Rhizopus niveus

Se cristalizaron cristales de ribonucleasa Rh mediante una técnica de difusión de vapor a partir de Rhizopus niveus . Se generaron dos tipos distintos de cristales, ambos pertenecientes al grupo espacial ortorrómbico P2 ₁ 2 ₁ 2 ₁ . Los cristales de tipo I tenían dimensiones de a = 68,3 Å, b = 73,0 Å, c = 50,0 Å, mientras que los cristales de tipo II tenían dimensiones de a = 67,5 Å, b = 72,3 Å, c = 44,2 Å. ^{[ 5 ] [ 6 ]}

Rhizopus niveus produce al menos cinco formas diferentes de glucoamilasa . De ellas, dos formas principales, denominadas glucoamilasa C y glucoamilasa D, exhibieron actividades específicas de 8,55 y 9,23 unidades/mg de proteína, actividades de desramificación de 0,46 y 0,40, puntos isoeléctricos de 8,45 y 9,1, contenidos de carbohidratos de 14,9 y 12,7 %, y límites de hidrólisis de almidón soluble hervido de 62 % y 67 %, respectivamente. ^{[ 7 ]}

El análisis de la hidrólisis del almidón de trigo y maíz por la glucoamilasa de Rhizopus niveus indicó que la glucoamilasa atacaba la superficie de los gránulos de manera uniforme. ^{[ 8 ]} La glucoamilasa de Rhizopus niveus ataca los gránulos de forma similar a Rhizopus amagasakiens , formando pequeñas cavidades en la superficie de los gránulos. ^{[ 9 ]} La glucoamilasa de Rhizopus niveus fue además dos veces más eficaz que la glucoamilasa II de Aspergillus niger . ^{[ 8 ]}

En relación con la discusión taxonómica, la conformación de la glucoamilasa de Rhizopus niveus es casi la misma que la de Rhizopus arrhizus (también conocido como Rhizopus delemar ). ^{[ 10 ]}

Rhizopus niveus se encuentra entre los principales productores de lipasa microbiana fúngica en la industria. ^{[ 11 ]} Esta lipasa se ha utilizado con éxito en la interesterificación de la grasa de mantequilla. ^{[ 12 ] [ 13 ]} Específicamente, la lipasa de Rhizopus niveus se ha utilizado para producir un sustituto de la manteca de cacao. ^{[ 14 ]}

Existen al menos dos tipos distintos de lipasa producida por Rhizopus niveus . La lipasa I consta de dos cadenas polipeptídicas y es similar a la lipasa producida por Rhizopus arrhizus . La lipasa II, a diferencia de la lipasa I, consta de una sola cadena polipeptídica. La estructura primaria de la lipasa II es muy similar a la lipasa producida por Rhizomucor miehei . La lipasa II se produce a partir de la lipasa I mediante proteólisis limitada por una serina proteasa . ^{[ 15 ]}

Dada la alta capacidad de Rhizopus niveus para secretar enzimas y la capacidad de modificar el ADN de niveus , existe un potencial uso industrial para Rhizopus niveus en la producción de otras enzimas. ^{[ 16 ]} Las barreras para usar Rhizopus niveus como tal son los métodos que consumen mucho tiempo para modificar Rhizopus niveus.ADN y el número de copias bajas del ADN introducido por genoma haploide. ^{[ 4 ]}