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Profilina

La profilina es una proteína de unión a la actina involucrada en la renovación y reconstrucción dinámica del citoesqueleto de actina . [ 1 ] Se encuentra en la mayoría de los or...

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La profilina es una proteína de unión a la actina involucrada en la renovación y reconstrucción dinámica del citoesqueleto de actina . [ 1 ] Se encuentra en la mayoría de los organismos eucariotas . La profilina es importante para el crecimiento controlado espacial y temporalmente de los microfilamentos de actina , un proceso esencial en la locomoción celular y los cambios de forma celular. Esta reestructuración del citoesqueleto de actina es esencial para procesos como el desarrollo de órganos , la cicatrización de heridas y la eliminación de intrusos infecciosos por parte de las células del sistema inmunitario .

La profilina también se une a secuencias ricas en el aminoácido prolina en diversas proteínas. Si bien la mayor parte de la profilina en la célula está unida a la actina, las profilinas tienen más de 50 socios de unión diferentes. Muchos de ellos están relacionados con la regulación de la actina, pero la profilina también parece estar involucrada en actividades en el núcleo , como el empalme del ARNm . [ 2 ]

La profilina es el principal alérgeno (a través de la IgE ) presente en el polen de abedul , gramíneas y otros .

Fuentes y distribución

Las profilinas son proteínas con pesos moleculares de aproximadamente 14–19 kDa. Se encuentran como genes únicos en levaduras, insectos y gusanos, y como genes múltiples en muchos otros organismos, incluidas las plantas. En las células de mamíferos , se han descubierto cuatro isoformas de profilina ; la profilina-I se expresa en la mayoría de los tejidos , mientras que la profilina-II predomina en el cerebro y el riñón . [ 3 ]

Las arqueas Asgard utilizan profilinas. [ 4 ] Varias especies de diatomeas eucariotas carecen de profilinas. [ 5 ]

La profilina es esencial para la invasión de las células huésped por Toxoplasma gondii . La profilina de Toxoplasma es el patrón molecular asociado al patógeno (PAMP) específico de los TLR 5, 11 y 12. [ 6 ]

Regulación de la dinámica de la actina

La profilina mejora el crecimiento de la actina de dos maneras:

  • La profilina se une a la actina monomérica, ocupando así un sitio de contacto actina-actina; en efecto, la profilina secuestra la actina del conjunto de monómeros de actina polimerizables. Sin embargo, la profilina también cataliza el intercambio de ADP unido a la actina por ATP , convirtiendo así los monómeros de actina-ADP, que se polimerizan con dificultad, en monómeros de actina-ATP, que se polimerizan fácilmente. Además, la profilina tiene mayor afinidad por los monómeros de actina-ATP que por los de actina-ADP. Por lo tanto, en una mezcla de actina, profilina y nucleótidos (ADP y ATP), la actina se polimerizará hasta cierto punto, lo cual puede estimarse mediante la ley de acción de masas .
  • Los complejos de profilina-actina se incorporan a los polímeros de actina en crecimiento mediante proteínas como la formina , la proteína del síndrome de Wiskott-Aldrich y la fosfoproteína estimulada por vasodilatadores, que contienen dominios FH1 ricos en prolina. Este modo de polimerización de actina estimulada es mucho más rápido que la polimerización espontánea. La profilina es esencial para este modo de polimerización, ya que recluta los monómeros de actina hacia las proteínas ricas en prolina.

La profilina se une a algunas variantes de fosfolípidos de membrana ( fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato e inositol trisfosfato ). La función de esta interacción es el secuestro de la profilina en una forma "inactiva", desde donde puede ser liberada por la acción de la enzima fosfolipasa C.

La profilina regula negativamente el PI(3,4)P 2 , limitando el reclutamiento de lamelipodios al borde anterior de la célula. [ 7 ]

La profilina es uno de los ligandos de monómeros de actina más abundantes, pero proteínas como CAP y (en mamíferos) la timosina β4 comparten algunas funciones con la profilina. Por el contrario, la ADF/ cofilina posee propiedades que antagonizan la acción de la profilina.

Historia del descubrimiento

La profilina fue descrita por primera vez por Lars Carlsson en el laboratorio de Uno Lindberg y colaboradores a principios de la década de 1970 como la primera proteína de unión a monómeros de actina. [ 8 ] Esto surgió a raíz de la constatación de que no solo las células musculares, sino también las no musculares, contenían altas concentraciones de actina, aunque en parte en forma no polimerizada. Se creía entonces que la profilina secuestraba los monómeros de actina (manteniéndolos en forma profilamentosa ) y los liberaba tras una señal para que estuvieran disponibles para el rápido crecimiento del polímero de actina.

Alérgeno

La alergia a la profilina está significativamente asociada con la alergia respiratoria al polen de gramíneas ( fiebre del heno ). Después de que una persona se vuelve alérgica a la profilina por primera vez a través de la inhalación de polen de gramíneas o árboles, se produce alergia a los alimentos que contienen profilina y el desarrollo del síndrome polen-alimento [ 9 ] : 3 La frecuencia con la que las personas alérgicas al polen en Europa se vuelven alérgicas a la profilina varía ampliamente; a partir de 1997, desde aproximadamente el 5% de las personas alérgicas al polen de abedul sueco hasta el 51% de las personas alérgicas a Mercurialis annua en España eran alérgicas a la profilina. [ 9 ] La profilina es el principal alérgeno de ciertas plantas comestibles, por ejemplo, el melón, la naranja y la soja y, por lo tanto, la alergia al melón, los cítricos, el tomate y el plátano es un marcador clínico de hipersensibilidad a la profilina. [ 9 ] A partir de 2018 no había un "enfoque terapéutico sólido" para tratar la alergia a la profilina. [ 9 ]

A partir de 2018, la lista de miembros de la familia de la profilina identificados como alérgenos contenía: [ 9 ]

genes humanos

Referencias

  1. ↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (junio de 2015). "La evolución de filamentos de actina composicional y funcionalmente distintos" . Journal of Cell Science . 128 (11): 2009–19 . doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  2. ↑ Di Nardo A, Gareus R, Kwiatkowski D, Witke W (noviembre de 2000). "El empalme alternativo del gen de la profilina II del ratón genera isoformas de profilina funcionalmente diferentes" (PDF) . Journal of Cell Science . 113 (Pt 21): 3795–803 . doi : 10.1242/jcs.113.21.3795 . PMID 11034907 . 
  3. ↑ Witke W, Podtelejnikov AV, Di Nardo A, Sutherland JD, Gurniak CB, Dotti C, Mann M (febrero de 1998). "En el cerebro de ratón, la profilina I y la profilina II se asocian con reguladores de la vía endocítica y el ensamblaje de actina" . The EMBO Journal . 17 (4): 967–76 . doi : 10.1093/emboj/17.4.967 . PMC 1170446. PMID 9463375 .  
  4. ↑ Akıl C, Robinson RC (octubre de 2018). "Los genomas de las arqueas de Asgard codifican profilinas que regulan la actina". Nature . 562 (7727): 439– 443. Bibcode : 2018Natur.562..439A . doi : 10.1038/s41586-018-0548-6 . PMID 30283132. S2CID 52917038 .  
  5. ↑ Aumeier, Charlotte; Polinski, Ellen; Menzel, Diedrik (octubre de 2015). "Actina, proteínas relacionadas con la actina y profilina en diatomeas: un análisis genómico comparativo". Marine Genomics . 23 : 133–142 . Bibcode : 2015MarGn..23..133A . doi : 10.1016/j.margen.2015.07.002 . ISSN 1876-7478 . PMID 26298820 .  
  6. ↑ Salazar Gonzalez RM, Shehata H, O'Connell MJ, Yang Y, Moreno-Fernandez ME, Chougnet CA, Aliberti J (agosto de 2014). "La profilina derivada de Toxoplasma gondii desencadena la producción de citocinas dependiente del receptor tipo Toll 5 humano" . Journal of Innate Immunity . 6 (5): 685– 94. doi : 10.1159/000362367 . PMC 4141014. PMID 24861338 .  
  7. ↑ Bae YH, Ding Z, Das T, Wells A, Gertler F, Roy P (diciembre de 2010). "Profilin1 regula la acumulación de PI(3,4)P2 y lamelipodina en el borde de avance, influyendo así en la motilidad de las células MDA-MB-231" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (50): 21547– 52. Bibcode : 2010PNAS..10721547B . doi : 10.1073/pnas.1002309107 . PMC 3003040. PMID 21115820 .  
  8. ↑ Carlsson L, Nyström LE, Sundkvist I, Markey F, Lindberg U (septiembre de 1977). "La polimerizabilidad de la actina está influenciada por la profilina, una proteína de bajo peso molecular en células no musculares". Journal of Molecular Biology . 115 (3): 465–83 . doi : 10.1016/0022-2836(77)90166-8 . PMID 563468 . 
  9. 1 2 3 4 5 Rodríguez del Río, P; Díaz-Perales, A; Sánchez-García, S; Escudero, C; Ibáñez, MD; Méndez-Brea, P; Barbero, D (19 de febrero de 2018). «Profilin, un cambio de paradigma» . Revista de Alergología en Investigación e Inmunología Clínica . 28 (1): 1– 12. doi : 10.18176/jiaci.0193 . PMID 28760720 . 

Lecturas adicionales

Bae YH, Ding Z, Das T, Wells A, Gertler F, Roy P (diciembre de 2010). "Profilin1 regula la acumulación de PI(3,4)P2 y lamelipodina en el borde de avance, influyendo así en la motilidad de las células MDA-MB-231" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (50): 21547– 52. Bibcode : 2010PNAS..10721547B . doi : 10.1073/pnas.1002309107 . PMC 3003040. PMID 21115820 .  

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