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Articulo de referencia

MAP3K8

La cinasa de la proteína cinasa activada por mitógeno cinasa cinasa 8 es una enzima que en humanos está codificada por el gen MAP3K8 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Función El gen fue ident...

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La cinasa de la proteína cinasa activada por mitógeno cinasa cinasa 8 es una enzima que en humanos está codificada por el gen MAP3K8 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

El gen fue identificado por su actividad transformadora oncogénica en células. La proteína codificada es un miembro de la familia de la proteína quinasa específica de serina/treonina . Esta quinasa puede activar las MAP quinasas ERK1 , ERK2 y p38 . [ 8 ] [ 9 ] Se demostró que esta quinasa activa las quinasas IkappaB y, por lo tanto, induce la producción nuclear de NF-kappaB . También se encontró que esta quinasa promueve la producción de TNF-alfa e IL-2 durante la activación de los linfocitos T. Estudios de un gen similar en ratas sugirieron la participación directa de esta quinasa en la proteólisis de NF-kappaB1, p105 (NFKB1). Este gen también puede iniciar la transcripción en un codón de inicio de traducción en fase corriente abajo y, por lo tanto, producir una isoforma que contiene un extremo N más corto. Se ha demostrado que la isoforma más corta muestra una actividad transformadora más débil. [ 7 ] En ratones, el gen se conoce como TPL2 y es un gen supresor de tumores cuya ausencia contribuye al desarrollo y progresión del cáncer. [ 10 ] Sin embargo, en otros órganos funciona como un oncogén, promoviendo el cáncer. [ 11 ]

Interacciones

Se ha demostrado que MAP3K8 interactúa con AKT1 , [ 12 ] CHUK , [ 13 ] NFKB2 , [ 14 ] NFKB1 , [ 14 ] [ 15 ] C22orf25 [ 16 ] y TNIP2 . [ 17 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000107968 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000024235 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Miyoshi J, Higashi T, Mukai H, Ohuchi T, Kakunaga T (agosto de 1991). "Estructura y potencial transformador del oncogén cot humano que codifica una supuesta proteína quinasa" . Biología molecular y celular . 11 (8): 4088–96 . doi : 10.1128/mcb.11.8.4088 . PMC 361219. PMID 2072910 .  
  6. ↑ Chan AM, Chedid M, McGovern ES, Popescu NC, Miki T, Aaronson SA (mayo de 1993). "Clonación de ADNc de expresión de un gen transformador de serina quinasa". Oncogene . 8 (5): 1329– 33. PMID 8479752 . 
  7. 1 2 "Entrez Gene: MAP3K8 proteína quinasa activada por mitógeno quinasa quinasa 8" .
  8. ↑ Arthur JS, Ley SC (septiembre de 2013). "Proteínas quinasas activadas por mitógenos en la inmunidad innata". Nature Reviews Immunology . 13 (9): 679–92 . doi : 10.1038/nri3495 . PMID 23954936. S2CID 12049695 .  
  9. ↑ Pattison MJ, Mitchell O, Flynn HR, Chen CS, Yang HT, Ben-Addi H, Boeing S, Snijders AP, Ley SC (septiembre de 2016). "La activación de TLR y TNF-R1 del eje MKK3/MKK6-p38α en macrófagos está mediada por la quinasa TPL-2" . Biochemical Journal . 473 (18): 2845–61 . doi : 10.1042/BCJ20160502 . PMC 5095906. PMID 27402796 .  
  10. ↑ DeCicco-Skinner K (2011). "La pérdida del locus de progresión tumoral 2 (tpl2) aumenta la tumorigénesis y la inflamación en la carcinogénesis cutánea de dos etapas" . Oncogene . 30 ( 4): 389– 97. doi : 10.1038/onc.2010.447 . PMC 3460638. PMID 20935675 .  
  11. ↑ DeCicco-Skinner K (2011). "La pérdida del locus de progresión tumoral 2 (tpl2) aumenta la tumorigénesis y la inflamación en la carcinogénesis cutánea de dos etapas" . Oncogene . 30 ( 4): 389– 97. doi : 10.1038/onc.2010.447 . PMC 3460638. PMID 20935675 .  
  12. ↑ Kane LP, Mollenauer MN, Xu Z, Turck CW, Weiss A (agosto de 2002). "La fosforilación dependiente de Akt regula específicamente la inducción de Cot de la transcripción dependiente de NF-kappa B" . Biología molecular y celular . 22 (16): 5962–74 . doi : 10.1128/MCB.22.16.5962-5974.2002 . PMC 133991. PMID 12138205 .  
  13. ↑ Lin X, Cunningham ET, Mu Y, Geleziunas R, Greene WC (febrero de 1999). "La quinasa Cot del protooncogén participa en la inducción de NF-kappaB por CD3/CD28 actuando a través de la quinasa inductora de NF-kappaB y las quinasas IkappaB" . Immunity . 10 (2): 271–80 . doi : 10.1016/S1074-7613(00)80027-8 . PMID 10072079 . 
  14. 1 2 Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M, Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (febrero de 2004). "Un mapa físico y funcional de la vía de transducción de señales de TNF-alfa / NF-kappa B humana". Biología celular de la naturaleza . 6 (2): 97– 105. doi : 10.1038/ncb1086 . PMID 14743216 . S2CID 11683986 .  
  15. ↑ Belich MP, Salmerón A, Johnston LH, Ley SC (enero de 1999). "La quinasa TPL-2 regula la proteólisis de la proteína inhibidora de NF-kappaB, NF-kappaB1 p105". Nature . 397 ( 6717): 363–8 . Bibcode : 1999Natur.397..363B . doi : 10.1038/16946 . PMID 9950430. S2CID 4391108 .  
  16. ↑ "Base de datos de interacción molecular" . Archivado del original el 6 de mayo de 2006. Consultado el 8 de mayo de 2012 .
  17. ↑ Lang V, Symons A, Watton SJ, Janzen J, Soneji Y, Beinke S, Howell S, Ley SC (junio de 2004). "ABIN-2 forma un complejo ternario con TPL-2 y NF-kappa B1 p105 y es esencial para la estabilidad de la proteína TPL-2" . Biología Molecular y Celular . 24 (12): 5235–48 . doi : 10.1128/MCB.24.12.5235-5248.2004 . PMC 419892. PMID 15169888 .  

Lecturas adicionales

  • Aoki M, Akiyama T, Miyoshi J, Toyoshima K (septiembre de 1991). "Identificación y caracterización de productos proteicos del oncogén cot con actividad de serina quinasa". Oncogene . 6 (9): 1515–9 . PMID 1833717 . 
  • Aoki M, Hamada F, Sugimoto T, Sumida S, Akiyama T, Toyoshima K (octubre de 1993). "El protooncogén cot humano codifica dos serina/treonina quinasas de proteínas con diferentes actividades transformadoras mediante la iniciación alternativa de la traducción" . The Journal of Biological Chemistry . 268 (30): 22723–32 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)41587-6 . PMID 8226782 . 
  • Salmeron A, Ahmad TB, Carlile GW, Pappin D, Narsimhan RP, Ley SC (febrero de 1996). "Activación de MEK-1 y SEK-1 por la protooncoproteína Tpl-2, una nueva MAP quinasa quinasa quinasa" . La Revista EMBO . 15 (4): 817– 26. doi : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00417.x . PMC 450280 . PMID 8631303 .  
  • Ballester A, Tobeña R, Lisbona C, Calvo V, Alemany S (agosto de 1997). "Regulación de la producción de IL-2 en células T Jurkat por la cinasa Cot" . Journal of Immunology . 159 (4): 1613–8 . doi : 10.4049/jimmunol.159.4.1613 . PMID 9257820 . 
  • Ballester A, Velasco A, Tobeña R, Alemany S (junio de 1998). "La quinasa Cot activa la expresión del gen del factor de necrosis tumoral alfa de manera resistente a la ciclosporina A" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (23): 14099–106 . doi : 10.1074/jbc.273.23.14099 . PMID 9603908 . 
  • Lin X, Mu Y, Cunningham ET, Marcu KB, Geleziunas R, Greene WC (octubre de 1998). "Determinantes moleculares de la acción de la quinasa inductora de NF-kappaB" . Biología Molecular y Celular . 18 (10): 5899– 907. doi : 10.1128/mcb.18.10.5899 . PMC 109176 . PMID 9742107 .  
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  • Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M, Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (febrero de 2004). "Un mapa físico y funcional de la vía de transducción de señales de TNF-alfa / NF-kappa B humana". Biología celular de la naturaleza . 6 (2): 97– 105. doi : 10.1038/ncb1086 . PMID 14743216 . S2CID 11683986 .