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Articulo de referencia

ShiftX

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ShiftX (Shifts from X-ray structures) es un servidor web gratuito para calcular rápidamente los desplazamientos químicos de proteínas a partir de coordenadas de rayos X (o RMN ). La predicción de desplazamientos químicos de proteínas (también conocida como cálculo de desplazamientos químicos de proteínas) es particularmente útil para verificar las asignaciones de desplazamientos químicos de proteínas, ajustar desplazamientos químicos mal referenciados, refinar estructuras de proteínas por RMN (a través de desplazamientos químicos ) y ayudar con la asignación por RMN de proteínas no asignadas cuyas estructuras (o las estructuras de una proteína homóloga) se han determinado mediante métodos de rayos X o RMN .

El servidor web ShiftX toma como entrada las coordenadas atómicas ( formato PDB s ) de las proteínas y genera rápidamente (<1 seg) los desplazamientos químicos de los átomos del esqueleto (1H, 13C y 15N) y de la cadena lateral (solo 1H) como salida (formato BMRB o Shifty). El servidor está optimizado para trabajar con proteínas diamagnéticas en lugar de proteínas paramagnéticas (es decir, proteínas con centros paramagnéticos ). El servidor web ShiftX se basa en un programa del mismo nombre que fue desarrollado en 2003 por miembros del laboratorio del Dr. David Wishart. [ 1 ] Tanto el programa ShiftX como el servidor web ShiftX utilizan tablas de desplazamiento químico precalculadas y derivadas empíricamente que relacionan los desplazamientos químicos de 1H, 13C y 15N con los ángulos de torsión del esqueleto, las orientaciones de la cadena lateral, la estructura secundaria local y los efectos del vecino más cercano. Estas tablas se derivaron utilizando técnicas de minería de datos a partir de una gran base de datos de desplazamientos químicos de proteínas corregidos por referencia llamada RefDB . [ 3 ] Estas dependencias de secuencia/estructura en desplazamientos químicos, que no se pueden convertir fácilmente en fórmulas analíticas, se combinan con ecuaciones clásicas o semiclasicas estándar (para efectos de corriente de anillo y efectos de enlace de hidrógeno ) para mejorar aún más los cálculos de desplazamiento químico de 1H, 13C y 15N. ShiftX se diferencia de otras técnicas de cálculo de desplazamiento químico de proteínas en que combina observaciones empíricas con enfoques mecánicos clásicos o semicuánticos. La mayoría de los demás métodos de cálculo de desplazamiento químico de proteínas utilizan exclusivamente enfoques empíricos (como SPARTA [ 4 ] ) o mecánicos cuánticos (como ShiftS [ 5 ] ). ShiftX es rápido y preciso. Tiene un coeficiente de correlación (r) entre desplazamientos medidos y calculados de 0,91 (1HA), 0,98 (13CA), 0,99 (13CB), 0,86 (13CO), 0,91 (15N), 0,74 (1HN) y 0,907 (cadena lateral 1H) con errores RMS de 0,23, 0,98, 1,10, 1,16, 2,43, 0,49 y 0,30 ppm. ShiftX se utiliza en varios programas o servidores web, incluido ShiftCor . También se utiliza en la generación y actualización de la base de datos de desplazamiento químico re-referenciada conocida como RefDB .

Recientemente, se lograron mejoras sustanciales en el rendimiento de ShiftX mediante el uso de métodos de aprendizaje automático para integrar mejor las características de la estructura de las proteínas (incluida el área de superficie accesible al disolvente) y las interacciones locales o de vecinos más cercanos. Esto llevó al lanzamiento de una versión actualizada de ShiftX llamada ShiftX2. [ 2 ] ShiftX2 es sustancialmente más preciso que ShiftX y puede calcular una colección mucho mayor de desplazamientos químicos de cadenas laterales (1H, 13C y 15N). También está disponible como un servidor web de acceso gratuito. Sin embargo, es 2-3 veces más lento. ShiftX2 logra coeficientes de correlación entre los desplazamientos químicos de la cadena principal observados experimentalmente y predichos de 0,98 (15N), 0,99 (13CA), 0,999 (13CB), 0,97 (13CO), 0,97 (1HN), 0,98 (1HA) con errores RMS correspondientes de 1,12, 0,44, 0,51, 0,53, 0,17 y 0,12 ppm.

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Neal, S; Nip, A.; Zhang, H.; Wishart, DS (julio de 2003). "Cálculo rápido y preciso de los desplazamientos químicos de 1H, 13C y 15N de proteínas". J. Biomol. NMR . 26 (3): 215– 240. doi : 10.1023/A:1023812930288 . PMID 12766419 . S2CID 29425090 .  
  2. 1 2 Han, B.; Liu, Y.; Ginzinger, S.; Wishart, DS (mayo de 2011). "SHIFTX2: predicción de desplazamiento químico de proteínas significativamente mejorada" . J. Biomol. NMR . 50 (1): 43– 57. doi : 10.1007/s10858-011-9478-4 . PMC 3085061. PMID 21448735 .  
  3. ↑ Zhang, H; Neal, S.; Wishart, DS (marzo de 2003). "RefDB: Una base de datos de desplazamientos químicos de proteínas con referencia uniforme" . J. Biomol. NMR . 25 (3): 173– 195. doi : 10.1023/A:1022836027055 . PMID 12652131. S2CID 12786364 .  
  4. ↑ Xu, XP; Case, DA (dic. 2001). "Predicción automatizada de desplazamientos químicos de 15N, 13Cα, 13Cβ y 13C' en proteínas utilizando una base de datos funcional de densidad". J Biomol NMR . 21 (4): 321–333 . doi : 10.1023/ A :1013324104681 . PMID 11824752. S2CID 665000 .  
  5. ↑ Shen, Y.; Bax, A. (agosto de 2007). "Desplazamientos químicos del esqueleto proteico predichos a partir de la búsqueda en una base de datos de ángulo de torsión y homología de secuencia". J Biomol NMR . 38 (4): 289– 302. doi : 10.1007/s10858-007-9166-6 . PMID 17610132 . S2CID 12886163 .