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Proteína modificadora de la actividad del receptor

Las proteínas modificadoras de la actividad del receptor ( RAMP ) son una clase de proteínas que interactúan con varios receptores acoplados a proteínas G de clase B y modulan s...

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Las proteínas modificadoras de la actividad del receptor ( RAMP ) son una clase de proteínas que interactúan con varios receptores acoplados a proteínas G de clase B y modulan sus actividades, incluidos los receptores de secretina , calcitonina (CT), glucagón y péptido intestinal vasoactivo (VIP). [ 1 ] En mamíferos existen tres tipos distintos de RAMP (aunque hay más en peces), denominados RAMP1 , RAMP2 y RAMP3 , cada uno codificado por un gen diferente. [ 2 ]

Función

Actualmente, la función de las RAMP se divide en clases de actividades. Cuando se asocian con el receptor de calcitonina (CTR) o el receptor similar a la calcitonina (CALCRL) (ver más abajo), las RAMP pueden cambiar la selectividad del receptor para una hormona específica. Sin embargo, en el caso de los otros receptores mencionados, no hay evidencia de que puedan hacer esto, sino que funcionan para regular el transporte de receptores desde el RE / Golgi a la membrana. Estas funciones parecen ser redundantes, ya que ni los ratones knockout (KO) de RAMP1 ni de RAMP3 presentan fenotipos anormales evidentes . Lo más probable es que el fenotipo de los ratones RAMP2 KO esté más relacionado con la abolición de la mayor parte de la señalización de la adrenomedulina (AM) que con los efectos sobre el tráfico de otros receptores, ya que esos ratones son casi idénticos a los ratones AM KO y a los ratones que carecen del receptor similar a la calcitonina, que son incapaces de formar receptores de adrenomedulina AM1 o AM-2 (CLR/RAMP2 y CLR/RAMP3 respectivamente).

Tipos

La asociación de RAMP con las proteínas CT o CALCRL forma 6 receptores diferentes de la familia del receptor de calcitonina: [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]

Referencias

  1. ↑ Sexton PM, Morfis M, Tilakaratne N, Hay DL, Udawela M, Christopoulos G, Christopoulos A (2006). "Farmacología de receptores complejos: modulación de la función del receptor acoplado a proteína de la familia BG por RAMPs". Ann NY Acad Sci . 1070 (1): 90– 104. Bibcode : 2006NYASA1070...90S . doi : 10.1196/annals.1317.076 . PMID 16888151 . S2CID 83595488 .  
  2. ↑ Young A (2005). "Farmacología de los receptores". Amilina: Fisiología y farmacología; Capítulo 3: Farmacología de los receptores . Avances en farmacología. Vol. 52. págs. 47–65 . doi : 10.1016/S1054-3589(05)52003-9 . ISBN   978-0-12-032954-0. PMID 16492540 . 
  3. ↑
    • "Receptores de calcitonina: Introducción" . Base de datos de receptores y canales iónicos de la IUPHAR . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica. Archivado del original el 3 de marzo de 2016. Consultado el 12 de diciembre de 2008 .
  4. ↑ McLatchie LM, Fraser NJ, Main MJ, Wise A, Brown J, Thompson N, Solari R, Lee MG, Foord SM (mayo de 1998). "Las RAMP regulan el transporte y la especificidad del ligando del receptor similar al receptor de calcitonina". Nature . 393 ( 6683): ​​333– 9. Bibcode : 1998Natur.393..333M . doi : 10.1038/30666 . PMID 9620797. S2CID 4364526 .  
  5. ↑ Foord SM, Marshall FH (mayo de 1999). "RAMPs: proteínas accesorias para receptores de siete dominios transmembrana". Trends Pharmacol. Sci . 20 (5): 184– 7. doi : 10.1016/S0165-6147(99)01347-4 . PMID 10354609 . 
  6. ↑ Kamitani S, Asakawa M, Shimekake Y, Kuwasako K, Nakahara K, Sakata T (abril de 1999). "El complejo RAMP2/CRLR es un receptor funcional de adrenomedulina en células musculares lisas vasculares y endoteliales humanas" . FEBS Lett . 448 (1): 111– 4. Bibcode : 1999FEBSL.448..111K . doi : 10.1016/S0014-5793(99)00358-0 . PMID 10217420. S2CID 23729715 .  
  • "Receptores de calcitonina" . Base de datos de receptores y canales iónicos de la IUPHAR . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica. Archivado del original el 3 de marzo de 2016. Consultado el 12 de diciembre de 2008 .
  • Proteína modificadora de la actividad del receptor en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.