Articulo de referencia

Sarcolipina

La sarcolipina es una proteína micropeptídica que en humanos está codificada por el gen SLN . [ 3 ] [ 4 ] Función Las Ca²⁺ -ATPasas del retículo sarcoplásmico son proteínas tran...

La sarcolipina es una proteína micropeptídica que en humanos está codificada por el gen SLN . [ 3 ] [ 4 ]

Función

Las Ca²⁺ -ATPasas del retículo sarcoplásmico son proteínas transmembrana que catalizan el transporte de Ca²⁺ dependiente de ATP desde el citosol hacia la luz del retículo sarcoplásmico en las células musculares. El gen SLN codifica un pequeño proteolípido transmembrana que regula varias Ca²⁺-ATPasas del retículo sarcoplásmico al reducir la acumulación de Ca²⁺ en el retículo sarcoplásmico sin afectar la velocidad de hidrólisis de ATP. [ 4 ]

La ablación de la sarcolipina aumenta las amplitudes transitorias de Ca2 + auricular y mejora la contractilidad auricular . Además, las aurículas de ratones deficientes en sarcolipina presentan una respuesta atenuada a la estimulación con isoproterenol , lo que implica a la sarcolipina como mediadora de las respuestas beta-adrenérgicas en las aurículas. [ 5 ]

La sarcolipina es un mediador importante de la termogénesis sin escalofríos (NST) muscular. Hace que las Ca 2+ -ATPasas del retículo sarcoplásmico dejen de bombear iones Ca 2+ pero continúen hidrolizando ATP inútilmente, liberando así la energía en forma de calor. [ 6 ] [ 7 ] La producción de calor mediada por sarcolipina es muy importante para que muchos organismos mantengan una temperatura corporal adecuada. En los mamíferos, la termogénesis de los músculos esqueléticos se complementa con la termogénesis en el tejido adiposo marrón y el tejido adiposo beige. [ 8 ] La producción de calor mediada por sarcolipina en los músculos contráctiles ayuda a peces endotérmicos como el opah a calentar su cuerpo. Algunos peces, como los peces espada, tienen un tejido especializado en la regulación del calor cerebral que se deriva de músculos que no pueden contraerse pero que se especializan en producir calor utilizando sarcolipina.

Interacciones

Se ha demostrado que SLN (gen) interactúa con PLN [ 9 ] [ 10 ] y ATP2A1 . [ 9 ] [ 10 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000170290 Ensembl , mayo de 2017
  2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. Odermatt A, Taschner PE, Scherer SW, Beatty B, Khanna VK, Cornblath DR, et al. (noviembre de 1997). "Caracterización del gen que codifica la sarcolipina humana (SLN), un proteolípido asociado con SERCA1: ausencia de mutaciones estructurales en cinco pacientes con enfermedad de Brody" . Genomics . 45 ( 3): 541– 53. doi : 10.1006/geno.1997.4967 . hdl : 2066/25426 . PMID 9367679. S2CID 41989102 .   
  4. 1 2 "Entrez Gene: SLN sarcolipina" .
  5. Babu GJ, Bhupathy P, Timofeyev V, Petrashevskaya NN, Reiser PJ, Chiamvimonvat N, Periasamy M (noviembre de 2007). "La ablación de la sarcolipina mejora el transporte de calcio del retículo sarcoplásmico y la contractilidad auricular" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 104 (45): 17867– 72. Bibcode : 2007PNAS..10417867B . doi : 10.1073/pnas.0707722104 . PMC 2077025. PMID 17971438 .  
  6. Bal NC, Periasamy M (marzo de 2020). "Desacoplamiento de la actividad de la bomba ATPasa de calcio del retículo sarcoendoplasmático por la sarcolipina como base de la termogénesis muscular sin escalofríos" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 375 (1793) 20190135. doi : 10.1098/rstb.2019.0135 . PMC 7017432. PMID 31928193 .  
  7. Legendre LJ, Davesne D (marzo de 2020). "La evolución de los mecanismos involucrados en la endotermia de los vertebrados" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 375 (1793) 20190136. doi : 10.1098/rstb.2019.0136 . PMC 7017440. PMID 31928191 .  
  8. Reilly SM, Saltiel RA (22 de octubre de 2015). " ¿ Un enfoque inútil para combatir la obesidad?" . Cell . 163 (3): 539– 540. doi : 10.1016/j.cell.2015.10.006 . PMID 26496598. S2CID 10336243 .  
  9. 1 2 Asahi M, Sugita Y, Kurzydlowski K, De Leon S, Tada M, Toyoshima C, MacLennan DH (abril de 2003). "La sarcolipina regula la Ca2+-ATPasa del retículo sarco(endo)plásmico (SERCA) mediante la unión a hélices transmembrana solas o en asociación con fosfolambano" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (9): 5040– 5. Bibcode : 2003PNAS..100.5040A . doi : 10.1073/pnas.0330962100 . PMC 154294. PMID 12692302 .  
  10. 1 2 Asahi M, Kurzydlowski K, Tada M, MacLennan DH (julio de 2002). "La sarcolipina inhibe la polimerización de la fosfolambana para inducir la superinhibición de las Ca2+-ATPasas del retículo sarco(endo)plásmico (SERCA)" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (30): 26725–8 . doi : 10.1074/jbc.C200269200 . PMID 12032137 . 

Lecturas adicionales

  • Lanfranchi G, Muraro T, Caldara F, Pacchioni B, Pallavicini A, Pandolfo D, et  al. (enero de 1996). "Identificación de 4370 etiquetas de secuencia expresada a partir de una biblioteca de ADNc específica del extremo 3' del músculo esquelético humano mediante secuenciación de ADN e hibridación en filtro" . Genome Research . 6 (1): 35– 42. doi : 10.1101/gr.6.1.35 . PMID 8681137 . 
  • Odermatt A, Becker S, Khanna VK, Kurzydlowski K, Leisner E, Pette D, MacLennan DH (mayo de 1998). "La sarcolipina regula la actividad de SERCA1, la Ca2+-ATPasa del retículo sarcoplásmico del músculo esquelético de contracción rápida" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (20): 12360–9 . doi : 10.1074/jbc.273.20.12360 . PMID 9575189 . 
  • Smith WS, Broadbridge R, East JM, Lee AG (enero de 2002). "La sarcolipina desacopla la hidrólisis de ATP de la acumulación de Ca2+ por la Ca2+-ATPasa del retículo sarcoplásmico del músculo esquelético" . The Biochemical Journal . 361 (Pt 2): 277–86 . doi : 10.1042/0264-6021:3610277 . PMC 1222307. PMID 11772399 .  
  • Mascioni A, Karim C, Barany G, Thomas DD, Veglia G (enero de 2002). "Estructura y orientación de la sarcolipina en entornos lipídicos". Biochemistry . 41 (2): 475–82 . doi : 10.1021/bi011243m . PMID 11781085 . 
  • Asahi M, Kurzydlowski K, Tada M, MacLennan DH (julio de 2002). "La sarcolipina inhibe la polimerización de la fosfolambana para inducir la superinhibición de las Ca2+-ATPasas del retículo sarco(endo)plásmico (SERCA)" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (30): 26725–8 . doi : 10.1074/jbc.C200269200 . PMID 12032137 . 
  • Minamisawa S, Wang Y, Chen J, Ishikawa Y, Chien KR, Matsuoka R (marzo de 2003). "La expresión de sarcolipina específica de la cámara auricular se regula durante el desarrollo y la remodelación hipertrófica" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (11): 9570–5 . doi : 10.1074/jbc.M213132200 . PMID 12645548 . 
  • Asahi M, Sugita Y, Kurzydlowski K, De Leon S, Tada M, Toyoshima C, MacLennan DH (abril de 2003). "La sarcolipina regula la Ca2+-ATPasa del retículo sarco(endo)plásmico (SERCA) mediante la unión a hélices transmembrana solas o en asociación con fosfolambano" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (9): 5040– 5. Bibcode : 2003PNAS..100.5040A . doi : 10.1073/pnas.0330962100 . PMC 154294. PMID 12692302 .  
  • Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, Sakakibara Y, Chiba J, Mizushima-Sugano J, et  al. (septiembre de 2004). "La comparación de secuencias de genes humanos y de ratón revela una estructura de bloques homólogos en las regiones promotoras" . Genome Research . 14 (9): 1711–8 . doi : 10.1101/gr.2435604 . PMC 515316. PMID 15342556 .  
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et  al. (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala del proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Nature . 437 ( 7062): 1173–8 . Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514. S2CID 4427026 .  
  • Vittorini S, Storti S, Parri MS, Cerillo AG, Clerico A (2007). "Expresión génica de los receptores SERCA2a, fosfolambano, sarcolipina y rianodina en niños con defectos cardíacos congénitos" . Molecular Medicine . 13 ( 1–2 ): 105–11 . doi : 10.2119/2006-00054.Vittorini . PMC 1869624. PMID 17515962 .