoxina oxidorreductasa ) es uno de los dos fotosistemas en las reacciones lumínicas fotosintéticas de algas , plantas y cianobacterias . El fotosistema  I [ 1 ] es un complejo proteico de membrana integral que utiliza la energía lumínica para catalizar la transferencia de electrones a través de la membrana tilacoide desde la plastocianina a la ferredoxina . En última instancia, los electrones transferidos por el fotosistema I se utilizan para producir el transportador de hidrógeno de energía moderada NADPH . [ 2 ] La energía fotónica absorbida por el fotosistema I también produce una fuerza protón-motriz que se utiliza para generar ATP . El PSI está compuesto por más de 110 cofactores , significativamente más que el fotosistema II . [ 3 ]

Historia

Este fotosistema se conoce como PSI porque fue descubierto antes que el Fotosistema II, aunque experimentos posteriores demostraron que el Fotosistema II es en realidad la primera enzima de la cadena de transporte de electrones fotosintética . Aspectos del PSI fueron descubiertos en la década de 1950, pero la importancia de estos descubrimientos aún no se reconoció en ese momento. [ 4 ] Louis Duysens propuso por primera vez los conceptos de Fotosistemas I y II en 1960, y, ese mismo año, una propuesta de Fay Bendall y Robert Hill reunió descubrimientos anteriores en una teoría coherente de reacciones fotosintéticas en serie. [ 4 ] La hipótesis de Hill y Bendall fue confirmada posteriormente en experimentos realizados en 1961 por los grupos de Duysens y Witt. [ 4 ]

Componentes y acción

Dos subunidades principales del PSI, PsaA y PsaB, son proteínas estrechamente relacionadas que participan en la unión de los cofactores vitales de transferencia de electrones P 700 , Acc, A 0 , A 1 y F x . Tanto PsaA como PsaB son proteínas de membrana integrales de 730 a 750 aminoácidos que contienen 11 segmentos transmembrana . Un clúster de hierro-azufre [4Fe-4S] llamado F x está coordinado por cuatro cisteínas ; dos cisteínas son aportadas por PsaA y dos por PsaB. Las dos cisteínas en cada una son proximales y se encuentran en un bucle entre el noveno y el décimo segmento transmembrana. Un motivo de cremallera de leucina parece estar presente [ 5 ] corriente abajo de las cisteínas y podría contribuir a la dimerización de PsaA/PsaB. Los aceptores de electrones terminales F A y F B , también cúmulos de hierro-azufre [4Fe-4S], se encuentran en una proteína de 9 kDa llamada PsaC que se une al núcleo PsaA/PsaB cerca de F X . [ 6 ] [ 7 ]

Fotón

La fotoexcitación de las moléculas de pigmento en el complejo antena induce la transferencia de electrones y energía. [ 10 ]

complejo de antenas

El complejo antena está compuesto por moléculas de clorofila y carotenoides montadas en dos proteínas. [ 11 ] Estas moléculas de pigmento transmiten la energía de resonancia de los fotones cuando se fotoexcitan. Las moléculas antena pueden absorber todas las longitudes de onda de la luz dentro del espectro visible . [ 12 ] El número de estas moléculas de pigmento varía de un organismo a otro. Por ejemplo, la cianobacteria Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) tiene alrededor de 100 clorofilas y 20 carotenoides, mientras que los cloroplastos de la espinaca tienen alrededor de 200 clorofilas y 50 carotenoides. [ 12 ] [ 3 ] Dentro del complejo antena del PSI se encuentran moléculas de clorofila llamadas centros de reacción P700 . La energía que se transmite a través de las moléculas antena se dirige al centro de reacción. Puede haber hasta 120 o tan solo 25 moléculas de clorofila por P700. [ 13 ]

Centro de reacción P700

El centro de reacción P700 está compuesto de clorofila a modificada que absorbe mejor la luz a una longitud de onda de 700 nm . [ 14 ] El P700 recibe energía de las moléculas antena y utiliza la energía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de energía superior (P700*). Estos electrones se mueven en pares en un proceso de oxidación/reducción desde P700* a los aceptores de electrones, dejando atrás P700 + . El par P700* - P700 + tiene un potencial eléctrico de aproximadamente -1,2 voltios . El centro de reacción está formado por dos moléculas de clorofila y, por lo tanto, se denomina dímero . [ 11 ] Se cree que el dímero está compuesto por una molécula de clorofila a y una molécula de clorofila a '. Sin embargo, si el P700 forma un complejo con otras moléculas antena, ya no puede ser un dímero. [ 13 ] 

Clorofila A 0 y A 1 modificadas

Las dos moléculas de clorofila modificadas son aceptores de electrones tempranos en el PSI. Están presentes una por cada lado de PsaA/PsaB, formando dos ramas que los electrones pueden tomar para llegar a F x . A 0 acepta electrones de P700*, los pasa a A 1 del mismo lado, que luego pasa el electrón a la quinona del mismo lado. Diferentes especies parecen tener diferentes preferencias por cada rama A/B. [ 15 ]

Filoquinona

La filoquinona , a veces llamada vitamina K1 , [ 16 ] es el siguiente aceptor de electrones temprano en el PSI. Oxida A1 para recibir el electrón y, a su vez, es reoxidada por Fx , desde donde el electrón se transfiere a Fb y Fa . [ 16 ] [ 17 ] La ​​reducción de Fx parece ser la etapa limitante de la velocidad. [ 15 ]

complejo hierro-azufre

En el PSI se encuentran tres centros de reacción hierro-azufre proteínicos. Denominados F x , F a y F b , actúan como relés de electrones. [ 18 ] F a y F b están unidos a subunidades proteicas del complejo PSI y F x está unido al complejo PSI. [ 18 ] Diversos experimentos han mostrado cierta discrepancia entre las teorías sobre la orientación del cofactor hierro-azufre y el orden de operación. [ 18 ] En un modelo, F x transfiere un electrón a F a , que a su vez lo transfiere a F b para alcanzar la ferredoxina. [ 15 ]

Ferredoxina

La ferredoxina (Fd) es una proteína soluble que facilita la reducción de NADP +.al NADPH. [ 19 ] Fd se mueve para transportar un electrón ya sea a un tilacoide solitario o a una enzima que reduce el NADP +.. [ 19 ] Las membranas tilacoides tienen un sitio de unión para cada función de Fd. [ 19 ] La función principal de Fd es transportar un electrón del complejo hierro-azufre a la enzima ferredoxina– NADP +reductasa . [ 19 ]

Ferredoxina– NADP +reductasa (FNR)

Esta enzima transfiere el electrón de la ferredoxina reducida al NADP +.para completar la reducción a NADPH. [ 20 ] FNR también puede aceptar un electrón del NADPH uniéndose a él. [ 20 ]

Plastocianina

La plastocianina es un transportador de electrones que transfiere el electrón del citocromo b6f al cofactor P700 del PSI en su estado ionizado P700 + . [ 10 ] [ 21 ]

dominio de la proteína Ycf4

El dominio proteico Ycf4, presente en la membrana tilacoide, es vital para el fotosistema  I. Esta proteína transmembrana tilacoide ayuda a ensamblar los componentes del fotosistema  I. Sin ella, la fotosíntesis sería ineficiente. [ 22 ]

Evolución

Los datos moleculares muestran que el PSI probablemente evolucionó a partir de los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre . Los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre y los de las cianobacterias , las algas y las plantas superiores no son iguales, pero hay muchas funciones análogas y estructuras similares. Tres características principales son similares entre los diferentes fotosistemas. [ 23 ] Primero, el potencial redox es lo suficientemente negativo como para reducir la ferredoxina. [ 23 ] Luego, los centros de reacción aceptores de electrones incluyen proteínas hierro-azufre. [ 23 ] Por último, los centros redox en los complejos de ambos fotosistemas están construidos sobre un dímero de subunidades proteicas. [ 23 ] El fotosistema de las bacterias verdes del azufre incluso contiene todos los mismos cofactores de la cadena de transporte de electrones en el PSI. [ 23 ] El número y grado de similitudes entre los dos fotosistemas indican fuertemente que el PSI y el fotosistema análogo de las bacterias verdes del azufre evolucionaron a partir de un fotosistema ancestral común.

Véase también

Referencias

  1. ↑ Golbeck JH (1987). "Estructura, función y organización del complejo del centro de reacción del fotosistema I". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Bioenergetics . 895 (3): 167– 204. doi : 10.1016/s0304-4173(87)80002-2 . PMID 3333014 . 
  2. ↑ Yamori W, Shikanai T (abril de 2016). "Funciones fisiológicas del transporte cíclico de electrones alrededor del fotosistema I en el mantenimiento de la fotosíntesis y el crecimiento de las plantas" . Annual Review of Plant Biology . 67 (1): 81– 106. Bibcode : 2016AnRPB..67...81Y . doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-112002 . PMID 26927905 . 
  3. 1 2 Nelson N, Yocum CF (2006). "Estructura y función de los fotosistemas I y II". Annual Review of Plant Biology . 57 (1): 521– 65. Bibcode : 2006AnRPB..57..521N . doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105350 . PMID 16669773 . 
  4. 1 2 3 Fromme P, Mathis P (2004). "Desentrañando el centro de reacción del fotosistema I: una historia, o la suma de muchos esfuerzos". Photosynthesis Research . 80 ( 1– 3): 109– 24. Bibcode : 2004PhoRe..80..109F . doi : 10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 . PMID 16328814 . S2CID 13832448 .  
  5. ↑ Webber AN, Malkin R (mayo de 1990). "Las proteínas del centro de reacción del fotosistema I contienen motivos de cremallera de leucina. Un papel propuesto en la formación de dímeros". FEBS Letters . 264 (1): 1– 4. Bibcode : 1990FEBSL.264....1W . doi : 10.1016/0014-5793(90)80749-9 . PMID 2186925 . S2CID 42294700 .  
  6. ↑ Jagannathan B, Golbeck JH (abril de 2009). "Rompiendo la simetría biológica en las proteínas de membrana: la orientación asimétrica de PsaC en el núcleo pseudo-C2 simétrico del Fotosistema I" . Cellular and Molecular Life Sciences . 66 (7): 1257–70 . doi : 10.1007/s00018-009-8673- x . PMC 11131447. PMID 19132290. S2CID 32418758 .   
  7. ↑ Jagannathan B, Golbeck JH (junio de 2009). "Comprensión de la interfaz de unión entre PsaC y el heterodímero PsaA/PsaB en el fotosistema I". Biochemistry . 48 (23): 5405–16 . doi : 10.1021/bi900243f . PMID 19432395 . 
  8. ↑ Saenger W, Jordan P, Krauss N (abril de 2002). "El ensamblaje de subunidades proteicas y cofactores en el fotosistema I". Current Opinion in Structural Biology . 12 (2): 244– 54. doi : 10.1016/S0959-440X(02)00317-2 . PMID 11959504 . 
  9. ↑ Plöchinger, Magdalena; Torabi, Salar; Rantala, Marjaana; Tikkanen, Mikko; Suorsa, Marjaana; Jensen, Poul-Erik; Aro, Eva Mari; Meurer, Jörg (septiembre de 2016). "La proteína de bajo peso molecular PsaI estabiliza el sitio de acoplamiento del complejo captador de luz II del fotosistema I" . Plant Physiology . 172 (1): 450– 463. doi : 10.1104/pp.16.00647 . PMC 5074619. PMID 27406169 .  
  10. 1 2 Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE (2005). «Fotosíntesis, luz y vida». Biología de las plantas (7.ª ed.). Nueva York: WH Freeman. págs. 121–127 . ISBN   978-0-7167-1007-3.
  11. ^ Zeiger E, Taiz L (2006). «Cap. 7: Tema 7.8: Fotosistema I» . Fisiología vegetal (4ª ed.). Sunderland, MA: Sinauer Associates. ISBN  0-87893-856-7. Consultado el 5 de mayo de 2009 .{{cite book}}: CS1 maint: servicio de archivado obsoleto ( enlace )
  12. 1 2 "El proceso fotosintético" . Archivado del original el 19 de febrero de 2009.
  13. 1 2 Shubin VV, Karapetyan NV, Krasnovsky AA (enero de 1986). "Disposición molecular del complejo pigmento-proteína del fotosistema 1". Photosynthesis Research . 9 ( 1– 2): 3– 12. Bibcode : 1986PhoRe...9....3S . doi : 10.1007/BF00029726 . PMID 24442279 . S2CID 26158482 .  
  14. ↑ Rutherford AW, Heathcote P (diciembre de 1985). " Fotoquímica primaria en el fotosistema I". Photosynthesis Research . 6 (4): 295– 316. Bibcode : 1985PhoRe...6..295R . doi : 10.1007/BF00054105 . PMID 24442951. S2CID 21845584 .  
  15. 1 2 3 Grotjohann, I; Fromme, P (2013). "Fotosistema I". Enciclopedia de química biológica (Segunda edición). Londres. págs. 503–507 . doi : 10.1016/B978-0-12-378630-2.00287-5 . ISBN   978-0-12-378630-2.{{cite book}}: CS1 mantenimiento: falta el editor de ubicación ( enlace )
  16. 1 2 Itoh S, Iwaki M (1989). "La vitamina K 1 (filoquinona) restaura el recambio de centros FeS de partículas PSI de espinaca extraídas con éter" . FEBS Letters . 243 (1): 47– 52. doi : 10.1016/0014-5793(89)81215-3 . S2CID 84602152 . 
  17. ↑ Palace GP, Franke JE, Warden JT (mayo de 1987). "¿Es la filoquinona un transportador de electrones obligado en el fotosistema I?" . FEBS Letters . 215 (1): 58– 62. Bibcode : 1987FEBSL.215...58P . doi : 10.1016/0014-5793(87)80113-8 . PMID 3552735 . S2CID 42983611 .  
  18. 1 2 3 Vassiliev IR, Antonkine ML, Golbeck JH (octubre de 2001). "Clústeres de hierro-azufre en centros de reacción de tipo I". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1507 ( 1–3 ): 139–60 . doi : 10.1016/S0005-2728(01)00197-9 . PMID 11687212 . 
  19. 1 2 3 4 Forti G, Maria P, Grubas G (1985). "Dos sitios de interacción de la ferredoxina con los tilacoides" . FEBS Letters . 186 (2): 149– 152. Bibcode : 1985FEBSL.186..149F . doi : 10.1016/0014-5793(85)80698-0 . S2CID 83495051 . 
  20. 1 2 Madoz J, Fernández Recio J, Gómez Moreno C, Fernández VM (noviembre de 1998). "Investigación de la reacción diaforasa de ferredoxina – NADP +Reductasa por métodos electroquímicos" (PDF) . Bioelectroquímica y bioenergética . 47 (1): 179–183 . doi : 10.1016/S0302-4598(98)00175-5 . Archivado del original (PDF) el 4 de marzo de 2016. Consultado el 12 de marzo de 2011 .
  21. ↑ Hope AB (enero de 2000). "Transferencias de electrones entre el citocromo f, la plastocianina y el fotosistema I: cinética y mecanismos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1456 (1): 5– 26. doi : 10.1016/S0005-2728(99)00101-2 . PMID 10611452 . 
  22. ↑ Boudreau E, Takahashi Y, Lemieux C, Turmel M, Rochaix JD (octubre de 1997). "Los marcos de lectura abiertos ycf3 y ycf4 del cloroplasto de Chlamydomonas reinhardtii son necesarios para la acumulación del complejo del fotosistema I" . The EMBO Journal . 16 (20): 6095–104 . doi : 10.1093/ emboj /16.20.6095 . PMC 1326293. PMID 9321389 .  
  23. 1 2 3 4 5 Lockau W, Nitschke W (1993). "Fotosistema I y sus contrapartes bacterianas". Physiologia Plantarum . 88 (2): 372– 381. Bibcode : 1993PPlan..88..372L . doi : 10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x .
  • Fotosistema I: Molécula del mes en el Protein Data Bank. Archivado el 11 de abril de 2011 en Wayback Machine.
  • Fotosistema I en Un compañero de fisiología vegetal
  • James Barber FRS Fotosistemas I y II