Hispanopedia WikiEl antígeno nuclear Sp100 es un antígeno estimulado por interferón que se encuentra en los núcleos celulares de muchas células humanas y animales superiores. Los autoanticuerpos dirigidos contra Sp100 se encuentran a menudo en pacientes con cirrosis biliar primaria . [1] Histológicamente, Sp100 "puntea" regiones del núcleo celular. La infección viral y los mitógenos afectan la expresión del autoantígeno Sp100. Las células cultivadas en presencia de interferones (α, β y γ) revelaron un aumento tanto en el tamaño como en el número de los puntos nucleares que contienen proteína Sp100 y aumentaron la concentración de proteína. Esto plantea "la pregunta de si el aumento mediado por citocinas de la expresión de la proteína Sp100 desempeña un papel en la inducción de autoanticuerpos anti-Sp100 ". [2]
Sp100 y puntos nucleares
Dos proteínas, Sp100 y el factor de leucemia promielocítica ( PML ), se localizan en dominios puntiformes en el núcleo ( puntos nucleares o cuerpos nucleares). Se descubrió que estos dominios (unos pocos a 20) forman una estructura con forma de rosquilla cuando las células se ven privadas de aminoácidos. En particular, la privación de cistina produce los cambios más pronunciados. [3] Otras dos proteínas, PIC1/ SUMO-1 , que también interactúan con factores del complejo de poros nucleares también interactúan con estas dos proteínas. [4] Además, Sp100 interactúa con una proteína de unión a la cromatina, HP1 alfa. [5]
Sp100 esplicoformas
Algunas variantes de Sp100 contienen un dominio similar a dos fosfoproteínas nucleares inducibles por interferón , suppressin y DEAF1 . Esto define un nuevo motivo proteico, la caja HNPP. Otra clase de variantes tiene como dominio la secuencia de proteína del grupo 1 de alta movilidad (HMG1). Ambas clases principales de proteínas variantes de empalme de Sp100 se localizan en parte en puntos nucleares/cuerpos PML y otros dominios nucleares. [6]
Referencias
- ^ Szostecki C, Guldner HH, Netter HJ, Will H (1990). "Aislamiento y caracterización del ADNc que codifica un antígeno nuclear humano reconocido predominantemente por autoanticuerpos de pacientes con cirrosis biliar primaria". J. Immunol . 145 (12): 4338–47. doi : 10.4049/jimmunol.145.12.4338 . PMID: 2258622. S2CID : 43572051.
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Grötzinger T, Will H (1992). "IFN mejora la expresión de Sp100, un autoantígeno en la cirrosis biliar primaria". J. Immunol . 149 (12): 4067–73. doi : 10.4049/jimmunol.149.12.4067 . PMID 1281200. S2CID 20921655.
- ^ Kamei H (1997). "La inanición de cistina induce la formación reversible de cuerpos grandes a partir de cuerpos nucleares en células T24". Exp. Cell Res . 237 (1): 207–16. doi :10.1006/excr.1997.3790. PMID 9417884.
- ^ Sternsdorf T, Jensen K, Will H (1997). "Evidencia de modificación covalente de las proteínas nucleares asociadas a puntos PML y Sp100 por PIC1/SUMO-1". J. Cell Biol . 139 (7): 1621–34. doi :10.1083/jcb.139.7.1621. PMC 2132645. PMID 9412458 .
- ^ Seeler JS, Marchio A, Sitterlin D, Transy C, Dejean A (1998). "Interacción de SP100 con proteínas HP1: un vínculo entre los cuerpos nucleares asociados a la leucemia promielocítica y el compartimento de la cromatina". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 95 (13): 7316–21. Bibcode :1998PNAS...95.7316S. doi : 10.1073/pnas.95.13.7316 . PMC 22602 . PMID 9636146.
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Schröder P, et al. (1999). "Las variantes de empalme de la proteína Sp100 asociada a puntos nucleares contienen homologías con HMG-1 y un motivo de caja de fosfoproteína nuclear humana". J. Cell Sci . 112. (Pt 5) (5): 733–47. doi :10.1242/jcs.112.5.733. PMID 9973607.