quinasa de shikimato

La shikimato quinasa ( EC 2.7.1.71 ) es una enzima que cataliza la fosforilación dependiente de ATP del shikimato para formar shikimato 3-fosfato. ^[¹^] Esta reacción es el quinto paso de la vía del shikimato, ^[²^] que utilizan las plantas y las bacterias para sintetizar el precursor común de los aminoácidos aromáticos y los metabolitos secundarios. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:shikimato 3-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen shikimato quinasa (fosforilante) y shikimato quinasa II .

Fondo

La vía del shikimato consta de siete reacciones enzimáticas mediante las cuales el fosfoenolpiruvato y la eritrosa 4-fosfato se convierten en corismato , el precursor común de los aminoácidos aromáticos fenilalanina , tirosina y triptófano . Los aminoácidos aromáticos se utilizan en la síntesis de proteínas y, en plantas, hongos y bacterias, dan lugar a otros metabolitos especializados, como fenilpropanoides y alcaloides . El corismato y varios otros intermediarios de la vía sirven como precursores de otros metabolitos, como folatos, quinatos y quinonas. Las cuatro enzimas que preceden a la shikimato quinasa en la vía son la DAHP sintasa , la 3-dehidroquinato sintasa , la 3-dehidroquinato deshidratasa y la shikimato deshidrogenasa , y las dos que la siguen son la EPSP sintasa y la corismato sintasa . En hongos y protistas, forma parte del complejo AROM , en el que se localizan conjuntamente los cinco pasos centrales de la vía del shikimato. ^{[ 3 ]} Esta vía no se encuentra en humanos ni en otros animales, que deben obtener los aminoácidos aromáticos de su alimento.

Actividad

La reacción catalizada por la shikimato quinasa se muestra a continuación:

Esta reacción implica la transferencia de un grupo fosfato del ATP al grupo 3-hidroxilo del shikimato. Por lo tanto, la shikimato quinasa tiene dos sustratos , shikimato y ATP , y dos productos , shikimato 3-fosfato y ADP . ^{[ 4 ]}

Ejemplos

Las proteínas humanas que contienen este dominio incluyen: MAPK7 y THNSL1.

Referencias

↑ Morell H, Sprinson DB (febrero de 1968). "Isoenzimas de la shikimato quinasa en Salmonella typhimurium" . The Journal of Biological Chemistry . 243 (3): 676–7 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93656-2 . PMID 4866525 .
↑ Herrmann KM, Weaver LM (junio de 1999). "La vía del shikimato". Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology . 50 : 473–503 . doi : 10.1146/annurev.arplant.50.1.473 . PMID 15012217 .
↑ Arora Verasztó H, Logotheti M, Albrecht R, Leitner A, Zhu H, Hartmann MD (julio de 2020). " Arquitectura y dinámica funcional del complejo pentafuncional AROM". Nature Chemical Biology . 16 (9): 973– 978. doi : 10.1038/s41589-020-0587-9 . PMID 32632294. S2CID 220375879 .
↑ Hartmann MD, Bourenkov GP, Oberschall A, Strizhov N, Bartunik HD (diciembre de 2006). "Mecanismo de transferencia de fosforilo catalizada por la shikimato quinasa de Mycobacterium tuberculosis". Journal of Molecular Biology . 364 (3): 411–23 . doi : 10.1016/j.jmb.2006.09.001 . PMID 17020768 .

[1] Morell H, Sprinson DB (febrero de 1968). "Isoenzimas de la shikimato quinasa en Salmonella typhimurium" . The Journal of Biological Chemistry . 243 (3): 676–7 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93656-2 . PMID 4866525 .

[2] Herrmann KM, Weaver LM (junio de 1999). "La vía del shikimato". Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology . 50 : 473–503 . doi : 10.1146/annurev.arplant.50.1.473 . PMID 15012217 .

[3] Arora Verasztó H, Logotheti M, Albrecht R, Leitner A, Zhu H, Hartmann MD (julio de 2020). " Arquitectura y dinámica funcional del complejo pentafuncional AROM". Nature Chemical Biology . 16 (9): 973– 978. doi : 10.1038/s41589-020-0587-9 . PMID 32632294. S2CID 220375879 .

[4] Hartmann MD, Bourenkov GP, Oberschall A, Strizhov N, Bartunik HD (diciembre de 2006). "Mecanismo de transferencia de fosforilo catalizada por la shikimato quinasa de Mycobacterium tuberculosis". Journal of Molecular Biology . 364 (3): 411–23 . doi : 10.1016/j.jmb.2006.09.001 . PMID 17020768 .

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