Urocanasa

La urocanasa ^{[ 1 ]} (también conocida como imidazolonapropionato hidrolasa o urocanato hidratasa ) es la enzima ( EC 4.2.1.49 ) que cataliza el segundo paso en la degradación de la histidina, la hidratación del urocanato en imidazolonapropionato.

La urocanasa está codificada por el gen UROC1, ubicado en el cromosoma 3 en humanos. ^{[ 2 ]} La proteína en sí está compuesta por 676 aminoácidos que luego se pliegan, produciendo el producto final que tiene 2 subunidades idénticas, lo que hace que la enzima sea un homodímero.

Para catalizar la hidrólisis del urocanato en la vía catabólica de la L-histidina, la enzima utiliza sus dos grupos NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido). Los grupos NAD+ actúan como electrófilos, uniéndose al carbono superior del urocanato, lo que provoca un reordenamiento sigmatrópico de la molécula de urocanato. ^{[ 3 ]} Este reordenamiento permite la adición de una molécula de agua, convirtiendo el urocanato en 4,5-dihidro-4-oxo-5-imidazolpropanoato. ^{[ 4 ]}

urocanato + H ₂ O${\displaystyle \rightleftharpoons }$4,5-dihidro-4-oxo-5-imidazolpropanoato

La deficiencia hereditaria de urocanasa produce niveles elevados de ácido urocánico en la orina, una afección conocida como aciduria urocánica .

La urocanasa se encuentra en algunas bacterias (gen hutU), en el hígado de muchos vertebrados y también en la planta Trifolium repens (trébol blanco). La urocanasa es una proteína de aproximadamente 60 kDa que se une fuertemente al NAD ⁺ y lo utiliza como cofactor electrófilo. Se ha descubierto que una cisteína conservada es importante para el mecanismo catalítico y podría estar implicada en la unión del NAD ⁺ .

• Urocanato+Hidratasa en los Encabezamientos de Materia Médica (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• CE 4.2.1.49