La proteína SPATS1 ( Spermatogenesis associated serine rich 1 ) está codificada en humanos por el gen SPATS1 . También se la conoce como proteína interactuante del dominio Dishevelled-DEP ( DDIP ), proteína asociada a la espermatogénesis 8 ( SPATA8 ) y proteína espermatogénica rica en serina 1 ( SRSP1 ). [ 5 ] Se conoce una idea general de su estructura química, localización subcelular, expresión y conservación. Las investigaciones sugieren que SPATS1 puede desempeñar un papel en la vía de señalización canónica Wnt y en la primera onda espermatogénica .
Gene
El gen humano SPATS1 contiene 1150 nucleótidos y codifica 300 aminoácidos. Se localiza en la cadena positiva del cromosoma 6, en la región 21p1. [ 5 ] Hasta el momento, no se conocen polimorfismos de un solo nucleótido (SNP) con relevancia clínica. [ 6 ]
Proteína
Estructura
La proteína en su forma más larga tiene 8 exones. Existe otra posible isoforma , pero falta confirmación experimental, posiblemente debido a que se produce en niveles bajos por un codón de parada inmaduro. [ 7 ] El análisis bioinformático sugiere que la proteína no tiene estructura transmembrana y está compuesta tanto de hélices alfa como de láminas beta. Ha habido cifras contradictorias para los puntos isoeléctricos de SPATS1 . Varias fuentes han dicho 6,68, mientras que otras dos sugieren que es más alto, 7,04 y 7,47. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]
ubicación subcelular
Los estudios han sugerido que la mayor parte de la expresión se encuentra en el citoplasma de la célula, pero también hay evidencia de expresión en el núcleo. [ 11 ] La expresión en el núcleo puede estar respaldada por el hecho de que se encontró experimentalmente que el homólogo de rata del gen SPATS1 tiene una probable señal de localización nuclear bipartita . [ 12 ] Además, las herramientas bioinformáticas han identificado una señal de localización nuclear bipartita con alta probabilidad en la proteína humana en los aminoácidos 174-191. [ 13 ]
Modificaciones postraduccionales
El análisis bioinformático sugiere que sufre varias modificaciones postraduccionales. Las más plausibles proponen un sitio de modificación GPI en el aminoácido 280, sitios de N-glicosilación en los aminoácidos 49 y 229, y un sitio de fosforilación en el aminoácido 113. Hay 85 sitios de fosforilación predichos, 23 con una probabilidad del 80 % o superior. [ 14 ] Solo el ubicado en el aminoácido 113 ha sido confirmado experimentalmente. [ 5 ] También existe una alta probabilidad de un motivo SASRP1 que abarca los aminoácidos 51-288. [ 15 ]
Interacciones de proteínas
Las posibles proteínas que interactúan se enumeran en la tabla siguiente. Tenga en cuenta que no se ha confirmado experimentalmente que estas proteínas interactúen con SPATS1. En cambio, su potencial de interacción se determinó mediante la observación

en patrones de concurrencia y minería de texto. [ 16 ]

Expresión
Regulación
Se ha observado que la expresión de esta proteína disminuye considerablemente en la edad adulta, en comparación con los niveles de expresión medidos en fetos. [ 11 ] Los estudios han mostrado cierta fluctuación durante el período de gestación, pero en general se mantiene relativamente alta. También se han encontrado evidencias de altos niveles de expresión hasta el día 28 posparto. [ 17 ]
Ubicación
Se ha encontrado expresión de esta proteína en células mioides peritubulares , gonocitos , espermatocitos paquiténicos, espermatogonias , células mioides y células de Sertoli . [ 11 ]

Se ha demostrado la expresión de SPATS1 en cerebros de ratón en diversas áreas cerebrales, incluyendo la glándula pituitaria, la corteza prefrontal, el lóbulo frontal, el cerebelo y el lóbulo parietal. [ 18 ] Los niveles de expresión más altos se han encontrado en los testículos, seguidos de la tráquea. Un histograma de abundancia de proteínas, que compara la abundancia de una proteína deseada con la de otras proteínas, muestra que SPATS1 se encuentra en el nivel de expresión más bajo. [ 5 ]
Función
La función específica de SPATS1 aún se está estudiando. Las investigaciones han indicado que puede desempeñar un papel en el inicio de la primera onda espermatogénica , así como en la primera división meiótica masculina . [ 11 ] Otro estudio sugiere que actúa como un regulador negativo en la vía de señalización canónica Wnt . [ 12 ] Varios estudios microbianos han estudiado los efectos de la eliminación de diferentes proteínas y enzimas y los efectos resultantes en la expresión de SPATS1. También se han analizado factores epigenéticos, específicamente la metilación de histonas. Los efectos de la eliminación en los fenotipos también se han estudiado en varios trabajos. [ 5 ]
Conservación
La proteína SPATS1 se conserva en especies tan antiguas como Oxytricha trifallax . No se han encontrado ortólogos de esta proteína en arqueas ni bacterias. Tampoco se han encontrado ortólogos en aves. [ 19 ] Existe un alto nivel de conservación entre mamíferos y otros ortólogos cercanos en la región codificante. Existe conservación entre ortólogos distantes en regiones no codificantes, incluyendo el promotor, la región 5' UTR y la región 3' UTR. Estas conservaciones se mantienen a través del mismo nucleótido o de un nucleótido químicamente similar. [ 20 ] A continuación se muestra una tabla de ortólogos junto con el porcentaje de similitud y su fecha de divergencia. [ 19 ] [ 21 ]
Referencias
- 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000249481 – Ensembl , mayo de 2017
- 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000023935 – Ensembl , mayo de 2017
- ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- Genes en el cromosoma 6 humano