Sedolisina

La familia de peptidasas sedolisina ( MEROPS S53) es una familia de serina proteasas estructuralmente relacionada con la familia subtilisina (S8). Entre los miembros más conocidos de esta familia se encuentran la sedolisina ("pseudomonalisina"), presente en bacterias del género Pseudomonas , la xantomonalisina ("sedolisina-B"), la fisarolisina y la tripeptidil peptidasa I animal . También se la conoce como sedolisina o serina-carboxil peptidasa . Este grupo de enzimas presenta una variación en la tríada catalítica : a diferencia de la S8, que utiliza Ser-His-Asp, este grupo funciona con Ser-Glu-Asp, con un residuo ácido adicional de Asp en el sitio del oxianión . ^[¹^]

Su pH óptimo es de alrededor de 3. La mayoría de los miembros de la familia se producen como una proteína precursora con péptidos N-terminales ( InterPro : IPR015366 ) y, a veces, C-terminales que deben ser escindidos. ^[²^]

miembros de la familia

Sedolisina

La sedolisina ( P42790 , pseudomonapepsina , sedolisina ) es una serina proteasa. Es secretada por Pseudomonas sp. 101. Realiza la hidrólisis de la cadena B de la insulina en -Glu ¹³ -Ala-, -Leu ¹⁵ -Tyr- y -Phe ²⁵ -Tyr-, y de la angiotensina I en -Tyr ⁴ -Ile-. Un buen sustrato sintético es Lys-Pro-Ile-Glu-Phe-Phe(NO ₂ )-Arg-Leu. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Xantomonalisina

La xantomonalisina ( Q60106 ) se encuentra en la bacteria Xanthomonas . Escinde la caseína y coagula la leche. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Fisarolisina

La fisarolisina ( Q8MZS4 , fisaropepsina ) es una enzima coagulante de la leche. Muestra una escisión preferencial de Gly ⁸ -Ser en la cadena B de la insulina con mayor rapidez, seguida de Leu ¹¹ !Val, Cys(SO ₃ H) ¹⁹ -Gly y Phe ²⁴ -Phe. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}

Es especial porque está adaptada al frío. Fue descubierta en el moho mucilaginoso Physarum flavicomum . Proteínas similares ( InterPro : IPR017001 ) también se encuentran en arqueas. ^[¹⁴^]

Referencias

↑ "Familia S53: Resumen" . MEROPS - la base de datos de peptidasas .
↑ Oda K (enero de 2012). "Nuevas familias de peptidasas carboxílicas: peptidasas serina-carboxílicas y peptidasas glutámicas" . Journal of Biochemistry . 151 (1): 13– 25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID 22016395 .
↑ Oda K, Sugitani M, Fukuhara K, Murao S (marzo de 1987). "Purificación y propiedades de una carboxiproteinasa insensible a la pepstatina de una bacteria gramnegativa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 923 (3): 463– 469. doi : 10.1016/0304-4165(87)90055-9 . PMID 3548827 .
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^ Nishii W, Ueki T, Miyashita R, Kojima M, Kim YT, Sasaki N, et al. (febrero de 2003). "La caracterización estructural y enzimática de la fisarolisina (antes fisaropepsina) demuestra que es una serina-carboxilproteasa única". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 301 (4): 1023– 1029. Código bibliográfico : 2003BBRC..301.1023N . doi : 10.1016/s0006-291x(03)00083-4 . PMID 12589815 .
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Enlaces externos

Sedolisina en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Fisarolisina en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Xantomonalisina en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

[1] "Familia S53: Resumen" . MEROPS - la base de datos de peptidasas .

[2] Oda K (enero de 2012). "Nuevas familias de peptidasas carboxílicas: peptidasas serina-carboxílicas y peptidasas glutámicas" . Journal of Biochemistry . 151 (1): 13– 25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID 22016395 .

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[14] Nishii W, Kuriyama H, Takahashi K (julio de 2003). "El gen php de Physarum polycephalum codifica una peptidasa de serina-carboxilo única adaptada al frío, la fisarolisina II". FEBS Letters . 546 ( 2–3 ): 340–344 . Bibcode : 2003FEBSL.546..340N . doi : 10.1016/S0014-5793(03)00621-5 . PMID 12832065. S2CID 19197020 .

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Xantomonalisina

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