Hispanopedia WikiLa escilatoxina (también leiurotoxina I ) es una toxina del escorpión Leiurus quinquestriatus hebraeus que bloquea los canales de K + activados por Ca2 + de baja conductancia . Recibe su nombre de Escila , un monstruo marino de la mitología griega . La caribdotoxina también se encuentra en el veneno de la misma especie de escorpión y recibe su nombre del monstruo marino Caribdis . En la mitología griega, Escila y Caribdis vivían en rocas situadas en lados opuestos de un estrecho brazo de mar.
Fuentes
La escilatoxina es uno de los componentes del veneno del escorpión israelí 'Leiurus quinquestriatus hebraeus' . Constituye solo el 0,02 % de la proteína total del veneno crudo. [ 1 ]
Química
La leiurotoxina I es un péptido de 31 residuos (secuencia AFCNLRMCQLSCRSLGLLGKCIGDKCECVKH-NH2), con una hélice y una lámina β antiparalela corta . Esta toxina se estabiliza mediante enlaces disulfuro : Cys8-Cys26 y Cys12-Cys28 se unen a la lámina β, mientras que Cys3-Cys21 se unen a un segmento N-terminal que precede a la hélice. La leiurotoxina adopta el motivo α/β. [ 1 ] En particular, los residuos con carga positiva (Arg6 y Arg13, que se encuentran en la hélice α) son importantes para la expresión de las actividades biológicas de la toxina [ 2 ] y para su afinidad por el receptor. [ 3 ]
Objetivo
La escilatoxina bloquea los canales de K + activados por Ca2+ de baja conductancia a concentraciones de 10⁻¹³ – 10⁻¹¹ M en diversos tipos celulares. [ 1 ] Esta toxina muestra similitud en su actividad fisiológica y especificidad de unión con la apamina , [ 1 ] pero ambas toxinas no muestran similitud estructural. [ 4 ]
Modo de acción
La escilatoxina bloquea la hiperpolarización posterior lenta que sigue a un potencial de acción en algunas células nerviosas . [ 1 ]
Toxicidad
La escilatoxina induce contracciones espontáneas en las células musculares de la taenia coli del cobaya que han sido relajadas con epinefrina. [ 5 ]
Referencias
- 1 2 3 4 5 Zhu Q, Liang S, Martin L, Gasparini S, Ménez A, Vita C (septiembre de 2002). "Función de los enlaces disulfuro en el plegamiento y la actividad de la leiurotoxina I: solo dos disulfuros son suficientes". Biochemistry . 41 (38): 11488– 94. doi : 10.1021/bi026136m . PMID 12234192 .
- ↑ Sabatier JM, Lecomte C, Mabrouk K, et al. (agosto de 1996). "Síntesis y caracterización de análogos de leiurotoxina I que carecen de un puente disulfuro: evidencia de que el apareamiento de disulfuro 3-21 no es necesario para la actividad completa de la toxina". Biochemistry . 35 (33): 10641–7 . doi : 10.1021/bi960533d . PMID 8718853 .
- ↑ Buisine E, Wieruszeski JM, Lippens G, Wouters D, Tartar A, Sautiere P (junio de 1997). "Caracterización de una nueva familia de péptidos similares a toxinas del veneno del escorpión Leiurus quinquestriatus hebraeus . Estructura de RMN de 1H del leiuropéptido II". The Journal of Peptide Research . 49 (6): 545– 55. doi : 10.1111/j.1399-3011.1997.tb01162.x . PMID 9266482 .
- ↑ Chicchi GG, Gimenez-Gallego G, Ber E, Garcia ML, Winquist R, Cascieri MA (julio de 1988). "Purificación y caracterización de un inhibidor único y potente de la unión de apamina del veneno de Leiurus quinquestriatus hebraeus " . J. Biol. Chem . 263 (21): 10192–7 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)81496-5 . PMID 2839478 .
- ↑ Auguste P, Hugues M, Mourre C, Moinier D, Tartar A, Lazdunski M (enero de 1992). "Escilatoxina, un bloqueador de los canales de K + activados por Ca2 + : relaciones estructura-función y localización cerebral de los sitios de unión". Biochemistry . 31 (3): 648–54 . doi : 10.1021/bi00118a003 . PMID 1731919 .
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