Las preniltransferasas (PT) son una clase de enzimas que transfieren grupos prenil alílicos a moléculas aceptoras. El término preniltransferasas se refiere comúnmente a las isoprenil difosfato sintetasas (IPPS). [ 2 ] [ 3 ] Las preniltransferasas constituyen una categoría funcional e incluyen varios grupos de enzimas evolutivamente independientes.
Las preniltransferasas se dividen comúnmente en dos clases, cis (o Z) y trans (o E), según la estereoquímica de los productos resultantes. Ejemplos de preniltransferasas trans incluyen la dimetilaliltransferasa y la geranilgeranil pirofosfato sintasa. Entre las preniltransferasas cis se encuentra la dehidrodolicol difosfato sintasa (implicada en la producción de un precursor del dolicol ). Las preniltransferasas trans y cis no están relacionadas evolutivamente entre sí y no presentan similitud secuencial ni estructural.
La subunidad beta de las farnesiltransferasas es responsable de la unión del péptido. La escualeno-hopeno ciclasa es una enzima bacteriana que cataliza la ciclación del escualeno en hopene , un paso clave en el metabolismo de los hopanoides ( triterpenoides ). [ 1 ] La lanosterol sintasa ( EC 5.4.99.7 ) (oxidoescualeno-lanosterol ciclasa) cataliza la ciclación del ( S )-2,3-epoxiescualeno a lanosterol , el precursor inicial del colesterol , las hormonas esteroides y la vitamina D en vertebrados y del ergosterol en hongos. [ 4 ] La cicloartenol sintasa ( EC 5.4.99.8 ) (2,3-epoxiescualeno-cicloartenol ciclasa) es una enzima vegetal que cataliza la ciclación del ( S )-2,3-epoxiescualeno a cicloartenol .
Proteínas humanas que contienen este dominio
Véase también
Referencias
- 1 2 Wendt KU, Poralla K, Schulz GE (1997). "Estructura y función de una escualeno ciclasa". Science . 277 (5333): 1811– 1815. doi : 10.1126/science.277.5333.1811 . PMID 9295270 .
- ↑ Takahashi S, Koyama T (2006). "Estructura y función de las enzimas elongadoras de la cadena cis-prenil" . The Chemical Record . 6 (4): 194– 205. doi : 10.1002/tcr.20083 . PMID 16900467 .
- ↑ Liang, Po-Huang; Ko, Tzu-Ping; Wang, Andrew H.-J (julio de 2002). "Estructura, mecanismo y función de las preniltransferasas: Estructura, mecanismo y función de las preniltransferasas" . European Journal of Biochemistry . 269 (14): 3339–3354 . doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03014.x . PMID 12135472 .
- ↑ Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). "Una repetición específica de aminoácidos en las ciclasas de escualeno y oxidoescualeno". Trends Biochem. Sci . 19 (4): 157– 158. doi : 10.1016/0968-0004(94)90276-3 . PMID 8016864 .
Enlaces externos
- Preniltransferasa en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- Repetición de la subunidad alfa de las preniltransferasas de proteínas en PROSITE
- Proteínas de membrana periféricas
- dominios de proteínas
- restos de enzimas