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Ribosoma

Un ribosoma ( / ˈ r aɪ b ə z oʊ m , - s oʊ m / ) es una partícula de ribonucleoproteína presente en todas las células , tanto procariotas como eucariotas , responsable de la sín...

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Un ribosoma ( / ˈ r aɪ b ə z oʊ m , - s oʊ m / ) es una partícula de ribonucleoproteína presente en todas las células , tanto procariotas como eucariotas , responsable de la síntesis de proteínas . Un ribosoma funciona como una máquina molecular en la traducción de cadenas de ARN mensajero (ARNm) y la producción de una proteína . Un ribosoma une los aminoácidos en el orden especificado por los codones de las moléculas de ARNm para formar cadenas polipeptídicas . Un ribosoma está compuesto por una subunidad grande y una pequeña, cada una formada por una o más moléculas de ARN ribosómico y muchas proteínas ribosómicas . Los ribosomas y las moléculas asociadas también se conocen como aparato de traducción .

La biogénesis de los ribosomas es el proceso de fabricación de los mismos. Se trata de un proceso dinámico que consume mucha energía y que requiere la síntesis de alrededor de 200 proteínas para procesar los ARN ribosómicos y ensamblarlos con las proteínas ribosómicas, formando así las subunidades del ribosoma.

Descripción general

La secuencia de ARN que codifica la secuencia de aminoácidos de una proteína se transcribe en una cadena de ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas se unen a las moléculas de ARN mensajero y utilizan la secuencia de nucleótidos del ARN para determinar la secuencia de aminoácidos necesaria para generar una proteína. Los aminoácidos son seleccionados y transportados al ribosoma por moléculas de ARN de transferencia (ARNt), que ingresan al ribosoma y se unen a la cadena de ARN mensajero mediante un bucle de tallo anticodón . Para cada triplete codificante ( codón ) en el ARN mensajero, existe un ARN de transferencia único que debe tener la coincidencia exacta con el anticodón y transporta el aminoácido correcto para su incorporación a una cadena polipeptídica en crecimiento . Una vez producida la proteína, esta puede plegarse para generar una estructura tridimensional funcional . [ 1 ] [ 2 ]

Durante la traducción, la síntesis de proteínas a partir de sus unidades estructurales se lleva a cabo en cuatro etapas: iniciación, elongación, terminación y reciclaje del ribosoma. [ 3 ] El codón de inicio en todas las moléculas de ARNm tiene la secuencia AUG. El codón de parada puede ser UAA, UAG o UGA; dado que no existen moléculas de ARNt que reconozcan estos codones, el ribosoma reconoce que la traducción ha finalizado. [ 4 ] Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, las dos subunidades se separan y generalmente se descomponen, pero pueden reutilizarse. Los ribosomas son un tipo de enzima , denominada ribozima , porque la actividad catalítica de peptidiltransferasa que une los aminoácidos la realiza el ARN ribosómico. [ 5 ]

Los ribosomas de bacterias , arqueas y eucariotas (en el sistema de tres dominios ) se asemejan notablemente entre sí, lo que evidencia un origen común. Difieren en su tamaño, secuencia, estructura y la proporción de proteína y ARN. Estas diferencias estructurales permiten que algunos antibióticos eliminen bacterias al inhibir sus ribosomas, sin afectar a los ribosomas humanos. En todos los dominios, un polisoma formado por dos o más ribosomas puede desplazarse simultáneamente a lo largo de una cadena de ARNm, leyendo cada uno una secuencia específica y produciendo la molécula de proteína correspondiente.

Los ribosomas mitocondriales (mitorribosomas) de las células eucariotas son distintos de los demás ribosomas. Funcionalmente se asemejan a los de las bacterias, lo que refleja el origen evolutivo de las mitocondrias como bacterias endosimbióticas . [ 6 ] [ 7 ]

Descubrimiento

Los ribosomas fueron observados por primera vez a mediados de la década de 1950 como partículas densas o gránulos por el biólogo celular rumano-estadounidense George Emil Palade , utilizando un microscopio electrónico . [ 8 ] Inicialmente se les llamó gránulos de Palade debido a su estructura granular. [ 9 ] El término "ribosoma" fue propuesto en 1958 por Howard M. Dintzis: [ 10 ]

Durante el simposio se hizo evidente una dificultad semántica. Para algunos participantes, "microsomas" se refiere a las partículas de ribonucleoproteína de la fracción microsómica contaminadas por otras proteínas y lípidos; para otros, los microsomas consisten en proteínas y lípidos contaminados por partículas. La expresión "partículas microsomales" no parece adecuada, y "partículas de ribonucleoproteína de la fracción microsómica" resulta demasiado engorrosa. Durante la reunión, se sugirió el término "ribosoma", que tiene un nombre muy satisfactorio y una sonoridad agradable. La confusión actual se eliminaría si se adoptara "ribosoma" para designar las partículas de ribonucleoproteína con tamaños comprendidos entre 35 y 100 S.

— Albert Claude, Partículas microsomales y síntesis de proteínas [ 11 ]

Albert Claude , Christian de Duve y George Emil Palade recibieron conjuntamente el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1974 por el descubrimiento del ribosoma. [ 12 ] El Premio Nobel de Química de 2009 fue otorgado a Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz y Ada E. Yonath por determinar la estructura y el mecanismo detallados del ribosoma. [ 13 ]

Estructura

Los ribosomas ensamblan moléculas de proteínas poliméricas , cuyo orden está controlado por la secuencia molecular del ARN mensajero .

Un ribosoma es una partícula de ribonucleoproteína formada por complejos de ARN ribosómico y proteínas, organizados en dos subunidades ribosómicas: una grande y otra pequeña. Los ribosomas son máquinas moleculares complejas presentes en todas las células , tanto procariotas como eucariotas . Las subunidades ribosómicas de procariotas y eucariotas son bastante similares. [ 14 ]

Un ribosoma está compuesto principalmente por ARN ribosómico (ARNr) especializado no codificante , así como por docenas de proteínas ribosómicas distintas (el número varía ligeramente entre especies). Las proteínas ribosómicas y los ARNr se organizan en dos subunidades ribosómicas distintas: una grande y otra pequeña. Estas subunidades se acoplan alrededor de una cadena de ARNm y trabajan juntas para traducir el ARNm en una cadena polipeptídica durante la síntesis de proteínas . [ 15 ]

Procariota

bacterias

Los ribosomas bacterianos tienen un diámetro de aproximadamente 20 nm (200 Å ) y están compuestos por un 65 % de ARNr y un 35 % de proteínas ribosómicas . [ 16 ] Los ribosomas eucariotas tienen un diámetro de entre 25 y 30 nm (250-300 Å) con una relación ARNr/proteína cercana a 1. [ 17 ] Estudios cristalográficos [ 18 ] han demostrado que no hay proteínas ribosómicas cerca del sitio de reacción para la síntesis de polipéptidos. Esto sugiere que los componentes proteicos de los ribosomas no participan directamente en la catálisis de la formación del enlace peptídico, sino que actúan como un andamiaje que puede mejorar la capacidad del ARNr para sintetizar proteínas. [ 19 ]  

Estructura molecular de la subunidad 30S de Thermus thermophilus . [ 20 ] Las proteínas se muestran en azul y la cadena de ARN única en marrón.

La unidad de medida utilizada para describir las subunidades ribosómicas y los fragmentos de ARNr es la unidad Svedberg , que mide la velocidad de sedimentación en la centrifugación en lugar del tamaño. Esto explica por qué los nombres de los fragmentos no coinciden: por ejemplo, los ribosomas bacterianos 70S están formados por subunidades 50S y 30S.

Los procariotas poseen ribosomas 70S , cada uno compuesto por una subunidad pequeña ( 30S ) y una grande ( 50S ). Por ejemplo, E. coli posee una subunidad de ARN 16S (de 1540 nucleótidos) unida a 21 proteínas. La subunidad grande está compuesta por una subunidad de ARN 5S (120 nucleótidos), una subunidad de ARN 23S (2900 nucleótidos) y 31 proteínas . [ 14 ]

El marcaje por afinidad de los sitios de unión del ARNt en el ribosoma de E. coli permitió la identificación de las proteínas de los sitios A y P más probablemente asociadas con la actividad peptidiltransferasa; [ 5 ] las proteínas marcadas son L27, L14, L15, L16, L2; al menos L27 se encuentra en el sitio donador, como demostraron E. Collatz y AP Czernilofsky. [ 22 ] [ 23 ] Investigaciones adicionales han demostrado que las proteínas S1 y S21, en asociación con el extremo 3′ del ARN ribosómico 16S, participan en la iniciación de la traducción. [ 24 ]

Arqueas

Los ribosomas de las arqueas se citan convencionalmente como de tamaños similares a los del ribosoma bacteriano, siendo un ribosoma 70S compuesto por una subunidad grande 50S y una subunidad pequeña 30S. [ 25 ] Las cadenas de ARNr se denominan comúnmente 16S, 23S y 5S, aunque nuevamente pocas (o ninguna) fuente reciente ha medido realmente sus coeficientes de sedimentación . [ 26 ] Sin embargo, a nivel de secuencia y estructura, están mucho más cerca de los eucariotas que de los bacterianos. Cada proteína ribosómica adicional que las arqueas tienen en comparación con las bacterias tiene una contraparte eucariota, mientras que no existe tal relación entre arqueas y bacterias. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ]

Eucariota

Las células eucariotas poseen ribosomas 80S ubicados en su citosol, cada uno compuesto por una subunidad pequeña (40S) y una grande (60S) . Su subunidad 40S contiene un ARN 18S (1900 nucleótidos) y 33 proteínas. [ 32 ] [ 33 ] La subunidad grande está compuesta por un ARN 5S (120 nucleótidos), un ARN 28S (4700 nucleótidos), un ARN 5.8S (160 nucleótidos) y 49 proteínas. [ 14 ] [ 32 ] [ 34 ]

En 1977, Czernilofsky publicó una investigación que utilizó marcaje por afinidad para identificar sitios de unión de ARNt en ribosomas de hígado de rata. Varias proteínas, incluidas L32/33, L36, L21, L23, L28/29 y L13, fueron implicadas como ubicadas en o cerca del centro de peptidiltransferasa . [ 35 ]

Plastorribosomas y mitorribosomas

En eucariotas, los ribosomas están presentes en las mitocondrias (a veces llamados mitorribosomas ) y en los plastidios como los cloroplastos (también llamados plastorribosomas). También consisten en subunidades grandes y pequeñas unidas entre sí con proteínas en una partícula 70S. [ 14 ] Estos ribosomas son similares a los de las bacterias y se cree que estos orgánulos se originaron como bacterias simbióticas . [ 14 ] De los dos, los ribosomas cloroplásticos están más cerca de los bacterianos que los mitocondriales. Muchos fragmentos de ARN ribosómico en las mitocondrias están acortados y, en el caso del ARNr 5S , reemplazados por otras estructuras en animales y hongos. [ 36 ] En particular, Leishmania tarentolae tiene un conjunto minimizado de ARNr mitocondrial. [ 37 ] En contraste, los mitorribosomas de las plantas tienen tanto ARNr extendido como proteínas adicionales en comparación con las bacterias, en particular, muchas proteínas con repeticiones de pentatricopéptidos. [ 38 ]

Las algas criptomonadas y cloraraquniofitas pueden contener un nucleomorfo que se asemeja a un núcleo eucariota vestigial. [ 39 ] Los ribosomas eucariotas 80S pueden estar presentes en el compartimento que contiene el nucleomorfo.

Aprovechar las diferencias

Las diferencias entre los ribosomas bacterianos y eucariotas son aprovechadas por los químicos farmacéuticos para crear antibióticos que pueden destruir una infección bacteriana sin dañar las células de la persona infectada. Debido a las diferencias en sus estructuras, los ribosomas bacterianos 70S son vulnerables a estos antibióticos, mientras que los ribosomas eucariotas 80S no lo son. [ 40 ] Aunque las mitocondrias poseen ribosomas similares a los bacterianos, no se ven afectadas por estos antibióticos porque están rodeadas por una doble membrana que no permite fácilmente la entrada de estos antibióticos al orgánulo . [ 41 ] Un contraejemplo notable es el antibiótico antineoplásico cloranfenicol , que inhibe los ribosomas bacterianos 50S y los ribosomas mitocondriales eucariotas 50S. [ 42 ] Sin embargo, los ribosomas en los cloroplastos son diferentes: la resistencia a los antibióticos en las proteínas ribosómicas de los cloroplastos es un rasgo que debe introducirse como marcador, mediante ingeniería genética. [ 43 ]

Propiedades comunes

Los distintos ribosomas comparten una estructura central bastante similar a pesar de las grandes diferencias de tamaño. Gran parte del ARN está altamente organizado en diversos motivos estructurales terciarios , por ejemplo, pseudonudos que presentan apilamiento coaxial . El ARN adicional en los ribosomas más grandes se encuentra en varias inserciones largas y continuas, [ 44 ] de modo que forman bucles a partir de la estructura central sin alterarla ni modificarla. [ 14 ] Toda la actividad catalítica del ribosoma es llevada a cabo por el ARN ; las proteínas residen en la superficie y parecen estabilizar la estructura. [ 14 ]

Estructura de alta resolución

Figura 4: Estructura atómica de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui . Las proteínas se muestran en azul y las dos cadenas de ARN en marrón y amarillo. [ 45 ] La pequeña zona verde en el centro de la subunidad es el sitio activo.

La estructura molecular general del ribosoma se conoce desde principios de la década de 1970. A principios de la década de 2000, se logró determinar la estructura con alta resolución, del orden de unos pocos angstroms . [ 46 ]

Los primeros artículos que describían la estructura del ribosoma a resolución atómica se publicaron casi simultáneamente a finales del año 2000. La subunidad 50S (procariota grande) se determinó a partir de la arquea Haloarcula marismortui [ 45 ] y la bacteria Deinococcus radiodurans , y la estructura de la subunidad 30S se determinó a partir de la bacteria Thermus thermophilus . [ 20 ] [ 47 ] Estos estudios estructurales fueron galardonados con el Premio Nobel de Química en 2009. En mayo de 2001, estas coordenadas se utilizaron para reconstruir la partícula 70S completa de T. thermophilus a una resolución de 5,5 Å . [ 48 ] 

En noviembre de 2005 se publicaron dos artículos con estructuras del ribosoma 70S de Escherichia coli . Las estructuras de un ribosoma vacío se determinaron a una resolución de 3,5 Å mediante cristalografía de rayos X. [ 49 ] Luego, dos semanas después, se publicó una estructura basada en microscopía crioelectrónica , [ 50 ] que muestra el ribosoma a una resolución de 11 a 15 Å en el acto de pasar una cadena de proteína recién sintetizada al canal conductor de proteínas.  

Las primeras estructuras atómicas del complejo ribosomal con moléculas de ARNt y ARNm fueron resueltas mediante cristalografía de rayos X por dos grupos de forma independiente, a 2,8 Å [ 51 ] y a 3,7 Å . [ 52 ] Estas estructuras permiten observar los detalles de las interacciones del ribosoma de Thermus thermophilus con el ARNm y con los ARNt unidos a los sitios ribosomales clásicos. Las interacciones del ribosoma con ARNm largos que contienen secuencias de Shine-Dalgarno se visualizaron poco después a una resolución de 4,5–5,5 Å . [ 53 ] En 2023, un estudio de criomicroscopía electrónica informó de una estructura de 1,55 Å del ribosoma 70S de Escherichia coli en estado de traducción, proporcionando detalles casi atómicos de las modificaciones del ARNr, las interacciones ARNt-ARNm y la coordinación iónica. El mapa de alta resolución permitió identificar sitios de polimorfismo ribosomal y visualizar estados híbridos quiméricos transitorios asociados con la translocación del ARNt con una resolución aproximada de 2 Å. Estos hallazgos mejoraron la comprensión estructural de las regiones funcionales del ribosoma y ofrecieron información valiosa para el diseño de antibióticos. [ 54 ]   

En 2011, se obtuvo por cristalografía la primera estructura atómica completa del ribosoma 80S eucariota de la levadura Saccharomyces cerevisiae . [ 32 ] El modelo revela la arquitectura de los elementos específicos de eucariotas y su interacción con el núcleo universalmente conservado. Al mismo tiempo, se publicó el modelo completo de una estructura ribosomal 40S eucariota en Tetrahymena thermophila y describió la estructura de la subunidad 40S , así como mucho sobre la interacción de la subunidad 40S con eIF1 durante la iniciación de la traducción . [ 33 ] De manera similar, también se determinó la estructura de la subunidad 60S eucariota de Tetrahymena thermophila en complejo con eIF6 . [ 34 ] Además, las estructuras de crio-EM de alta resolución de un ribosoma 80S eucariota termófilo capturado en dos estados rotacionales a una resolución de ~2,9 Å y ~3,0 Å revelaron detalles atómicos del mecanismo de translocación eucariota y la dinámica conformacional de eEF2 durante la hidrólisis de GTP. [ 55 ]

Función

El ribosoma traduce el ARN mensajero en una cadena de aminoácidos (proteína).
Durante la traducción , el ARNt cargado con el aminoácido entra en el ribosoma y se alinea con el triplete de ARNm correcto. A continuación, el ribosoma añade el aminoácido a la cadena proteica en crecimiento.

Los ribosomas son partículas diminutas compuestas de ARN y proteínas asociadas, cuya función es sintetizar proteínas. Las proteínas son esenciales para numerosas funciones celulares, como la reparación de daños o la dirección de procesos químicos. Los ribosomas pueden encontrarse libres, flotando en el citoplasma, o unidos al retículo endoplasmático rugoso . Su función principal es convertir el código genético en una secuencia de aminoácidos y sintetizar polímeros proteicos a partir de monómeros de aminoácidos.

Los ribosomas actúan como catalizadores en dos procesos biológicos extremadamente importantes llamados transferencia de peptidilo e hidrólisis de peptidilo.

En resumen, los ribosomas tienen dos funciones principales: decodificar el mensaje y formar enlaces peptídicos. Estas dos funciones residen en las subunidades ribosómicas. Cada subunidad está compuesta por uno o más ARNr y numerosas proteínas ribosómicas. La subunidad pequeña (30S en bacterias y arqueas, 40S en eucariotas) tiene la función de decodificación, mientras que la subunidad grande (50S en bacterias y arqueas, 60S en eucariotas) cataliza la formación de enlaces peptídicos, actividad conocida como peptidiltransferasa. La subunidad pequeña bacteriana (y arqueal) contiene el  ARNr 16S y 21  proteínas ribosómicas ( Escherichia coli ), mientras que la subunidad pequeña eucariota contiene el ARNr 18S  y 32  proteínas ribosómicas (Saccharomyces cerevisiae, aunque el número varía entre especies). La subunidad grande bacteriana contiene los ARNr 5S y 23S  y 34 proteínas r ( E.  coli ), mientras que la subunidad grande eucariota contiene los ARNr 5S, 5.8S y 25S/28S y 46  proteínas r ( S. cerevisiae ; nuevamente, los números exactos varían entre especies). [ 56 ]

Traducción

Traducción del ARNm para producir una proteína.

Los ribosomas son los lugares de trabajo de la biosíntesis de proteínas , el proceso de traducción del ARNm en proteína . El ARNm comprende una serie de codones que son decodificados por el ribosoma para producir la proteína. Utilizando el ARNm como plantilla, el ribosoma recorre cada codón (3 nucleótidos ) del ARNm, emparejándolo con el aminoácido apropiado proporcionado por un aminoacil-ARNt . El aminoacil-ARNt contiene un anticodón complementario en un extremo y el aminoácido apropiado en el otro. Para un reconocimiento rápido y preciso del ARNt apropiado, el ribosoma utiliza grandes cambios conformacionales ( corrección de pruebas conformacional ). [ 57 ] La subunidad ribosomal pequeña, generalmente unida a un aminoacil-ARNt que contiene el primer aminoácido metionina , se une a un codón AUG en el ARNm y recluta la subunidad ribosomal grande. El ribosoma contiene tres sitios de unión de ARN, denominados A, P y E. El sitio A se une a un aminoacil-ARNt o a factores de liberación de terminación; [ 58 ] [ 59 ] el sitio P se une a un peptidil-ARNt (un ARNt unido a la cadena polipeptídica); y el sitio E (salida) se une a un ARNt libre. La síntesis de proteínas comienza en un codón de inicio AUG cerca del extremo 5′ del ARNm. El ARNm se une primero al sitio P del ribosoma. El ribosoma reconoce el codón de inicio utilizando la secuencia Shine-Dalgarno del ARNm en procariotas y la caja de Kozak en eucariotas. 

Aunque la catálisis del enlace peptídico involucra el hidroxilo C2 de la adenosina del sitio P del ARN en un mecanismo de transporte de protones, otros pasos en la síntesis de proteínas (como la translocación) son causados ​​por cambios en las conformaciones de las proteínas. Dado que su núcleo catalítico está hecho de ARN, los ribosomas se clasifican como " ribozimas " [ 60 ] y se cree que podrían ser remanentes del mundo del ARN [ 61 ] .

Figura 5: Traducción del ARNm (1) por un ribosoma (2) (mostrado como subunidades pequeña y grande ) en una cadena polipeptídica (3). El ribosoma comienza en el codón de inicio del ARN ( AUG ) y termina en el codón de parada ( UAG ).

En la Figura  5, ambas subunidades ribosómicas ( pequeña y grande ) se ensamblan en el codón de inicio (hacia el extremo 5' del ARNm ). El ribosoma utiliza un ARNt que coincide con el codón actual (triplete) del ARNm para añadir un aminoácido a la cadena polipeptídica. Esto se realiza para cada triplete del ARNm, mientras el ribosoma se desplaza hacia el extremo 3' del mismo. Generalmente, en las células bacterianas, varios ribosomas trabajan en paralelo sobre un único ARNm, formando lo que se denomina un polirribosoma o polisoma .

Plegamiento cotraduccional

Se sabe que el ribosoma participa activamente en el plegamiento de las proteínas . [ 62 ] [ 63 ] Las estructuras obtenidas de esta manera suelen ser idénticas a las obtenidas durante el replegamiento químico de las proteínas; sin embargo, las vías que conducen al producto final pueden ser diferentes. [ 64 ] [ 65 ] En algunos casos, el ribosoma es crucial para obtener la forma funcional de la proteína. Por ejemplo, uno de los posibles mecanismos de plegamiento de las proteínas profundamente anudadas se basa en que el ribosoma empuje la cadena a través del bucle unido. [ 66 ]

Adición de aminoácidos independientes de la traducción

La presencia de la proteína de control de calidad ribosómica Rqc2 se asocia con la elongación de proteínas independiente del ARNm. [ 67 ] [ 68 ] Esta elongación es resultado de la adición ribosómica (a través de los ARNt transportados por Rqc2) de colas CAT : los ribosomas extienden el extremo C- terminal de una proteína detenida con secuencias aleatorias e independientes de la traducción de alaninas y treoninas . [ 69 ] [ 70 ]

Ubicación de los ribosomas

Figura 6: Un ribosoma traduciendo una proteína que se secreta en el retículo endoplasmático mediante la dinámica de dominios proteicos .

Los ribosomas se clasifican como "libres" o "unidos a la membrana". [ 71 ] Los ribosomas libres y unidos a la membrana solo difieren en su distribución espacial; su estructura es idéntica. El estado libre o unido a la membrana del ribosoma depende de la presencia de una secuencia señal de direccionamiento al RE en la proteína que se está sintetizando, por lo que un ribosoma individual puede estar unido a la membrana cuando sintetiza una proteína, pero libre en el citosol cuando sintetiza otra.

A veces se hace referencia a los ribosomas como orgánulos , pero el uso del término orgánulo suele restringirse a la descripción de componentes subcelulares que incluyen una membrana fosfolipídica, la cual los ribosomas, al ser completamente particulados, no poseen. Por esta razón, a veces se describe a los ribosomas como "orgánulos no membranosos". [ 72 ]

Ribosomas libres

Los ribosomas libres pueden desplazarse libremente por el citosol , pero están excluidos del núcleo celular y otros orgánulos. Las proteínas que se forman a partir de ribosomas libres se liberan al citosol y se utilizan dentro de la célula. Dado que el citosol contiene altas concentraciones de glutatión y, por lo tanto, es un ambiente reductor , las proteínas que contienen enlaces disulfuro , formados a partir de residuos de cisteína oxidados, no pueden producirse en él.

Ribosomas unidos a la membrana

Cuando un ribosoma comienza a sintetizar proteínas necesarias para ciertos orgánulos, puede unirse a una membrana. En las células eucariotas, esto ocurre en una región del retículo endoplasmático (RE) denominada RE rugoso. Las cadenas polipeptídicas recién producidas se insertan directamente en el RE mediante la síntesis vectorial del ribosoma y luego se transportan a sus destinos a través de la vía secretora . Los ribosomas unidos a la membrana suelen producir proteínas que se utilizan dentro de la membrana plasmática o que se expulsan de la célula mediante exocitosis . [ 73 ]

Biogénesis

En las células bacterianas, los ribosomas se sintetizan en el citoplasma mediante la transcripción de múltiples operones de genes ribosómicos . En los eucariotas, el proceso tiene lugar tanto en el citoplasma celular como en el nucléolo , una región dentro del núcleo celular . El proceso de ensamblaje implica la función coordinada de más de 200 proteínas en la síntesis y el procesamiento de los cuatro ARNr, así como el ensamblaje de estos ARNr con las proteínas ribosómicas. [ 74 ]

Origen

El ribosoma puede haberse originado primero como un protorribosoma, [ 75 ] posiblemente conteniendo un centro de peptidiltransferasa (PTC), en un mundo de ARN , apareciendo como un complejo autorreplicante que solo más tarde desarrolló la capacidad de sintetizar proteínas cuando comenzaron a aparecer los aminoácidos . [ 76 ] Los estudios sugieren que los ribosomas antiguos construidos únicamente de ARNr podrían haber desarrollado la capacidad de sintetizar enlaces peptídicos . [ 77 ] [ 78 ] [ 79 ] [ 80 ] [ 81 ] Además, la evidencia apunta fuertemente a los ribosomas antiguos como complejos autorreplicantes, donde el ARNr en los ribosomas tenía propósitos informativos, estructurales y catalíticos porque podría haber codificado para ARNt y proteínas necesarios para la autorreplicación ribosomal. [ 82 ] Los organismos celulares hipotéticos con ARN autorreplicante pero sin ADN se llaman ribocitos (o ribocélulas). [ 83 ] [ 84 ]

A medida que los aminoácidos aparecieron gradualmente en el mundo del ARN en condiciones prebióticas, [ 85 ] [ 86 ] sus interacciones con el ARN catalítico aumentarían tanto el rango como la eficiencia de la función de las moléculas de ARN catalítico. [ 76 ] Por lo tanto, la fuerza impulsora para la evolución del ribosoma desde una antigua máquina autorreplicante hasta su forma actual como máquina de traducción puede haber sido la presión selectiva para incorporar proteínas en los mecanismos de autorreplicación del ribosoma, para así aumentar su capacidad de autorreplicación. [ 82 ] [ 87 ] [ 88 ]

Ribosomas heterogéneos

En 1958, Francis Crick propuso la famosa hipótesis de "un gen, un ribosoma, una proteína", según la cual cada ribosoma contiene la información genética necesaria para codificar una sola proteína. Aunque desacreditada en aquel entonces, desde el descubrimiento de la primera ribosomopatía, la anemia de Diamond-Blackfan, en 1999, el ribosoma ha pasado de ser una máquina molecular pasiva a una máquina macromolecular dinámica [ 89 ] [ 90 ] . Los ribosomas presentan heterogeneidad composicional entre especies e incluso dentro de la misma célula, como lo demuestra la existencia de ribosomas citoplasmáticos y mitocondriales en las mismas células eucariotas. Algunos investigadores han sugerido que la heterogeneidad en la composición de las proteínas ribosómicas en mamíferos es importante para la regulación génica, es decir , la hipótesis del ribosoma especializado. [ 91 ] [ 92 ] Sin embargo, esta hipótesis es controvertida y objeto de investigación continua. [ 93 ] [ 94 ]

La heterogeneidad en la composición de los ribosomas fue propuesta por primera vez por Vince Mauro y Gerald Edelman como implicada en el control traslacional de la síntesis de proteínas. [ 95 ] Propusieron la hipótesis del filtro ribosomal para explicar las funciones reguladoras de los ribosomas. La evidencia ha sugerido que los ribosomas especializados específicos de diferentes poblaciones celulares pueden afectar cómo se traducen los genes. [ 96 ] Algunas proteínas ribosomales se intercambian del complejo ensamblado con copias citosólicas [ 97 ] lo que sugiere que la estructura del ribosoma in vivo puede modificarse sin sintetizar un ribosoma completamente nuevo.

Ciertas proteínas ribosómicas son absolutamente críticas para la vida celular, mientras que otras no lo son. En la levadura en ciernes , 14/78 proteínas ribosómicas no son esenciales para el crecimiento, mientras que en los humanos esto depende de la célula estudiada. [ 98 ] Otras formas de heterogeneidad incluyen modificaciones postraduccionales de las proteínas ribosómicas como la acetilación, la metilación y la fosforilación. [ 99 ] Arabidopsis , [ 100 ] [ 101 ] [ 102 ] [ 103 ] Los sitios de entrada ribosómica interna virales (IRES) pueden mediar traducciones por ribosomas composicionalmente distintos. Por ejemplo, las unidades ribosómicas 40S sin eS25 en levaduras y células de mamíferos no pueden reclutar el IRES IGR de CrPV . [ 104 ]

La heterogeneidad de las modificaciones del ARN ribosómico desempeña un papel importante en el mantenimiento estructural y/o la función, y la mayoría de las modificaciones del ARNm se encuentran en regiones altamente conservadas. [ 105 ] [ 106 ] Las modificaciones más comunes del ARNr son la pseudouridilación y la 2'-O-metilación de la ribosa . [ 107 ]

Véase también

Referencias

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  • Dominio público Este artículo incorpora material de dominio público de Science Primer . NCBI . Archivado del original el 8 de diciembre de 2009.
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