Hormona peptídica vegetal

La señalización de péptidos desempeña un papel importante en varios aspectos del crecimiento y desarrollo de las plantas y se han identificado receptores específicos para varios péptidos como quinasas receptoras localizadas en la membrana, la familia más grande de moléculas similares a receptores en las plantas. Los péptidos de señalización incluyen miembros de las siguientes familias de proteínas.

• La sistemina es un pequeño polipéptido que funciona como una señal de larga distancia para activar las defensas químicas contra los herbívoros. Fue la primera hormona vegetal que demostró ser un péptido . La sistemina induce la producción de un compuesto de defensa proteica llamado inhibidores de la proteasa . La sistemina se identificó por primera vez en las hojas de tomate . Se descubrió que era un péptido de 18 aminoácidos procesado a partir del extremo C de un precursor de 200 aminoácidos, que se llama prosistemina. ^[1]
• Familia de péptidos relacionados con CLV3/ESR ('CLE') — CLV3 codifica un pequeño péptido secretado que funciona como un ligando de corto alcance para la quinasa similar al receptor CLV1 unida a la membrana que, junto con CLV2 (una proteína similar al receptor), funciona para mantener la homeostasis de las células madre en los meristemos apicales de los brotes de Arabidopsis . Aunque la proteína de la región que rodea al embrión del maíz (ESR) ^[2] y CLV3 son muy diferentes, ambas son miembros de la familia de péptidos CLE dado que comparten una secuencia corta conservada de 14 aminoácidos en la región carboxiterminal. ^[3] Hasta la fecha, se han identificado más de 150 péptidos de señalización CLE. ^{[4] [5]} Esta región bioactiva procesada proteolíticamente es importante tanto para promover como para inhibir la diferenciación celular en los meristemos apicales y cambiales. ^[6] Recientemente se descubrió que CLE25 puede actuar como una señal de larga distancia para comunicar el estrés hídrico desde las raíces hasta las hojas. ^[7]
• ENOD40 es un gen temprano de nodulina, de ahí el nombre ENOD, que supuestamente codifica dos péptidos pequeños, uno de 12 y el otro de 18 residuos de aminoácidos. Existe controversia sobre si el ARNm o los péptidos en sí son responsables de la bioactividad. ^{[8] [9] [10] [11]} Se ha demostrado "in vivo" que ambos péptidos se unen a la subunidad de 93 kDa de la sacarosa sintasa, un componente esencial en el metabolismo de la sacarosa. ^[9] La degradación de la sacarosa es un paso clave en la fijación de nitrógeno y es un prerrequisito para el desarrollo normal de los nódulos. ^[12]

• Fitosulfocina (PSK): se identificó por primera vez como un "factor condicionante" en cultivos de células de espárragos y zanahorias. ^{[13] [14]} El péptido bioactivo de cinco aminoácidos (PSK) se procesa proteolíticamente a partir de un péptido secretado precursor de ~80 aminoácidos. ^[15] Se ha demostrado que la PSK promueve la proliferación y la transdiferenciación celular. Se ha demostrado que la PSK se une a una quinasa similar al receptor LRR unida a la membrana (PSKR). ^[16]
• POLARIS (PLS) — El péptido PLS tiene una longitud prevista de 36 aminoácidos, pero no posee señal de secreción, lo que sugiere que funciona dentro del citoplasma. El péptido PLS en sí no ha sido aislado bioquímicamente todavía, pero los mutantes con pérdida de función son hipersensibles a la citoquinina y tienen una respuesta reducida a la auxina. En términos de desarrollo, está involucrado en la vascularización, la expansión celular longitudinal y el aumento de la expansión radial. ^[17]
• Factor de alcalinización rápida (RALF): es un péptido de 49 aminoácidos que se identificó al purificar la sistemina de las hojas de tabaco. Provoca una alcalinización rápida del medio y no activa respuestas de defensa como la sistemina. ^[18] El ADNc precursor del RALF del tomate codifica un polipéptido de 115 aminoácidos que contiene una secuencia señal amino-terminal con el péptido RALF bioactivo codificado en el extremo carboxiterminal. No se sabe cómo se produce el péptido RALF maduro a partir de su precursor, pero un motivo de aminoácidos dibásicos (típico de los sitios de reconocimiento de las enzimas de procesamiento en levaduras y animales) se encuentra dos residuos aguas arriba del extremo aminoterminal del RALF maduro. Se ha identificado que el RALF se une a un complejo de receptores unidos a la membrana potencial que contiene proteínas de 25 kDa y 120 kDa de tamaño. ^[19]
• SCR/SP11 son pequeños péptidos polimórficos producidos por las células tapetales de las anteras y están involucrados en la autoincompatibilidad de las especies de Brassica . ^{[20] [21] [22]} Este polipéptido secretado tiene entre 78 y 80 residuos de aminoácidos de longitud. A diferencia de otras hormonas peptídicas, no se produce ningún procesamiento postraduccional adicional, excepto por la eliminación del péptido señal N-terminal. SCR/SP11, al igual que otras hormonas peptídicas pequeñas, se une a una quinasa similar al receptor LRR unida a la membrana (SRK). ^{[23] [24]}
• ROTUNDIFOLIA4/DEVIL1 ( ROT4/DVL1 ) — ROT4 y DVL1 son péptidos de 53 y 51 aminoácidos respectivamente, que tienen un alto grado de homología de secuencia . Son dos miembros de una familia de péptidos de 23 miembros. ROT4 y DVL1 están involucrados en la regulación de la proliferación de células polares en el eje longitudinal de los órganos. ^{[25] [26]}
• Inflorescencia deficiente en abscisión (IDA): una familia de péptidos secretados que se ha identificado como implicados en la abscisión de los pétalos. Los péptidos tienen una longitud de 77 aminoácidos y poseen una señal de secreción amino-terminal. Al igual que la familia de péptidos CLE, estas proteínas tienen un dominio carboxi-terminal conservado que está bordeado por residuos básicos potencialmente escindibles. Estas proteínas son secretadas por células en la zona de abscisión floral. ^[27] Los estudios sugieren que es probable que el receptor de este péptido sea el LRR-RLK asociado a la membrana HAESA, ya que también se expresa en la zona de abscisión del órgano floral. ^[28]

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